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万見
- PDB-5mk1: Crystal structure of the His Domain Protein Tyrosine Phosphatase ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5mk1
タイトルCrystal structure of the His Domain Protein Tyrosine Phosphatase (HD-PTP/PTPN23) Bro1 domain (CHMP4A peptide complex structure)
要素
  • Charged multivesicular body protein 4a
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / ESCRT-III CHMP4A
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adherens junction organization / positive regulation of homophilic cell adhesion / membrane invagination / plasma membrane tubulation / positive regulation of Wnt protein secretion / positive regulation of early endosome to late endosome transport / amphisome membrane / multivesicular body-lysosome fusion / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport ...positive regulation of adherens junction organization / positive regulation of homophilic cell adhesion / membrane invagination / plasma membrane tubulation / positive regulation of Wnt protein secretion / positive regulation of early endosome to late endosome transport / amphisome membrane / multivesicular body-lysosome fusion / vesicle fusion with vacuole / late endosome to lysosome transport / ESCRT III complex / kinetochore microtubule / negative regulation of epithelial cell migration / protein transport to vacuole involved in ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / midbody abscission / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / multivesicular body sorting pathway / vesicle budding from membrane / membrane fission / plasma membrane repair / early endosome to late endosome transport / membrane coat / multivesicular body membrane / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway / multivesicular body assembly / regulation of mitotic spindle assembly / endocytic recycling / nervous system process / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / Interleukin-37 signaling / nucleus organization / オートファジー / mitotic metaphase chromosome alignment / viral budding via host ESCRT complex / autophagosome maturation / autophagosome membrane / cilium assembly / protein polymerization / Pyroptosis / 脱リン酸化 / 核膜孔 / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / エンドソーム / プロテインチロシンホスファターゼ / viral budding from plasma membrane / ciliary basal body / HCMV Late Events / protein tyrosine phosphatase activity / オートファジー / Late endosomal microautophagy / Budding and maturation of HIV virion / cytoplasmic side of plasma membrane / 動原体 / オートファジー / protein transport / Translation of Replicase and Assembly of the Replication Transcription Complex / midbody / ATPase binding / nuclear body / エンドソーム / エンドソーム / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / lipid binding / protein kinase binding / protein homodimerization activity / extracellular exosome / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
alix/aip1 like domains / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family ...alix/aip1 like domains / Vacuolar protein-sorting protein Bro1-like / ALIX V-shaped domain / ALIX V-shaped domain binding to HIV / BRO1 domain / BRO1 domain superfamily / BRO1-like domain / BRO1 domain profile. / BRO1-like domain / Snf7 family / Snf7 / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Charged multivesicular body protein 4a / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Levy, C. / Gahloth, D.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/K011049/1 英国
Medical Research Council (United Kingdom)G0701140 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research CouncilBB/K008773/1 英国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Structural Basis for Specific Interaction of TGF beta Signaling Regulators SARA/Endofin with HD-PTP.
著者: Gahloth, D. / Levy, C. / Walker, L. / Wunderley, L. / Mould, A.P. / Taylor, S. / Woodman, P. / Tabernero, L.
履歴
登録2016年12月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume ..._citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月17日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
D: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
E: Charged multivesicular body protein 4a
F: Charged multivesicular body protein 4a
H: Charged multivesicular body protein 4a
K: Charged multivesicular body protein 4a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,2338
ポリマ－171,2338
非ポリマー00
水3,009167
1
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
E: Charged multivesicular body protein 4a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8082
ポリマ－42,8082
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1060 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area16980 Å2
手法PISA
2
B: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
F: Charged multivesicular body protein 4a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8082
ポリマ－42,8082
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1100 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area16890 Å2
手法PISA
3
C: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
H: Charged multivesicular body protein 4a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8082
ポリマ－42,8082
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1020 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area17040 Å2
手法PISA
4
D: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23
K: Charged multivesicular body protein 4a


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8082
ポリマ－42,8082
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1010 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area17150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.458, 73.669, 79.383
Angle α, β, γ (deg.)114.43, 90.28, 104.20
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 23 / His domain-containing protein tyrosine phosphatase / HD-PTP / Protein tyrosine phosphatase TD14 / PTP-TD14


