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- PDB-6af2: Crystal structure of N-terminus deletion mutant of Mycobacterium ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6af2
タイトルCrystal structure of N-terminus deletion mutant of Mycobacterium avium diadenosine 5',5'''-P1,P4-tetraphosphate phosphorylase
要素HIT domain-containing protein
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Nucleoside (ヌクレオシド)
機能・相同性
機能・相同性情報


catalytic activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
FHIT family / Histidine triad (HIT) protein / HIT domain / HIT domain profile. / HIT-like domain / HIT-like / HIT family, subunit A / HIT-like superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / スペルミン / HIT domain-containing protein / HIT domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium avium (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.001 Å
データ登録者Mori, S. / Honda, N. / Kim, H. / Rimbara, E. / Shibayama, K.
資金援助 日本, 2件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science15K07377 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED) 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of N-terminus deletion mutant of Mycobacterium avium diadenosine tetraphosphate phosphorylase
著者: Mori, S. / Honda, N. / Kim, H. / Rimbara, E. / Shibayama, K.
履歴
登録2018年8月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HIT domain-containing protein
B: HIT domain-containing protein
C: HIT domain-containing protein
D: HIT domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,88611
ポリマ－86,5914
非ポリマー1,2967
水2,252125
1
A: HIT domain-containing protein
C: HIT domain-containing protein
ヘテロ分子

B: HIT domain-containing protein
D: HIT domain-containing protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,88611
ポリマ－86,5914
非ポリマー1,2967
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1/2,-y,z+1/21
Buried area10980 Å2
ΔGint-57 kcal/mol
Surface area25100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.025, 104.837, 111.110
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 4 through 5 or resid 13 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))
21(chain B and (resid 36 through 37 or resid 40 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))
31(chain C and (resid 36 through 37 or resid 40 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))
41(chain D and (resid 4 through 5 or resid 13 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLUGLUGLNGLN(chain A and (resid 4 through 5 or resid 13 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))AA4 - 520 - 21
12THRTHRTHRTHR(chain A and (resid 4 through 5 or resid 13 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))AA1329
13ILEILEILEILE(chain A and (resid 4 through 5 or resid 13 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))AA42 - 15058 - 166
14GLNGLNSERSER(chain A and (resid 4 through 5 or resid 13 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))AA159 - 176175 - 192
21GLUGLUGLNGLN(chain B and (resid 36 through 37 or resid 40 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))BB36 - 3752 - 53
22THRTHRTHRTHR(chain B and (resid 36 through 37 or resid 40 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))BB4056
23ILEILEILEILE(chain B and (resid 36 through 37 or resid 40 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))BB42 - 15058 - 166
24GLNGLNSERSER(chain B and (resid 36 through 37 or resid 40 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))BB159 - 176175 - 192
31GLUGLUGLNGLN(chain C and (resid 36 through 37 or resid 40 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))CC36 - 3752 - 53
32THRTHRTHRTHR(chain C and (resid 36 through 37 or resid 40 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))CC4056
33ILEILEILEILE(chain C and (resid 36 through 37 or resid 40 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))CC42 - 15058 - 166
34GLNGLNSERSER(chain C and (resid 36 through 37 or resid 40 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))CC159 - 176175 - 192
41GLUGLUGLNGLN(chain D and (resid 4 through 5 or resid 13 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))DD4 - 520 - 21
42THRTHRTHRTHR(chain D and (resid 4 through 5 or resid 13 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))DD1329
43ILEILEILEILE(chain D and (resid 4 through 5 or resid 13 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))DD42 - 15058 - 166
44GLNGLNSERSER(chain D and (resid 4 through 5 or resid 13 or resid 42 through 150 or resid 159 through 176))DD159 - 176175 - 192

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要素

#1: タンパク質
HIT domain-containing protein / diadenosine 5' / 5'''-P1 / P4-tetraphosphate phosphorylase


分子量: 21647.645 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium avium (バクテリア)
遺伝子: CKJ66_17020, CKJ75_15745 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: A0A2A2ZGT3, UniProt: Q73WE5*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SPM / SPERMINE / スペルミン / スペルミン


分子量: 202.340 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H26N4
#3: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 238.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 50 mM Hepes (pH 7.6), 0.2 M CaCl2, 28% PEG 400, 2mM spermine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→50 Å / Num. obs: 16834 / % possible obs: 89.4 % / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 44.97 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.113 / Net I/σ(I): 12.1
反射 シェル解像度: 3→3.05 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.253 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 485 / % possible all: 54

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.11.1_2575精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ANO

3ano


解像度: 3.001→24.845 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.49 / 位相誤差: 24.47
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 861 5.13 %
Rwork0.2076 --
obs0.2107 16776 89.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 100.98 Å2 / Biso mean: 38.554 Å2 / Biso min: 12.41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.001→24.845 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4453 0 88 125 4666
Biso mean--38.67 33.63 -
残基数----566
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0114630
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5496258
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083702
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011799
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d9.1452759
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2374X-RAY DIFFRACTION16.558TORSIONAL
12B2374X-RAY DIFFRACTION16.558TORSIONAL
13C2374X-RAY DIFFRACTION16.558TORSIONAL
14D2374X-RAY DIFFRACTION16.558TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.0012-3.18890.3499830.21591745182860
3.1889-3.43450.28411160.21252447256383
3.4345-3.77910.30751500.19562846299697
3.7791-4.32340.23951680.18062881304998
4.3234-5.43770.24021490.18992950309998
5.4377-24.84590.25861950.24273046324199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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