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- PDB-5lrm: Structure of di-zinc MCR-1 in P41212 space group -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lrm
タイトルStructure of di-zinc MCR-1 in P41212 space group
要素phosphatidylethanolamine transferase Mcr-1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / phosphoethanolamine (エタノールアミンリン酸) / colistin / metalloenzyme (金属タンパク質) / zinc (亜鉛)
機能・相同性
機能・相同性情報


transferase activity, transferring phosphorus-containing groups / 転移酵素; リンを含む基を移すもの / response to antibiotic / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Phosphoethanolamine transferase, N-terminal / Phosphoethanolamine transferase EptA/EptB / Phosphoethanolamine transferase / Sulfatase, N-terminal / Sulfatase / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline Phosphatase, subunit A / Alkaline-phosphatase-like, core domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable phosphatidylethanolamine transferase Mcr-1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Hinchliffe, P. / Spencer, J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (United Kingdom)MR/P007295/1 英国
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: Insights into the Mechanistic Basis of Plasmid-Mediated Colistin Resistance from Crystal Structures of the Catalytic Domain of MCR-1.
著者: Hinchliffe, P. / Yang, Q.E. / Portal, E. / Young, T. / Li, H. / Tooke, C.L. / Carvalho, M.J. / Paterson, N.G. / Brem, J. / Niumsup, P.R. / Tansawai, U. / Lei, L. / Li, M. / Shen, Z. / Wang, Y. ...著者: Hinchliffe, P. / Yang, Q.E. / Portal, E. / Young, T. / Li, H. / Tooke, C.L. / Carvalho, M.J. / Paterson, N.G. / Brem, J. / Niumsup, P.R. / Tansawai, U. / Lei, L. / Li, M. / Shen, Z. / Wang, Y. / Schofield, C.J. / Mulholland, A.J. / Shen, J. / Fey, N. / Walsh, T.R. / Spencer, J.
履歴
登録2016年8月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年1月18日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ..._entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: phosphatidylethanolamine transferase Mcr-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5065
ポリマ－36,1911
非ポリマー3154
水2,792155
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area480 Å2
ΔGint-31 kcal/mol
Surface area13120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.044, 49.044, 244.253
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 phosphatidylethanolamine transferase Mcr-1 / Polymyxin resistance protein MCR-1


分子量: 36190.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: mcr1, mcr-1, APZ14_31440 / プラスミド: popinF / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): SoluBL21
参照: UniProt: A0A0R6L508, 転移酵素; リンを含む基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 155 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.39 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M MOPS/HEPES-Na pH 7.5, 10% w/v PEG 20000, 20% v/v PEG MME 550, 0.02 M 1,6-hexanediol, 0.02 M 1-butanol, 0.02 M 1,2-propanediol, 0.02 M 2-propanol, 0.02 M 1,4-butanediol, 0.02 M 1,3-propanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.97833 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97833 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→48.85 Å / Num. obs: 34217 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 15.5 % / Rmerge(I) obs: 0.029 / Net I/σ(I): 15.1
反射 シェル解像度: 1.75→1.79 Å / 冗長度: 14.8 % / Rmerge(I) obs: 0.512 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / CC1/2: 0.925 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Initial model built from phases calculated from Zn-SAD datasets

解像度: 1.75→48.085 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.54
Rfactor反射数%反射
Rfree0.198 1572 5.02 %
Rwork0.1688 --
obs0.1702 31329 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→48.085 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2447 0 14 155 2616
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112518
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1633417
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.78906
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071379
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005446
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7501-1.80650.311650.25952587X-RAY DIFFRACTION100
1.8065-1.87110.26631330.22092641X-RAY DIFFRACTION100
1.8711-1.9460.26571500.19092631X-RAY DIFFRACTION99
1.946-2.03460.24151400.18232654X-RAY DIFFRACTION99
2.0346-2.14190.26871440.17882652X-RAY DIFFRACTION100
2.1419-2.27610.21571370.17482660X-RAY DIFFRACTION100
2.2761-2.45180.19631180.17782730X-RAY DIFFRACTION100
2.4518-2.69850.21531410.18262684X-RAY DIFFRACTION100
2.6985-3.08890.19361450.18532740X-RAY DIFFRACTION100
3.0889-3.89150.20511360.16152797X-RAY DIFFRACTION100
3.8915-48.10270.16091630.15012981X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.6672-0.8488-0.13811.88730.29031.86420.1298-0.06450.06560.0047-0.0895-0.05040.0507-0.1137-0.02630.2401-0.0414-0.00510.3428-0.00880.2779-19.372311.680815.0005
21.0542-0.61880.33892.5232-0.18881.87050.0667-0.08160.23890.1004-0.13-0.3986-0.20020.17420.05940.265-0.0647-0.00780.3457-0.00480.3796-9.855720.752113.7292
33.8266-0.6738-0.67482.8126-0.42745.67680.05170.12270.14580.23610.24680.5069-0.7159-0.948-0.35490.48440.1140.08090.4656-0.01910.4067-31.638632.556317.7679
40.9920.1207-0.02490.845-0.14882.10330.1024-0.13730.11920.0921-0.08790.077-0.1089-0.2343-0.02360.2710.0117-0.01250.3579-0.02710.3113-24.386520.026715.6619
51.5168-0.30990.04941.90770.1172.67310.1040.0589-0.18660.0022-0.2270.19230.2996-0.55820.14440.2873-0.046-0.01340.3783-0.01670.3222-24.21548.203718.0188
63.638-1.0025-0.1761.5007-0.43653.01340.0922-0.1489-0.1883-0.0565-0.0831-0.04880.58760.1421-0.02030.3305-0.0046-0.04360.31340.01290.3173-12.99011.491315.322
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 218 through 292 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 293 through 397 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 398 through 424 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 425 through 480 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 481 through 513 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 514 through 540 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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