分子量: 40719.941 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN23, KIAA1471 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H3S7, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: タンパク質・ペプチド
Charged multivesicular body protein 4a / Chromatin-modifying protein 4a / CHMP4a / SNF7 homolog associated with Alix-2 / SNF7-1 / hSnf-1 / ...Chromatin-modifying protein 4a / CHMP4a / SNF7 homolog associated with Alix-2 / SNF7-1 / hSnf-1 / Vacuolar protein sorting-associated protein 32-1 / hVps32-1


分子量: 2088.270 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BY43
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 167 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.48 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 0.1 M Tris pH 7.8, 5% (poly-glutamic acid low molecular weight polymer) 20% PEG3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年4月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→28.41 Å / Num. obs: 47548 / % possible obs: 93.05 % / 冗長度: 3.5 % / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.1342 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.5→2.589 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.799 / Mean I/σ(I) obs: 1.94 / CC1/2: 0.442 / % possible all: 84.76

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.11_2563: ???)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3RAU

3rau


解像度: 2.5→28.41 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.02 / 位相誤差: 24.67
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2263 1770 3.87 %
Rwork0.1759 --
obs0.1779 45702 93.12 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→28.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11723 0 0 167 11890
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00711974
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.23216173
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d7.9037305
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.061764
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062092
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.56760.34431240.26243086X-RAY DIFFRACTION85
2.5676-2.64310.32271240.2423153X-RAY DIFFRACTION87
2.6431-2.72840.28881370.23813170X-RAY DIFFRACTION87
2.7284-2.82580.31221290.22693259X-RAY DIFFRACTION90
2.8258-2.93880.33061400.21153340X-RAY DIFFRACTION92
2.9388-3.07240.24991330.2073402X-RAY DIFFRACTION93
3.0724-3.23420.28871330.20243406X-RAY DIFFRACTION95
3.2342-3.43660.2361430.18473514X-RAY DIFFRACTION96
3.4366-3.70140.2341410.17063517X-RAY DIFFRACTION97
3.7014-4.0730.18191410.15123542X-RAY DIFFRACTION98
4.073-4.66020.18071410.13423527X-RAY DIFFRACTION97
4.6602-5.86340.18271420.16053508X-RAY DIFFRACTION97
5.8634-28.410.17961420.14943508X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.73870.402-0.86680.7066-1.24882.8130.001-0.1347-0.0356-0.0332-0.0429-0.00520.04520.14690.05450.2801-0.002-0.00740.2596-0.03740.3121-3.184412.663414.3322
21.26040.3795-0.68430.5425-1.04133.1972-0.03510.00190.0649-0.0142-0.0252-0.00420.0037-0.06290.06170.24060.0170.00580.243-0.03380.288-37.103619.3357-0.2529
30.6873-0.37760.83840.7523-1.31393.27290.01630.07890.0246-0.0292-0.0207-0.02490.01830.0681-0.01390.26890.00610.010.2223-0.03810.2692-0.3772-10.2485-12.8741
40.903-0.23591.04350.4727-0.95433.3851-0.0558-0.092-0.08770.00930.07090.0445-0.0784-0.18750.01270.26770.00830.00530.2541-0.02090.3333-34.3835-17.35141.4389
55.8421.5158-0.04215.81374.32096.8088-0.0030.3865-0.3271-0.2595-0.0507-1.51510.47131.4751-0.10320.51330.04990.020.599-0.03610.72299.012-1.908621.205
66.8339-1.8142.52294.18190.67042.2710.1430.1010.04540.361-0.06961.36090.4262-1.32890.10790.4763-0.09520.05350.7617-0.17220.7083-49.322814.5944-16.249
78.33990.15620.3753.26291.02351.15150.3891-0.7572-0.41390.23090.0833-0.9072-0.36940.929-0.35180.78360.0513-0.05420.7394-0.06641.030612.11873.6372-19.9429
86.81721.7427-0.24130.82970.07420.29490.09960.15020.07170.0843-0.33030.5529-0.1102-0.80130.27350.46620.0301-0.03240.8694-0.06490.7962-46.4546-11.753516.9397
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 4 through 361)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 4 through 361)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 1 through 361)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 3 through 361)
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 8 through 18)
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 8 through 18)
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'H' and resid 8 through 18)
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'K' and resid 8 through 18)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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