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万見
- PDB-5vrg: Structural insights into lipoprotein N-acylation by Escherichia c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vrg
タイトルStructural insights into lipoprotein N-acylation by Escherichia coli apolipoprotein N-acyltransferase
要素Apolipoprotein N-acyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Lnt / acyl transferase / membrane protein
機能・相同性
機能・相同性情報


apolipoprotein N-acyltransferase / N-acyltransferase activity / lipoprotein biosynthetic process / outer membrane-bounded periplasmic space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Apolipoprotein N-acyltransferase, N-terminal / Apolipoprotein N-acyltransferase N-terminal domain / Apolipoprotein N-acyltransferase / Carbon-nitrogen hydrolase superfamily / Carbon-nitrogen hydrolase / Carbon-nitrogen hydrolase domain profile. / Carbon-nitrogen hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
PENTANE / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / PALMITIC ACID / Apolipoprotein N-acyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.518 Å
データ登録者Murray, J.M. / Noland, C.L.
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structural insights into lipoprotein N-acylation by Escherichia coli apolipoprotein N-acyltransferase.
著者: Noland, C.L. / Kattke, M.D. / Diao, J. / Gloor, S.L. / Pantua, H. / Reichelt, M. / Katakam, A.K. / Yan, D. / Kang, J. / Zilberleyb, I. / Xu, M. / Kapadia, S.B. / Murray, J.M.
履歴
登録2017年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年7月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月26日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22017年8月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年3月13日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apolipoprotein N-acyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,9499
ポリマ－58,2021
非ポリマー1,7468
水2,630146
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)87.764, 158.026, 44.763
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Apolipoprotein N-acyltransferase / ALP N-acyltransferase / Copper homeostasis protein CutE


分子量: 58202.496 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: lnt, cutE, b0657, JW0654 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P23930, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの

-
非ポリマー , 5種, 154分子

#2: 化合物 ChemComp-OLC / (2R)-2,3-dihydroxypropyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Oleoyl-R-glycerol / L-グリセロ-ル3-オレア-ト


分子量: 356.540 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H40O4
#3: 化合物 ChemComp-LNK / PENTANE / ペンタン


分子量: 72.149 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12
#4: 化合物
ChemComp-PLM / PALMITIC ACID / パルミチン酸


分子量: 256.424 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H32O2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 146 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.49 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 6.5 / 詳細: 50 mM ADA pH 6.5 24% PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2016年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.518→43.068 Å / Num. obs: 21672 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 32.75 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rpim(I) all: 0.081 / Rrim(I) all: 0.221 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)CC1/2Rpim(I) allRrim(I) allDiffraction-ID% possible all
2.518-2.5267.50.7640.3520.965198
11.686-158.0265.70.9990.030.075197.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimlessデータスケーリング
PHENIXdev_2747精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.518→43.068 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.35
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 1100 5.13 %
Rwork0.2116 --
obs0.2147 21423 98.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 115.48 Å2 / Biso mean: 37.231 Å2 / Biso min: 16.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.518→43.068 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3878 0 115 146 4139
Biso mean--48.69 36.9 -
残基数----494
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084097
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0295555
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055618
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008691
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.0612419
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.518-2.63260.35491000.25392383248393
2.6326-2.77140.30891500.235325272677100
2.7714-2.9450.26671360.21125382674100
2.945-3.17230.27171360.208125782714100
3.1723-3.49140.31121360.214825862722100
3.4914-3.99630.26781360.19882339247591
3.9963-5.03370.24411490.190126292778100
5.0337-43.07470.25071570.222927432900100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.93920.7205-0.05491.6956-0.01540.7691-0.0161-0.0856-0.0331-0.0442-0.0050.1310.03920.01580.00010.2566-0.00280.00870.2540.02120.2684.1332-40.1280.7113
20.7620.9282-0.10171.20430.02250.6992-0.0037-0.111-0.0739-0.0817-0.00890.02250.0138-0.01990.00010.2289-0.0054-0.0380.30220.01870.299818.8583-30.60570.6763
30.5820.2295-0.0272.3390.150.7235-0.01040.037-0.0338-0.04480.01780.2220.0194-0.13780.00090.2356-0.01160.00960.3054-0.00470.21911.2506-13.0605-6.4261
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 4 through 168 )A4 - 168
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 169 through 241 )A169 - 241
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 242 through 506 )A242 - 506

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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