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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5xp1 | |||||||||
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タイトル | Structure of monomeric mutant of REI immunoglobulin light chain variable domain crystallized at pH 6 | |||||||||
要素 | Immunoglobulin kappa variable 1D-33 | |||||||||
キーワード | IMMUNE SYSTEM (免疫系) / Immunoglobulin (抗体) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 CD22 mediated BCR regulation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin complex / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Scavenging of heme from plasma / antigen binding ...CD22 mediated BCR regulation / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / immunoglobulin complex / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / Scavenging of heme from plasma / antigen binding / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of Complement cascade / Cell surface interactions at the vascular wall / FCERI mediated MAPK activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / blood microparticle / Potential therapeutics for SARS / 獲得免疫系 / 免疫応答 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.88 Å | |||||||||
データ登録者 | Mine, S. / Nakamura, T. / Uegaki, K. / Hamada, D. | |||||||||
資金援助 | 日本, 2件
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引用 | ジャーナル: FEBS J. / 年: 2017 タイトル: Heat-induced native dimerization prevents amyloid formation by variable domain from immunoglobulin light-chain REI 著者: Nawata, M. / Tsutsumi, H. / Kobayashi, Y. / Unzai, S. / Mine, S. / Nakamura, T. / Uegaki, K. / Kamikubo, H. / Kataoka, M. / Hamada, D. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5xp1.cif.gz | 174.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5xp1.ent.gz | 140.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5xp1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xp/5xp1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xp/5xp1 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: 抗体 | 分子量: 11946.266 Da / 分子数: 8 / 断片: UNP residues 22-117 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGKV1D-33 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P01593 #2: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | Authors state that the structure was based on the sequence of UNP P01607 as well as the structure ...Authors state that the structure was based on the sequence of UNP P01607 as well as the structure 1REI, which is updated by P01593 at present. Therefore, the structure has a mutation Y96K. Other conflicts are due to sequence conflicts of P01607. | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.61 % |
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結晶化 | 温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 詳細: 0.1M BIS-TRIS pH 6.0, 18% POLYETHYLENE GLYCOL 3350, 0.12M AMMONIUM SULFATE |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL38B1 / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.88→17.961 Å / Num. obs: 35217 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 10.7 % / Biso Wilson estimate: 65.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 21.3 |
反射 シェル | 解像度: 2.88→2.93 Å / 冗長度: 10.4 % / Rmerge(I) obs: 0.519 / Mean I/σ(I) obs: 5 / Num. unique obs: 5153 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 2Q20 解像度: 2.88→17.961 Å / SU ML: 0.43 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 33.74 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.88→17.961 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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