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万見
- PDB-6bd3: Saccharomyces cerevisiae acetohydroxyacid synthase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6bd3
タイトルSaccharomyces cerevisiae acetohydroxyacid synthase
要素Acetolactate synthase catalytic subunit, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / AHAS / FAD / 2-hydroxyethyl-ThDP / dioxygen
機能・相同性
機能・相同性情報


acetolactate synthase complex / acetolactate synthase activity / acetolactate synthase / branched-chain amino acid biosynthetic process / valine biosynthetic process / isoleucine biosynthetic process / thiamine pyrophosphate binding / flavin adenine dinucleotide binding / magnesium ion binding / ミトコンドリア
類似検索 - 分子機能
Acetolactate synthase, large subunit, biosynthetic / Acetolactate synthase large subunit, TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding ...Acetolactate synthase, large subunit, biosynthetic / Acetolactate synthase large subunit, TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme / TPP-binding enzyme, conserved site / Thiamine pyrophosphate enzymes signature. / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, central domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP-binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, N-terminal TPP binding domain / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP-binding / Thiamine pyrophosphate enzyme, C-terminal TPP binding domain / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / TPP-binding domain / Thiamin diphosphate-binding fold / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / 二酸化炭素 / フラビンアデニンジヌクレオチド / 2-ACETYL-THIAMINE DIPHOSPHATE / : / OXYGEN MOLECULE / リン酸塩 / チアミンピロリン酸 / Acetolactate synthase catalytic subunit, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Guddat, L.W. / Lonhienne, T.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1087713 オーストラリア
引用ジャーナル: Chemistryselect / 年: 2017
タイトル: High resolution crystal structures of the acetohydroxyacid synthase-pyruvate complex provide new insights into its catalytic mechanism
著者: Lonhienne, T. / Garcia, M.D. / Noble, C. / Harmer, J. / Fraser, J.A. / Williams, C.M. / Guddat, L.W.
履歴
登録2017年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
置き換え2017年11月8日ID: 5INV
改定 1.02017年11月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22019年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetolactate synthase catalytic subunit, mitochondrial
B: Acetolactate synthase catalytic subunit, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,24021
ポリマ－147,1952
非ポリマー3,04519
水5,765320
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11590 Å2
ΔGint-75 kcal/mol
Surface area39300 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.898, 108.766, 180.001
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Acetolactate synthase catalytic subunit, mitochondrial / Acetohydroxy-acid synthase catalytic subunit / ALS


分子量: 73597.656 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: ILV2, SMR1, YMR108W, YM9718.07 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21 / 参照: UniProt: P07342, acetolactate synthase

-
非ポリマー , 10種, 339分子

#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-TPP / THIAMINE DIPHOSPHATE / 3-[(4-アミノ-2-メチル-5-ピリミジニル)メチル]-4-メチル-5-[2-(ホスホノオキシホスフィナトオキシ)(以下略) / チアミンピロリン酸


分子量: 425.314 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H19N4O7P2S
#5: 化合物
ChemComp-OXY / OXYGEN MOLECULE / ペルオキシド / 酸素


分子量: 31.999 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: O2
#6: 化合物 ChemComp-CO2 / CARBON DIOXIDE / 二酸化炭素 / 二酸化炭素


分子量: 44.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO2
#7: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD / フラビンアデニンジヌクレオチド


分子量: 785.550 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#8: 化合物 ChemComp-HTL / 2-ACETYL-THIAMINE DIPHOSPHATE / 2-ACETYL-3-[(4-AMINO-2-METHYL-5-PYRIMIDINYL)METHYL]-4-METHYL-5-(4,6,6-TRIHYDROXY-3,5-DIOXA-4,6-DIPHOSPHAHEX-1-YL)THIAZO LIUM INNER SALT P,P'-DIOXIDE / AcThDP


