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- PDB-5zgc: Crystal Structure of SIRT3 in complex with H4K16bhb peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zgc
タイトルCrystal Structure of SIRT3 in complex with H4K16bhb peptide
要素
  • Histone H4K16bhb peptide
  • NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Rossmann fold (ロスマンフォールド)
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of catalase activity / positive regulation of ceramide biosynthetic process / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of superoxide dismutase activity / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / protein deacetylation / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / NAD+ binding ...positive regulation of catalase activity / positive regulation of ceramide biosynthetic process / peptidyl-lysine deacetylation / positive regulation of superoxide dismutase activity / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein acetyllysine N-acetyltransferase / NAD-dependent histone deacetylase activity / protein deacetylation / Regulation of FOXO transcriptional activity by acetylation / NAD+ binding / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / 細胞呼吸 / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNAメチル化 / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of insulin secretion / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / 遺伝的組換え / Pre-NOTCH Transcription and Translation / nucleosome assembly / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / chromatin organization / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / transferase activity / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / sequence-specific DNA binding / chromosome, telomeric region / ミトコンドリアマトリックス / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / enzyme binding / protein-containing complex / ミトコンドリア / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / zinc ion binding / extracellular region / 核質 / 生体膜 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Histone H4, conserved site ...SIR2/SIRT2 'Small Domain' / SIR2/SIRT2 'Small Domain' / Sirtuin, catalytic core small domain superfamily / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone-fold / ロスマンフォールド / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ヒストンH4 / NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Li, H. / Zhang, X.
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal Structure of SIRT3 in complex with H4K16bhb peptide
著者: Li, H. / Zhang, X.
履歴
登録2018年3月8日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02019年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
C: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
D: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
E: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
F: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
G: Histone H4K16bhb peptide
H: Histone H4K16bhb peptide
I: Histone H4K16bhb peptide
J: Histone H4K16bhb peptide
K: Histone H4K16bhb peptide
L: Histone H4K16bhb peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)191,00617
ポリマ－190,67912
非ポリマー3275
水1,09961
1
A: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
G: Histone H4K16bhb peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8453
ポリマ－31,7802
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
H: Histone H4K16bhb peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8453
ポリマ－31,7802
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
I: Histone H4K16bhb peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8453
ポリマ－31,7802
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
K: Histone H4K16bhb peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8453
ポリマ－31,7802
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
J: Histone H4K16bhb peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,8453
ポリマ－31,7802
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial
L: Histone H4K16bhb peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7802
ポリマ－31,7802
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)138.512, 138.512, 242.876
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質
NAD-dependent protein deacetylase sirtuin-3, mitochondrial / hSIRT3


分子量: 30495.225 Da / 分子数: 6 / 断片: UNP residues 121-394 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT3 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q9NTG7, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用
#2: タンパク質・ペプチド
Histone H4K16bhb peptide


分子量: 1284.535 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62805*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.23 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 0.1M Bicine pH 9.0, 10% PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月25日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 52894 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 69.03 Å2 / Rpim(I) all: 0.039 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 2.9→2.97 Å / Rpim(I) all: 0.47

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3247精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
Cootモデル構築
MOLREP位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→43.157 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2798 2624 4.96 %0
Rwork0.2244 50270 --
obs0.2271 52894 99.6 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 179.09 Å2 / Biso mean: 72.3898 Å2 / Biso min: 24.46 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→43.157 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12363 0 5 61 12429
Biso mean--90 55.54 -
残基数----1572
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8996-2.95230.37281400.30852540268098
2.9523-3.00910.36671540.302126052759100
3.0091-3.07050.33321330.292726102743100
3.0705-3.13720.34921240.297525932717100
3.1372-3.21020.34441330.282326302763100
3.2102-3.29040.30061380.26562580271899
3.2904-3.37940.34971220.25826352757100
3.3794-3.47880.34461440.262626162760100
3.4788-3.5910.34571520.260226002752100
3.591-3.71930.34611440.252426212765100
3.7193-3.86810.29531690.239226082777100
3.8681-4.0440.29361400.218826392779100
4.044-4.25710.27921260.199126482774100
4.2571-4.52350.20541330.192926762809100
4.5235-4.87230.24071310.18342646277799
4.8723-5.36190.24111300.190526922822100
5.3619-6.13580.26861410.212527012842100
6.1358-7.72330.27571480.221227422890100
7.7233-43.16150.21731220.19912888301099

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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