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万見
- PDB-6iey: Crystal structure of Chloramphenicol-Metabolizaing Enzyme EstDL13... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6iey
タイトルCrystal structure of Chloramphenicol-Metabolizaing Enzyme EstDL136-Chloramphenicol complex
要素Esteraseエステラーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Chloramphenicol (クロラムフェニコール) / metagenome (メタゲノミクス) / hornome sensitive lipase / HSL / EstDL136 / esterase (エステラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


カルボキシルエステラーゼ / carboxylesterase activity
類似検索 - 分子機能
Alpha/beta hydrolase fold-3 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
クロラムフェニコール / エステラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種uncultured bacterium (環境試料)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.097 Å
データ登録者Kim, S.H. / Kang, P.A. / Han, K.T. / Lee, S.W. / Rhee, S.K.
資金援助 韓国, 3件
組織認可番号国
Rural Development AdministrationPJ01325801 韓国
National Research Foundation (Korea)2017R1A2B4002860 韓国
Rural Development AdministrationPJ 0109390 韓国
引用ジャーナル: PLoS ONE / 年: 2019
タイトル: Crystal structure of chloramphenicol-metabolizing enzyme EstDL136 from a metagenome.
著者: Kim, S.H. / Kang, P.A. / Han, K.T. / Lee, S.W. / Rhee, S.K.
履歴
登録2018年9月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年3月27日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Esterase
A: Esterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,7503
ポリマ－68,4272
非ポリマー3231
水3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5120 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area23820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.463, 152.411, 44.137
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Esterase / エステラーゼ


分子量: 34213.297 Da / 分子数: 2 / 変異: catalytic inactive mutant S156A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: To make EstDL136 crystal, internal residues from P37 to P39 were deleted
由来: (組換発現) uncultured bacterium (環境試料) / 遺伝子: estDL136 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: G3CR02, カルボキシルエステラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-CLM / CHLORAMPHENICOL / クロラムフェニコール


分子量: 323.129 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C11H12Cl2N2O5 / コメント: 抗生剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.25 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 500mM Ammonium fluoride (pH6.5), 30% PEG 3350, 5% glyceol and 120mM TCEP.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 7A (6B, 6C1) / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.093→50 Å / Num. obs: 46963 / % possible obs: 96.4 % / 冗長度: 6.1 % / Net I/σ(I): 263
反射 シェル解像度: 2.093→2.18 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.097→29.04 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2614 2000 4.4 %
Rwork0.2087 --
obs0.211 45505 95.07 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.097→29.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4643 0 20 204 4867
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084781
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1616536
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0091677
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044711
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007872
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.097-2.14940.31091180.26552550X-RAY DIFFRACTION80
2.1494-2.20750.33191390.26153037X-RAY DIFFRACTION93
2.2075-2.27250.31671370.25052982X-RAY DIFFRACTION93
2.2725-2.34580.29771380.23832997X-RAY DIFFRACTION93
2.3458-2.42960.27231370.23382992X-RAY DIFFRACTION93
2.4296-2.52680.3281380.23672996X-RAY DIFFRACTION93
2.5268-2.64170.28951400.23883058X-RAY DIFFRACTION94
2.6417-2.78090.31321430.233094X-RAY DIFFRACTION95
2.7809-2.9550.27091450.22923164X-RAY DIFFRACTION97
2.955-3.18290.28881470.22683206X-RAY DIFFRACTION99
3.1829-3.50270.26131510.21223260X-RAY DIFFRACTION100
3.5027-4.00840.25571530.18643332X-RAY DIFFRACTION100
4.0084-5.04590.2171530.17153337X-RAY DIFFRACTION100
5.0459-29.04260.1981610.17463500X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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