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- PDB-6e7f: Crystal Structure of Human Inositol Polyphosphate Multikinase (IP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6e7f
タイトルCrystal Structure of Human Inositol Polyphosphate Multikinase (IPMK) Catalytic Core Domain
要素Inositol polyphosphate multikinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Kinase (キナーゼ) / Inositol phosphate (イノシトールリン酸) / IPMK
機能・相同性
機能・相同性情報


Synthesis of IPs in the nucleus / inositol-tetrakisphosphate 5-kinase / inositol tetrakisphosphate 5-kinase activity / myo-inositol-1,2,3,4,6-heptakisphosphate 5-kinase activity / イノシトール-ポリリン酸マルチキナーゼ / inositol-1,4,5-trisphosphate 6-kinase activity / inositol tetrakisphosphate 3-kinase activity / flavonoid binding / inositol tetrakisphosphate 6-kinase activity / inositol tetrakisphosphate kinase activity ...Synthesis of IPs in the nucleus / inositol-tetrakisphosphate 5-kinase / inositol tetrakisphosphate 5-kinase activity / myo-inositol-1,2,3,4,6-heptakisphosphate 5-kinase activity / イノシトール-ポリリン酸マルチキナーゼ / inositol-1,4,5-trisphosphate 6-kinase activity / inositol tetrakisphosphate 3-kinase activity / flavonoid binding / inositol tetrakisphosphate 6-kinase activity / inositol tetrakisphosphate kinase activity / inositol-1,4,5-trisphosphate 3-kinase activity / inositol trisphosphate metabolic process / inositol phosphate metabolic process / inositol phosphate biosynthetic process / phosphatidylinositol metabolic process / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / necroptotic process / リン酸化 / 核質 / ATP binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Inositol polyphosphate kinase / Inositol polyphosphate kinase superfamily / Inositol polyphosphate kinase
類似検索 - ドメイン・相同性
Inositol polyphosphate multikinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Blind, R. / Seacrist, C.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
American Cancer SocietyRSG-17-063-01 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)K01 CA172957 米国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Crystallographic and kinetic analyses of human IPMK reveal disordered domains modulate ATP binding and kinase activity.
著者: Seacrist, C.D. / Blind, R.D.
履歴
登録2018年7月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2018年11月7日ID: 6C8A
改定 1.02018年11月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Inositol polyphosphate multikinase
B: Inositol polyphosphate multikinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,0205
ポリマ－63,7322
非ポリマー2883
水1,29772
1
A: Inositol polyphosphate multikinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,9622
ポリマ－31,8661
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Inositol polyphosphate multikinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0583
ポリマ－31,8661
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.660, 109.360, 73.600
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Space group name HallP22ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x+1/2,y+1/2,-z
#4: -x,-y,z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-622-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Inositol polyphosphate multikinase / Inositol 1 / 3 / 4 / 6-tetrakisphosphate 5-kinase


分子量: 31866.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IPMK, IMPK / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q8NFU5, イノシトール-ポリリン酸マルチキナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.1 M sodium citrate, pH 3.5, 0.8 M (NH4)2 SO4, 1 mM AMPPNP, 1 mM MnCl2, 0.73 mM Inositol (1,3,4,6)tetra phosphate (IP4)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2017年6月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→43.89 Å / Num. obs: 27377 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 53.11 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.08007 / Rpim(I) all: 0.03411 / Rrim(I) all: 0.08719 / Net I/σ(I): 18.76
反射 シェル解像度: 2.5→2.589 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.3281 / Mean I/σ(I) obs: 4.25 / Num. unique obs: 2694 / CC1/2: 0.982 / Rpim(I) all: 0.1499 / Rrim(I) all: 0.362 / % possible all: 99.99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データスケーリング
BALBES位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2IF8

2if8


解像度: 2.5→43.89 Å / SU ML: 0.4192 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.8575
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2803 1364 4.98 %
Rwork0.2265 --
obs0.2292 27377 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→43.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3836 0 15 72 3923
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00983951
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15385341
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059561
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062680
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.37382341
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.590.36231310.30162563X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.690.34611350.29552552X-RAY DIFFRACTION100
2.69-2.820.40161400.27542558X-RAY DIFFRACTION100
2.82-2.960.34021430.25532553X-RAY DIFFRACTION100
2.96-3.150.31931340.23632561X-RAY DIFFRACTION100
3.15-3.390.30671370.24132603X-RAY DIFFRACTION100
3.39-3.730.25471360.22432587X-RAY DIFFRACTION100
3.73-4.270.25291250.20182629X-RAY DIFFRACTION100
4.27-5.380.2571300.19362646X-RAY DIFFRACTION100
5.38-43.90.25351530.22882761X-RAY DIFFRACTION99.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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