分子量: 467.351 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H21N4O8P2S
#9: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#10: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#11: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 320 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: 34 mg/ml enzyme incubated with 1.4 mM ThDP, 0.5 mM FAD, 14 mM MgCl2, 0.7 mM BSM and 4.5 mM DTT. Crystals were obtained my mixing equal volumes (300 nl) of well solution (1.6M Na/K hydrogen ...詳細: 34 mg/ml enzyme incubated with 1.4 mM ThDP, 0.5 mM FAD, 14 mM MgCl2, 0.7 mM BSM and 4.5 mM DTT. Crystals were obtained my mixing equal volumes (300 nl) of well solution (1.6M Na/K hydrogen phosphate pH 6.5) and complex solution. Crystals were soaked with pyruvate (pyruvate powder added to the drop) for three weeks
PH範囲: 5.7-5.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: Oxford cryostream
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月12日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: SI(III) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.28→47.94 Å / Num. obs: 86039 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/av σ(I): 11.8 / Net I/σ(I): 11.8
反射 シェル解像度: 2.28→2.31 Å / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.759 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 93.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.1_1168精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.28→47.306 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2006 1999 2.32 %
Rwork0.171 --
obs0.1718 86040 99.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.28→47.306 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8310 0 193 320 8823
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0048665
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84211769
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1213169
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541331
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031508
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2805-2.33750.31481340.25165677X-RAY DIFFRACTION95
2.3375-2.40070.21431410.23395931X-RAY DIFFRACTION100
2.4007-2.47130.24721420.23315949X-RAY DIFFRACTION100
2.4713-2.55110.2821410.21435944X-RAY DIFFRACTION100
2.5511-2.64230.25131420.20365974X-RAY DIFFRACTION100
2.6423-2.7480.23551430.20215981X-RAY DIFFRACTION100
2.748-2.87310.23891420.19546000X-RAY DIFFRACTION100
2.8731-3.02450.221430.18715996X-RAY DIFFRACTION100
3.0245-3.2140.20611430.17726008X-RAY DIFFRACTION100
3.214-3.46210.21241440.15726023X-RAY DIFFRACTION100
3.4621-3.81030.16681430.15156041X-RAY DIFFRACTION100
3.8103-4.36140.16051440.13626075X-RAY DIFFRACTION100
4.3614-5.49360.17391470.14126118X-RAY DIFFRACTION100
5.4936-47.31590.18571500.17486324X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.95410.6305-0.58051.2514-0.59010.94880.1162-0.16550.03310.1651-0.182-0.0815-0.09280.3680.07520.2369-0.05790.00220.38010.010.1982212.8107126.59205.1256
20.5254-0.33380.14531.0239-1.44643.01010.0415-0.0353-0.2446-0.16540.04620.1740.3771-0.1679-0.08310.3361-0.07090.00480.2781-0.00870.3069195.0215102.629205.3618
33.0108-0.4927-1.80141.6393-0.41663.26060.06340.1323-0.00770.0746-0.15620.43380.0541-0.63440.11640.218-0.07550.00590.5005-0.07810.3315175.1052133.4131200.5843
41.8734-0.0489-0.66342.23240.39262.70740.1381-0.20830.42840.1853-0.05480.121-0.5236-0.1799-0.04660.2961-0.00160.03520.3014-0.08950.3325183.7855145.2442206.2879
50.69620.6342-1.15593.35320.7023.10320.52560.07870.9709-0.53570.2471-0.5853-2.27870.7239-0.62031.3244-0.21980.30510.6823-0.00341.0039195.3514164.9696189.0559
60.290.40390.22094.73510.3511.41110.2230.42220.2566-0.629-0.1937-0.6922-0.470.5836-0.1660.4106-0.0410.1010.70540.16470.4224196.7134148.5438170.7526
71.3490.2311-0.11123.5221-0.10272.90330.05830.30820.1194-0.1425-0.0618-0.3340.00030.279-0.02810.19950.0231-0.00960.44060.03950.2267194.7133135.3633179.8302
87.3594-1.2711-3.7668.4808-1.30924.42750.18030.4440.1017-0.3191-0.1865-0.50360.01360.0449-0.07860.2719-0.0055-0.0260.53920.06260.2234192.2677134.5798167.802
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 83 through 298 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 299 through 648 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 84 through 163 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 164 through 315 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 316 through 450 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 451 through 498 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 499 through 621 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 622 through 649 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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