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- PDB-5mrk: Structural basis of Zika virus methyltransferase inhibition by si... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mrk
タイトルStructural basis of Zika virus methyltransferase inhibition by sinefungin
要素methyltransferaseメチルトランスフェラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / zika (ジカ熱) / virus (ウイルス) / methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / sinefungin
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / negative regulation of innate immune response / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of host TYK2 activity / フラビビリン / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT2 activity / symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of STAT1 activity / negative regulation of innate immune response / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / カプシド / nucleoside-triphosphate phosphatase / double-stranded RNA binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / mRNA (guanine-N7)-methyltransferase / methyltransferase cap1 / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / mRNA (nucleoside-2'-O-)-methyltransferase activity / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / RNA helicase activity / host cell endoplasmic reticulum membrane / host cell perinuclear region of cytoplasm / molecular adaptor activity / protein dimerization activity / ヘリカーゼ / induction by virus of host autophagy / symbiont entry into host cell / RNA依存性RNAポリメラーゼ / viral RNA genome replication / RNA-dependent RNA polymerase activity / serine-type endopeptidase activity / fusion of virus membrane with host endosome membrane / 中心体 / エンベロープ (ウイルス) / lipid binding / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / host cell nucleus / virion attachment to host cell / GTP binding / virion membrane / structural molecule activity / ATP hydrolysis activity / タンパク質分解 / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / : / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A ...: / Flavivirus envelope glycoprotein E, stem/anchor domain / RNA-directed RNA polymerase, thumb domain, Flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, thumb domain / Flavivirus capsid protein C superfamily / : / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus NS3 helicase, C-terminal helical domain / Genome polyprotein, Flavivirus / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus non-structural protein NS2B / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / mRNA cap 0/1 methyltransferase / Flavivirus capsid protein C / Flavivirus non-structural protein NS4B / Flavivirus non-structural protein NS4A / Flavivirus NS2B domain profile. / mRNA cap 0 and cap 1 methyltransferase (EC 2.1.1.56 and EC 2.1.1.57) domain profile. / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus non-structural protein NS2A / Flavivirus NS3, petidase S7 / Peptidase S7, Flavivirus NS3 serine protease / Flavivirus NS3 protease (NS3pro) domain profile. / Envelope glycoprotein M, flavivirus / Flavivirus envelope glycoprotein M / RNA-directed RNA polymerase, flavivirus / Flavivirus RNA-directed RNA polymerase, fingers and palm domains / Flavivirus non-structural Protein NS1 / Flavivirus non-structural protein NS1 / Envelope glycoprotein M superfamily, flavivirus / Flavivirus polyprotein propeptide / Flavivirus polyprotein propeptide superfamily / Flavivirus polyprotein propeptide / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 1 / Flaviviral glycoprotein E, central domain, subdomain 2 / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain / Flavivirus glycoprotein E, immunoglobulin-like domain / Flavivirus envelope glycoprotein E, Stem/Anchor domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain / Flavivirus glycoprotein central and dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domains / Ribosomal RNA methyltransferase, FtsJ domain / FtsJ-like methyltransferase / Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / DEAD box, Flavivirus / Flavivirus DEAD domain / Vaccinia Virus protein VP39 / helicase superfamily c-terminal domain / Immunoglobulin E-set / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SINEFUNGIN / Genome polyprotein / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Zika virus (ジカ熱ウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Hercik, K. / Boura, E.
引用ジャーナル: Arch. Virol. / 年: 2017
タイトル: Structural basis of Zika virus methyltransferase inhibition by sinefungin.
著者: Hercik, K. / Brynda, J. / Nencka, R. / Boura, E.
履歴
登録2016年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年5月17日Group: Database references
改定 1.22017年6月28日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月17日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: methyltransferase
B: methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4576
ポリマ－58,6232
非ポリマー8344
水5,891327
1
A: methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7283
ポリマ－29,3111
非ポリマー4172
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,7283
ポリマ－29,3111
非ポリマー4172
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)144.840, 52.010, 84.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.56, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 methyltransferase / メチルトランスフェラーゼ


分子量: 29311.482 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 2521-2784 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Zika virus (strain Mr 766) (ジカ熱ウイルス)
株: Mr 766 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1B0YUR2, UniProt: A0A024B7W1*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.29 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6 / 詳細: 100 mM sodium acetate pH 4.6, 39% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54187 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54187 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→31.24 Å / Num. obs: 82986 / % possible obs: 98.67 % / 冗長度: 5.18 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Net I/σ(I): 11.01
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 1.605 / Mean I/σ(I) obs: 0.7 / CC1/2: 0.382 / % possible all: 92.06

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11.1_2575: ???)精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5KQR

5kqr


解像度: 1.9→31.24 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.16 / 位相誤差: 29.54 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2686 4141 4.99 %
Rwork0.2266 --
obs0.2287 82986 89.91 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→31.24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3914 0 56 327 4297
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0054073
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7255507
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8122420
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044596
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005698
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.92160.69381040.57031855X-RAY DIFFRACTION63
1.9216-1.94420.82331080.69192053X-RAY DIFFRACTION72
1.9442-1.96790.5761180.55062248X-RAY DIFFRACTION76
1.9679-1.99280.36941140.35052174X-RAY DIFFRACTION74
1.9928-2.0190.38471200.3252317X-RAY DIFFRACTION78
2.019-2.04670.29331230.3122256X-RAY DIFFRACTION80
2.0467-2.07590.36691250.31422357X-RAY DIFFRACTION80
2.0759-2.10690.30741230.28452411X-RAY DIFFRACTION83
2.1069-2.13980.27221310.26332526X-RAY DIFFRACTION86
2.1398-2.17490.3081340.26292525X-RAY DIFFRACTION87
2.1749-2.21240.27491360.24872620X-RAY DIFFRACTION89
2.2124-2.25260.29581370.27362648X-RAY DIFFRACTION89
2.2526-2.29590.29181350.25462620X-RAY DIFFRACTION91
2.2959-2.34280.29391490.23962780X-RAY DIFFRACTION94
2.3428-2.39370.25041510.22612777X-RAY DIFFRACTION95
2.3937-2.44930.27951440.24132788X-RAY DIFFRACTION96
2.4493-2.51060.3041440.2222787X-RAY DIFFRACTION96
2.5106-2.57840.311480.2252875X-RAY DIFFRACTION96
2.5784-2.65420.28491450.23392802X-RAY DIFFRACTION96
2.6542-2.73990.27441490.21672838X-RAY DIFFRACTION96
2.7399-2.83770.2561450.21792814X-RAY DIFFRACTION97
2.8377-2.95130.29331460.23032811X-RAY DIFFRACTION97
2.9513-3.08550.2741490.22962837X-RAY DIFFRACTION97
3.0855-3.2480.30971460.21722810X-RAY DIFFRACTION96
3.248-3.45120.26041480.20862868X-RAY DIFFRACTION98
3.4512-3.71730.21681560.19272909X-RAY DIFFRACTION99
3.7173-4.09070.22451540.18342860X-RAY DIFFRACTION99
4.0907-4.68090.20591530.182921X-RAY DIFFRACTION99
4.6809-5.8910.20781570.18952905X-RAY DIFFRACTION100
5.891-31.24450.24881490.21442853X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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