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万見
- PDB-6jat: Crystal structure of SETD3 bound to Actin peptide and SFG -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6jat
タイトルCrystal structure of SETD3 bound to Actin peptide and SFG
要素
  • Actin, gamma-enteric smooth muscleアクチン
  • Histone-lysine N-methyltransferase setd3
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / SET domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-histidine N-methyltransferase / peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / ダイナクチン / histone H3K36 methyltransferase activity / myosin filament / histone H3K4 methyltransferase activity / mesenchyme migration ...protein-histidine N-methyltransferase / peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / ダイナクチン / histone H3K36 methyltransferase activity / myosin filament / histone H3K4 methyltransferase activity / mesenchyme migration / positive regulation of muscle cell differentiation / Smooth Muscle Contraction / filopodium / muscle contraction / cell periphery / PKMTs methylate histone lysines / lamellipodium / cell body / actin binding / blood microparticle / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription coactivator activity / クロマチン / positive regulation of gene expression / positive regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain ...Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
SINEFUNGIN / Actin, gamma-enteric smooth muscle / Actin-histidine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.713 Å
データ登録者Li, H. / Zheng, Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Science Foundation (China)91753203 中国
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of SETD3 bound to Actin peptide and SFG
著者: Li, H. / Zheng, Y.
履歴
登録2019年1月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
B: Actin, gamma-enteric smooth muscle
C: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
D: Actin, gamma-enteric smooth muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,07512
ポリマ－119,5944
非ポリマー1,4818
水1,51384
1
A: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
B: Actin, gamma-enteric smooth muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,4676
ポリマ－59,7972
非ポリマー6704
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2840 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area22880 Å2
手法PISA
2
C: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
D: Actin, gamma-enteric smooth muscle
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,6096
ポリマ－59,7972
非ポリマー8124
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2630 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area22760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.434, 131.282, 175.153
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase setd3 / SET domain-containing protein 3


分子量: 57223.000 Da / 分子数: 2 / 断片: SETD3 protein / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD3, C14orf154 / プラスミド: pSUMOH10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q86TU7, ヒストンメチルトランスフェラーゼ
#2: タンパク質・ペプチド Actin, gamma-enteric smooth muscle / アクチン / Alpha-actin-3 / Gamma-2-actin / Smooth muscle gamma-actin


分子量: 2573.942 Da / 分子数: 2 / 断片: Actin peptide / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesized peptide 60-81 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63267

-
非ポリマー , 4種, 92分子

#3: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.66 % / Mosaicity: 0.778 ° / Mosaicity esd: 0.006 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2 M HEPES/Sodium hydroxide, 0.2 M Ammonium sulfate, 20% PEG 8000, 10% 2-propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 38336 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.162 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.172 / Χ2: 0.862 / Net I/σ(I): 4.4 / Num. measured all: 370511
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.7-2.769.20.85524990.8280.2970.9070.47899.8
2.76-2.838.80.66325130.8720.2370.7060.52799.8
2.83-2.918.60.62225060.8890.2250.6640.51199.8
2.91-2.9910.20.53825320.9340.1780.5670.54499.9
2.99-3.0910.10.45825080.9410.1530.4830.555100
3.09-3.210.30.35725240.9670.1170.3770.626100
3.2-3.3310.20.28725590.980.0940.3020.701100
3.33-3.4810.20.23325230.9850.0770.2460.836100
3.48-3.6610.10.18725280.9880.0620.1970.971100
3.66-3.899.80.15625470.990.0520.1651.08299.7
3.89-4.198.70.1325490.9920.0460.1381.16199.2
4.19-4.629.80.11225830.9940.0380.1181.2499.8
4.62-5.2810.30.10225700.9960.0330.1071.07599.9
5.28-6.65100.09326340.9960.0310.0980.91299.9
6.65-508.70.06627610.9970.0240.0711.67699.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRR rigid body: 0.545
最高解像度最低解像度
Rotation46.15 Å2.67 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3SMT

3smt


解像度: 2.713→49.74 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2429 1944 5.08 %
Rwork0.1995 --
obs0.2018 38266 99.04 %
原子変位パラメータBiso max: 93.45 Å2 / Biso mean: 46.2428 Å2 / Biso min: 24.52 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.713→49.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7957 0 94 84 8135

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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