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万見
- PDB-5oyi: FMDV A10 dissociated pentamer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5oyi
タイトルFMDV A10 dissociated pentamer
要素(Genome polyprotein) x 3
キーワードVIRAL PROTEIN / A10 / FMDV / Pentamer / CryoEM / virus
機能・相同性
機能・相同性情報


L-peptidase / modulation by virus of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / regulation of translation ...L-peptidase / modulation by virus of host chromatin organization / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / protein complex oligomerization / monoatomic ion channel activity / regulation of translation / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / RNA helicase activity / viral protein processing / induction by virus of host autophagy / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. ...Aphthovirus leader protease (L(pro)) domain profile. / Peptidase C28, foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth virus L-proteinase / Foot-and-mouth disease virus VP1 coat / Capsid protein VP4, Picornavirus / Viral protein VP4 subunit / Capsid protein VP4 superfamily, Picornavirus / Helicase/polymerase/peptidase polyprotein, Calicivirus-type / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Foot-and-mouth disease virus (口蹄疫ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Kotecha, A. / Malik, N. / Stuart, D.I.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)G1000099, G1100525/1 英国
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2017
タイトル: Structures of foot and mouth disease virus pentamers: Insight into capsid dissociation and unexpected pentamer reassociation.
著者: Nayab Malik / Abhay Kotecha / Sarah Gold / Amin Asfor / Jingshan Ren / Juha T Huiskonen / Tobias J Tuthill / Elizabeth E Fry / David I Stuart /
要旨: Foot-and-mouth disease virus (FMDV) belongs to the Aphthovirus genus of the Picornaviridae, a family of small, icosahedral, non-enveloped, single-stranded RNA viruses. It is a highly infectious ...Foot-and-mouth disease virus (FMDV) belongs to the Aphthovirus genus of the Picornaviridae, a family of small, icosahedral, non-enveloped, single-stranded RNA viruses. It is a highly infectious pathogen and is one of the biggest hindrances to the international trade of animals and animal products. FMDV capsids (which are unstable below pH6.5) release their genome into the host cell from an acidic compartment, such as that of an endosome, and in the process dissociate into pentamers. Whilst other members of the family (enteroviruses) have been visualized to form an expanded intermediate capsid with holes from which inner capsid proteins (VP4), N-termini (VP1) and RNA can be released, there has been no visualization of any such state for an aphthovirus, instead the capsid appears to simply dissociate into pentamers. Here we present the 8-Å resolution structure of isolated dissociated pentamers of FMDV, lacking VP4. We also found these pentamers to re-associate into a rigid, icosahedrally symmetric assembly, which enabled their structure to be solved at higher resolution (5.2 Å). In this assembly, the pentamers unexpectedly associate 'inside out', but still with their exposed hydrophobic edges buried. Stabilizing interactions occur between the HI loop of VP2 and its symmetry related partners at the icosahedral 3-fold axes, and between the BC and EF loops of VP3 with the VP2 βB-strand and the CD loop at the 2-fold axes. A relatively extensive but subtle structural rearrangement towards the periphery of the dissociated pentamer compared to that in the mature virus provides insight into the mechanism of dissociation of FMDV and the marked difference in antigenicity.
履歴
登録2017年9月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22018年1月31日Group: Author supporting evidence / Data processing / Refinement description
カテゴリ: em_3d_fitting / em_software / pdbx_audit_support
Item: _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.name / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年10月3日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_validate_close_contact / struct_conn
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3862
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
1: Genome polyprotein
2: Genome polyprotein
3: Genome polyprotein
A: Genome polyprotein
B: Genome polyprotein
C: Genome polyprotein
D: Genome polyprotein
E: Genome polyprotein
F: Genome polyprotein
G: Genome polyprotein
H: Genome polyprotein
I: Genome polyprotein
J: Genome polyprotein
K: Genome polyprotein
L: Genome polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)325,16715
ポリマ－325,16715
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: microscopy
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area74930 Å2
ΔGint-457 kcal/mol
Surface area125300 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Genome polyprotein


分子量: 20097.980 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Foot-and-mouth disease virus (strain A10-61) (ウイルス)
細胞株 (発現宿主): BHK21 / 発現宿主: Cricetinae gen. sp. (ネズミ)
参照: UniProt: P03306, L-peptidase, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase
#2: タンパク質
Genome polyprotein


分子量: 20701.512 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Foot-and-mouth disease virus (strain A10-61) (ウイルス)
発現宿主: Cricetinae gen. sp. (ネズミ)
参照: UniProt: P03306, L-peptidase, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase
#3: タンパク質
Genome polyprotein


分子量: 24233.992 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Foot-and-mouth disease virus (strain A10-61) (ウイルス)
発現宿主: Cricetinae gen. sp. (ネズミ)
参照: UniProt: P03306, L-peptidase, nucleoside-triphosphate phosphatase, picornain 3C, RNA-directed RNA polymerase

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FMDV A10 dissociated pentamer / タイプ: VIRUS / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 455 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Foot-and-mouth disease virus (strain A10-61) (ウイルス)
由来(組換発現)生物種: Cricetinae gen. sp. (ネズミ)
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: SEROTYPE / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Bos taurus
ウイルス殻名称: Foot and Disease Virus A1061 / 直径: 30 nm / 三角数 (T数): 3
緩衝液pH: 8 / 詳細: 50mM Hepes, 200mM NaCl
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: C-Flats R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 298 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI POLARA 300
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 160000 X / 倍率（補正後）: 37037 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: BASIC
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: GATAN 910 MULTI-SPECIMEN SINGLE TILT CRYO TRANSFER HOLDER
最高温度: 70 K / 最低温度: 70 K
撮影平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 20 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1570
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF / エネルギーフィルター 上限: 20 eV / エネルギーフィルター 下限: 0 eV
画像スキャンサンプリングサイズ: 5 µm / 横: 3838 / 縦: 3710 / 動画フレーム数/画像: 25 / 利用したフレーム数/画像: 2-20

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1EMAN2.1粒子像選択
2SerialEM画像取得
4CTFFIND4CTF補正
7UCSF Chimeraモデルフィッティング
9RELION1.3初期オイラー角割当
10RELION1.3最終オイラー角割当
11RELION1.3分類
12RELION1.3３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C5 (5回回転対称)
3次元再構成解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 4260 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 200 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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