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万見
- PDB-6lmr: Solution structure of cold shock domain and ssDNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6lmr
タイトルSolution structure of cold shock domain and ssDNA complex
要素
  • DNA (5'-D(P*AP*AP*CP*AP*CP*CP*T)-3')
  • Y-box-binding protein 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / Y-box / Cold shock domain / ssNDA / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


tRNA transport / CRD-mediated mRNA stability complex / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / miRNA transport / negative regulation of striated muscle cell differentiation / RNA transport / Noncanonical activation of NOTCH3 / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / protein localization to cytoplasmic stress granule ...tRNA transport / CRD-mediated mRNA stability complex / C5-methylcytidine-containing RNA reader activity / miRNA transport / negative regulation of striated muscle cell differentiation / RNA transport / Noncanonical activation of NOTCH3 / negative regulation of nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / CRD-mediated mRNA stabilization / protein localization to cytoplasmic stress granule / messenger ribonucleoprotein complex / histone pre-mRNA 3'end processing complex / embryonic morphogenesis / U12-type spliceosomal complex / positive regulation of cytoplasmic translation / mRNA stabilization / cellular response to interleukin-7 / miRNA binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / negative regulation of cellular senescence / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of cell division / epidermis development / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / P-body / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / 転写後修飾 / cytoplasmic stress granule / Interferon gamma signaling / sequence-specific double-stranded DNA binding / single-stranded DNA binding / GTPase binding / double-stranded DNA binding / 遺伝子発現の調節 / in utero embryonic development / negative regulation of translation / nucleic acid binding / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / intracellular membrane-bounded organelle / シナプス / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 小胞体 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Cold-shock (CSD) domain / Cold-shock (CSD) domain signature. / Cold-shock (CSD) domain profile. / Cold-shock protein, DNA-binding / 'Cold-shock' DNA-binding domain / Cold shock domain / Cold shock protein domain / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
デオキシリボ核酸 / Y-box-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Fan, J. / Yang, D.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2020
タイトル: Structural basis of DNA binding to human YB-1 cold shock domain regulated by phosphorylation.
著者: Zhang, J. / Fan, J.S. / Li, S. / Yang, Y. / Sun, P. / Zhu, Q. / Wang, J. / Jiang, B. / Yang, D. / Liu, M.
履歴
登録2019年12月26日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Y-box-binding protein 1
B: DNA (5'-D(P*AP*AP*CP*AP*CP*CP*T)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,8792
ポリマ－13,8792
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1520 Å2
ΔGint14 kcal/mol
Surface area6300 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1medoid

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要素

#1: タンパク質 Y-box-binding protein 1 / YB-1 / CCAAT-binding transcription factor I subunit A / CBF-A / DNA-binding protein B / DBPB / ...YB-1 / CCAAT-binding transcription factor I subunit A / CBF-A / DNA-binding protein B / DBPB / Enhancer factor I subunit A / EFI-A / Nuclease-sensitive element-binding protein 1 / Y-box transcription factor


分子量: 11813.091 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: YBX1, NSEP1, YB1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P67809
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(P*AP*AP*CP*AP*CP*CP*T)-3')


分子量: 2066.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic12D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic13D HNCA
141isotropic13D HN(CO)CA
151isotropic13D (H)CCH-TOCSY
161isotropic14D NOESY
171isotropic13D filtered NOEST
181isotropic12D 13C/15N filtered TOCSY
191isotropic12D 13C/15N filtered NOESY

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試料調製

詳細タイプ: solution / 内容: 1 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] csd, 90% H2O/10% D2O / Label: cn_labeled / 溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料濃度: 1 mM / 構成要素: csd / Isotopic labeling: [U-100% 13C; U-100% 15N]
試料状態イオン強度: 50 mM / Ionic strength err: 0.5 / Label: con_1 / pH: 7.4 / PH err: 0.05 / 圧: 1 atm / Pressure err: 0.01 / 温度: 298 K / Temperature err: 0.1

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz / 詳細: cyroprobe

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardデータ解析
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardpeak picking
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 5
代表構造選択基準: medoid
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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