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- PDB-5zfx: Crystal Structure of Triosephosphate isomerase from Opisthorchis ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5zfx
タイトルCrystal Structure of Triosephosphate isomerase from Opisthorchis viverrini
要素Triosephosphate isomeraseトリオースリン酸イソメラーゼ
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / Tim-barrel (TIMバレル) / Triosephosphate isomerase (トリオースリン酸イソメラーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


トリオースリン酸イソメラーゼ / triose-phosphate isomerase activity / 糖新生 / glycolytic process
類似検索 - 分子機能
Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase superfamily / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル ...Triosephosphate isomerase, bacterial/eukaryotic / Triosephosphate isomerase, active site / Triosephosphate isomerase active site. / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase superfamily / トリオースリン酸イソメラーゼ / Triosephosphate isomerase (TIM) family profile. / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
トリオースリン酸イソメラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Opisthorchis viverrini (タイ肝吸虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.751 Å
データ登録者Son, J. / Kim, S. / Kim, S.E. / Lee, H. / Lee, M.R. / Hwang, K.Y.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2018
タイトル: Structural Analysis of an Epitope Candidate of Triosephosphate Isomerase in Opisthorchis viverrini.
著者: Son, J. / Kim, S. / Kim, S.E. / Lee, H. / Lee, M.R. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2018年3月7日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02018年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月22日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase
C: Triosephosphate isomerase
D: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,0826
ポリマ－120,0334
非ポリマー492
水21,5281195
1
A: Triosephosphate isomerase
B: Triosephosphate isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0654
ポリマ－60,0172
非ポリマー492
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3410 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area19380 Å2
手法PISA
2
C: Triosephosphate isomerase
D: Triosephosphate isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,0172
ポリマ－60,0172
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3290 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area19120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.529, 206.621, 97.466
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 5 through 173 or resid 179 through 252))
21(chain B and (resid 5 through 173 or resid 179 through 252))
31chain C
41chain D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ALA / End label comp-ID: ALA

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ARGARG(chain A and (resid 5 through 173 or resid 179 through 252))AA5 - 17325 - 193
12THRTHR(chain A and (resid 5 through 173 or resid 179 through 252))AA179 - 252199 - 272
21ARGARG(chain B and (resid 5 through 173 or resid 179 through 252))BB5 - 17325 - 193
22THRTHR(chain B and (resid 5 through 173 or resid 179 through 252))BB179 - 252199 - 272
31ARGARGchain CCC5 - 25225 - 272
41ARGARGchain DDD5 - 25225 - 272

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要素

#1: タンパク質
Triosephosphate isomerase / トリオースリン酸イソメラーゼ


分子量: 30008.338 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Opisthorchis viverrini (タイ肝吸虫)
遺伝子: T265_10017 / プラスミド: pET17b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: A0A074Z863, トリオースリン酸イソメラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1195 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細The sequence conflicts may be resulted from the difference of subspecies of the source organism.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.6 % / Mosaicity: 0.508 °
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 8.5 / 詳細: PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1.00001 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00001 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 96825 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 15.65 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Χ2: 11.73 / Net I/σ(I): 37.7 / Num. measured all: 541897
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
1.75-1.813.10.1190524.923193.3
1.81-1.893.90.09995414.681198.5
1.89-1.974.10.08496074.775198.6
1.97-2.074.30.07396514.837199.2
2.07-2.24.40.06596914.82199.6
2.2-2.384.60.0697274.925199.6
2.38-2.614.60.05797295.122199.6
2.61-2.998.40.144981318.337199.9
2.99-3.779.30.099988713.8471100
3.77-508.70.1141012721.961199.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.12_2829精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TPH

1tph


解像度: 1.751→44.075 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.56 / 位相誤差: 18.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2004 2000 2.07 %
Rwork0.164 94809 -
obs0.1648 96809 98.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 87.76 Å2 / Biso mean: 21.1921 Å2 / Biso min: 5.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.751→44.075 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7589 0 2 1195 8786
Biso mean--24.8 34.45 -
残基数----978
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0077734
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.92910456
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0621170
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061351
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.3022870
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A4628X-RAY DIFFRACTION6.27TORSIONAL
12B4628X-RAY DIFFRACTION6.27TORSIONAL
13C4628X-RAY DIFFRACTION6.27TORSIONAL
14D4628X-RAY DIFFRACTION6.27TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7506-1.79440.2231300.18656171630191
1.7944-1.84290.20911410.18056656679798
1.8429-1.89720.22731410.17176707684898
1.8972-1.95840.23581410.17136685682699
1.9584-2.02840.20031430.17016759690299
2.0284-2.10960.2051430.17556770691399
2.1096-2.20560.21461420.162667806922100
2.2056-2.32190.2111440.164767926936100
2.3219-2.46740.22141430.170367976940100
2.4674-2.65780.19851440.172368546998100
2.6578-2.92530.20781450.175268697014100
2.9253-3.34840.20611460.165569007046100
3.3484-4.21810.16821470.141669437090100
4.2181-44.08930.18781500.15677126727699

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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