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- PDB-5wuj: Crystal structure of FliF-FliG complex from H. pylori -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5wuj
タイトルCrystal structure of FliF-FliG complex from H. pylori
要素
  • Flagellar M-ring protein
  • Flagellar motor switch protein FliGFlagellar motor switch protein
キーワードMOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / flagellar motor (鞭毛) / MS-ring / C-ring (土星の環)
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, MS ring / bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / 走化性 / membrane => GO:0016020 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal ...Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein FliG, alpha-helical / Flagellar motor switch protein FliG, C-terminal / Flagellar motor switch protein FliG, N-terminal domain / Flagellar motor switch protein FliG, middle domain / FliG C-terminal domain / FliG middle domain / FliG N-terminal domain / Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal / Flagellar M-ring protein C-terminal / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar M-ring protein / Flagellar motor switch protein FliG
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Au, S.W. / Xue, C. / Lam, K.H. / Lee, S.H.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
GRFGRF 460112 香港
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2018
タイトル: Crystal structure of the FliF-FliG complex from Helicobacter pylori yields insight into the assembly of the motor MS-C ring in the bacterial flagellum
著者: Xue, C. / Lam, K.H. / Zhang, H. / Sun, K. / Lee, S.H. / Chen, X. / Au, S.W.N.
履歴
登録2016年12月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年12月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22018年4月4日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellar M-ring protein
B: Flagellar motor switch protein FliG
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,3313
ポリマ－16,2392
非ポリマー921
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2950 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area8650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.098, 61.098, 86.930
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Flagellar M-ring protein


分子量: 4502.252 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain, residues 523-559 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
株: 26695 / 遺伝子: HP_0351
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' / 参照: UniProt: O25118
#2: タンパク質 Flagellar motor switch protein FliG / Flagellar motor switch protein / Flagellar motor switch protein G


分子量: 11736.369 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain, residues 7-111 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
株: 26695 / 遺伝子: fliG
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
株 (発現宿主): 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' / 参照: UniProt: O25119
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.36 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M Sodium citrate tribasic dihydrate, 20%(v/v) 2-Propanol, 20%(w/v) Polyethylene glycol 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45.2 Å / Num. obs: 8475 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 20.1 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 17
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.3920.90.3360.992199.9
8.6-45.2110.1010.973195.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ収集
SCALA0.1.27データスケーリング
PHENIX(dev_2621: ???)精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
MOSFLMデータ削減
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→45.198 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.34
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2237 417 4.94 %
Rwork0.1884 --
obs0.1902 8443 96.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 111.18 Å2 / Biso mean: 39.2752 Å2 / Biso min: 15.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→45.198 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1137 0 6 45 1188
Biso mean--64.15 37.3 -
残基数----142
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071158
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.811550
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048184
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003196
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d2.963724
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.2996-2.63230.25951390.187427272866100
2.6323-3.31630.25321420.20752611275396
3.3163-45.20690.19831360.17952688282494
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.0579-1.5803-3.73095.43912.25523.1843-0.0395-0.32810.17490.46470.3526-0.09730.55480.1789-0.36460.24660.0376-0.03490.22950.02380.21730.0742-12.42837.4797
22.1239-2.45110.76517.1835-0.50117.97670.1792-0.2566-0.204-0.3617-0.20370.698-0.0799-0.5064-0.06050.2138-0.0316-0.04830.2782-0.09490.272424.0439-15.134-11.9916
34.717-2.4627-3.39195.52022.23792.53250.0928-0.73810.49150.4957-0.10980.7955-0.8308-3.1088-0.09310.48070.2090.03090.8854-0.09210.481411.0675-3.67272.9406
45.03870.2229-3.54946.00510.73572.68050.2353-0.0262-0.2647-0.391-0.133-0.251-0.40060.0571-0.13430.25060.0232-0.01810.20280.01480.192328.7198-6.7173-7.1669
55.3121-1.5145-4.47437.11693.93764.75890.11580.11690.131-0.1621-0.57641.0637-0.6405-0.44660.34810.3072-0.0069-0.04270.1743-0.0020.385823.43060.0454-9.1127
65.9674-3.3389-3.0572.75493.58397.2995-0.11040.0529-0.26590.3901-0.11390.61490.1585-0.2950.17810.1742-0.0245-0.00420.18150.03630.22521.5814-13.17632.7498
74.22511.8264-5.15272.4814-1.7567.5317-0.29070.1428-0.0828-0.1699-0.00140.23990.4901-0.00830.37250.3087-0.0341-0.04220.2154-0.01580.311321.671-22.03117.2171
84.5929-1.73113.34443.9745-3.39883.83670.5337-1.63450.49081.331-0.5797-0.35350.4614-0.47460.19220.6881-0.1359-0.09770.5788-0.040.423718.5213-24.463820.495
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 523 through 543 )A523 - 543
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 544 through 559 )A544 - 559
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 7 through 17 )B7 - 17
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 18 through 42 )B18 - 42
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 43 through 60 )B43 - 60
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 61 through 77 )B61 - 77
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 78 through 97 )B78 - 97
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 98 through 111 )B98 - 111

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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