[日本語] English
万見
- PDB-5tji: Ca2+ bound aplysia Slo1 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5tji
タイトルCa2+ bound aplysia Slo1
要素High conductance calcium-activated potassium channel
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / ion channel (イオンチャネル) / K+ channel (カリウムチャネル) / Ca2+ bound / high conductance
機能・相同性
機能・相同性情報


potassium ion transport / monoatomic ion channel activity / 生体膜
類似検索 - 分子機能
: / Ca2+-activated K+ channel Slowpoke, TrkA_C like domain / : / Calcium-activated potassium channel BK, alpha subunit / Calcium-activated BK potassium channel alpha subunit / Voltage-dependent channel domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein / NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PGW / BK channel
類似検索 - 構成要素
生物種Aplysia californica (ジャンボアメフラシ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者MacKinnon, R. / Tao, X. / Hite, R.K.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM43949 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2017
タイトル: Structural basis for gating the high-conductance Ca-activated K channel.
著者: Richard K Hite / Xiao Tao / Roderick MacKinnon /
要旨: The precise control of an ion channel gate by environmental stimuli is crucial for the fulfilment of its biological role. The gate in Slo1 K channels is regulated by two separate stimuli, ...The precise control of an ion channel gate by environmental stimuli is crucial for the fulfilment of its biological role. The gate in Slo1 K channels is regulated by two separate stimuli, intracellular Ca concentration and membrane voltage. Slo1 is thus central to understanding the relationship between intracellular Ca and membrane excitability. Here we present the Slo1 structure from Aplysia californica in the absence of Ca and compare it with the Ca-bound channel. We show that Ca binding at two unique binding sites per subunit stabilizes an expanded conformation of the Ca sensor gating ring. These conformational changes are propagated from the gating ring to the pore through covalent linkers and through protein interfaces formed between the gating ring and the voltage sensors. The gating ring and the voltage sensors are directly connected through these interfaces, which allow membrane voltage to regulate gating of the pore by influencing the Ca sensors.
履歴
登録2016年10月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年12月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月11日Group: Database references
改定 1.22017年1月18日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42018年7月18日Group: Data collection / カテゴリ: em_imaging_optics / Item: _em_imaging_optics.energyfilter_name
改定 1.52018年10月3日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: refine
改定 1.62019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.72019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites / cell
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _atom_sites.fract_transf_vector[1] / _atom_sites.fract_transf_vector[3] / _cell.Z_PDB
改定 1.82024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-8414
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: High conductance calcium-activated potassium channel
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,0572
ポリマ－120,3081
非ポリマー7491
水0
1
A: High conductance calcium-activated potassium channel
ヘテロ分子

A: High conductance calcium-activated potassium channel
ヘテロ分子

A: High conductance calcium-activated potassium channel
ヘテロ分子

A: High conductance calcium-activated potassium channel
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)484,2288
ポリマ－481,2324
非ポリマー2,9964
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation3
Buried area16490 Å2
ΔGint-78 kcal/mol
Surface area157170 Å2
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C (n回回転対称))

-
要素

#1: タンパク質 High conductance calcium-activated potassium channel


分子量: 120308.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aplysia californica (ジャンボアメフラシ)
発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q5QJC5
#2: 化合物 ChemComp-PGW / (1R)-2-{[(S)-{[(2S)-2,3-dihydroxypropyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]oxy}-1-[(hexadecanoyloxy)methyl]ethyl (9Z)-octadec-9-enoate / 1-Palmitoyl-2-Oleoyl-sn-Glycero-3-[Phospho-(1-glycerol)] / PHOSPHATIDYLGLYCEROL / POPG / Phosphatidylglycerol


分子量: 749.007 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C40H77O10P / コメント: リン脂質*YM

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Ca2+ bound aplysia Slo1 / タイプ: ORGANELLE OR CELLULAR COMPONENT / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.4 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Aplysia californica (ジャンボアメフラシ)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 細胞: High Five / プラスミド: pFastBac
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタンTrisトリスヒドロキシメチルアミノメタン1
2450 mMKClKCl1
320 mMDTTDTT1
42 mMTCEPTCEP1
50.025 %DDMDDM1
60.005 %CHSCHS1
71 mMEDTAエチレンジアミン四酢酸EDTAエチレンジアミン四酢酸1
試料濃度: 7 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 400 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 85 % / 凍結前の試料温度: 293 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 22500 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 0.3 sec. / 電子線照射量: 1.4 e/Å2 / 検出モード: SUPER-RESOLUTION
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4000
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF / エネルギーフィルター 上限: 15 eV / エネルギーフィルター 下限: -15 eV / 球面収差補正装置: FEI Cs corrector on Titan Krios
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 7420 / 縦: 7676 / 動画フレーム数/画像: 50 / 利用したフレーム数/画像: 1-50

-
解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0088 / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1RELION粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9RELION初期オイラー角割当
10FREALIGN最終オイラー角割当
11RELION分類
12FREALIGN３次元再構成
13REFMACモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 638000
対称性点対称性: C4 (4回回転対称)
3次元再構成解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 60000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 160 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: RECIPROCAL
精密化解像度: 3.8→147 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.889 / SU B: 86.753 / SU ML: 1.047
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3848 --
obs0.3848 26401 100 %
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 380.679 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.89 Å20 Å20 Å2
2---2.89 Å20 Å2
3---5.78 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 6930
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0060.0197095
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0010.026734
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg0.8611.9539642
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.771315390
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg4.6325875
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg28.66323.431306
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg11.527151135
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg9.1861538
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.0470.21104
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0030.027990
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0010.021716
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it8.10238.0513521
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other8.10338.053520
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it13.89957.0574389
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other13.89757.0584390
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it8.98939.6573574
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other8.98839.6563575
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other16.57658.9915254
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined23.4957821
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other23.4937822
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.8→3.899 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rwork0.747 1938 -
Rfree-0 -
obs--100 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る