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- PDB-5n6c: Crystal structure of human 3-phosphoglycerate dehydrogenase in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5n6c
タイトルCrystal structure of human 3-phosphoglycerate dehydrogenase in complex with NAD and L-Tartrate
要素D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / dehydrogenase (脱水素酵素) / serine metabolism (セリン) / enzymology (酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-aminobutyric acid metabolic process / threonine metabolic process / 2-oxoglutarate reductase / glial cell development / ホスホグリセリン酸デヒドロゲナーゼ / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / リンゴ酸デヒドロゲナーゼ ...gamma-aminobutyric acid metabolic process / threonine metabolic process / 2-oxoglutarate reductase / glial cell development / ホスホグリセリン酸デヒドロゲナーゼ / phosphoglycerate dehydrogenase activity / taurine metabolic process / Serine biosynthesis / glycine metabolic process / リンゴ酸デヒドロゲナーゼ / L-serine biosynthetic process / L-malate dehydrogenase activity / G1 to G0 transition / neural tube development / spinal cord development / glutamine metabolic process / brain development / neuron projection development / NAD binding / 遺伝子発現の調節 / electron transfer activity / extracellular exosome / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain ...D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase, ASB domain / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase intervening domain / Allosteric substrate binding domain superfamily / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 2. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases NAD-binding signature. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site 1 / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenases signature 3. / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain conserved site / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, catalytic domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD-binding domain / D-isomer specific 2-hydroxyacid dehydrogenase, NAD binding domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / L(+)-TARTARIC ACID / D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Unterlass, J.E. / Basle, A. / Tucker, J. / Cano, C. / Noble, M.E.M. / Curtin, N.J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Cancer Research UKC2115/A21421 英国
引用ジャーナル: Oncotarget / 年: 2017
タイトル: Structural insights into the enzymatic activity and potential substrate promiscuity of human 3-phosphoglycerate dehydrogenase (PHGDH).
著者: Unterlass, J.E. / Wood, R.J. / Basle, A. / Tucker, J. / Cano, C. / Noble, M.M.E. / Curtin, N.J.
履歴
登録2017年2月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年11月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22019年2月20日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_data_processing_status ...diffrn_source / pdbx_data_processing_status / struct_conn / struct_conn_type
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.32019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
B: D-3-phosphoglycerate dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,7895
ポリマ－64,3122
非ポリマー1,4773
水1,33374
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7890 Å2
ΔGint-40 kcal/mol
Surface area23280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.523, 109.719, 66.923
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.400, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 8 - 305 / Label seq-ID: 2 - 299

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 D-3-phosphoglycerate dehydrogenase / 3-PGDH


分子量: 32155.979 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHGDH, PGDH3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O43175, ホスホグリセリン酸デヒドロゲナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-TLA / L(+)-TARTARIC ACID / L-酒石酸 / 酒石酸


分子量: 150.087 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6O6
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチド


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 74 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.35 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris, pH 8.5 0.2 M MgCl2 hexahydrate 20 % (w/v) PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→66.73 Å / Num. obs: 27448 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.88 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rpim(I) all: 0.048 / Net I/σ(I): 2.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.85 % / Rmerge(I) obs: 0.627 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 2660 / CC1/2: 0.812 / Rpim(I) all: 0.511 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
xia2データ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2G76

2g76


解像度: 2.3→66.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.918 / SU B: 19.384 / SU ML: 0.239 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.387 / ESU R Free: 0.251 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2548 1319 4.8 %RANDOM
Rwork0.2129 ---
obs0.2148 26108 98.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 179.86 Å2 / Biso mean: 55.104 Å2 / Biso min: 16.87 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.38 Å20 Å20.08 Å2
2--0.15 Å20 Å2
3----3.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→66.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4392 0 98 74 4564
Biso mean--33.79 36.03 -
残基数----599
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0240.0194597
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024311
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2172.0026255
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.1762.99910019
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2365613
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.9825.491173
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.80615787
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.541526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.2750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0215132
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02828
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 17298 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.12 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 89 -
Rwork0.283 1911 -
all-2000 -
obs--98.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0010.8139-0.88694.4569-0.27685.5624-0.47670.96320.2513-0.97270.3081-0.5416-0.35580.60280.16860.356-0.15520.2750.80370.19151.085640.25854.59129.039
22.97550.35920.00862.27730.08030.85310.001-0.10630.29270.01230.01830.025-0.04260.0097-0.01920.0065-0.01740.04820.2887-0.03030.810824.29850.86554.554
35.8532-2.65532.52359.5068-5.29649.907-0.4916-0.23280.21352.27380.3071-0.0329-2.6979-0.3620.18461.07830.02090.05170.3466-0.10970.757414.94126.85290.197
42.51930.2851-0.0112.5274-0.30210.4375-0.0302-0.2695-0.44710.17830.0323-0.02740.04910.0023-0.00220.035-0.0180.05840.35520.04070.939726.05427.13859.101
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A7 - 95
2X-RAY DIFFRACTION2A96 - 306
3X-RAY DIFFRACTION3B8 - 95
4X-RAY DIFFRACTION4B96 - 306

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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