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万見
- PDB-5lrj: Crystal structure of the porcine carboxypeptidase B - Anabaenopep... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lrj
タイトルCrystal structure of the porcine carboxypeptidase B - Anabaenopeptin C complex
要素
  • Anabaenopeptin C
  • Carboxypeptidase BカルボキシペプチダーゼB
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Drug discovery (創薬) / Natural compound (天然物化学) / Tafi inhibitor / Anabaenopeptin
機能・相同性
機能・相同性情報


カルボキシペプチダーゼB / metallocarboxypeptidase activity / cytoplasmic vesicle / タンパク質分解 / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxypeptidase B, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Peptidase family M14 domain profile. / Zn_pept / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase ...Carboxypeptidase B, carboxypeptidase domain / Carboxypeptidase, activation peptide / Metallocarboxypeptidase-like, propeptide / Carboxypeptidase activation peptide / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 2 signature. / Zinc carboxypeptidases, zinc-binding region 1 signature. / Peptidase family M14 domain profile. / Zn_pept / Peptidase M14, carboxypeptidase A / Zinc carboxypeptidase / Zn peptidases / Aminopeptidase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
カルボキシペプチダーゼB
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
Planktothrix rubescens (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Schreuder, H. / Liesum, A. / Loenze, P.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Isolation, Co-Crystallization and Structure-Based Characterization of Anabaenopeptins as Highly Potent Inhibitors of Activated Thrombin Activatable Fibrinolysis Inhibitor (TAFIa).
著者: Schreuder, H. / Liesum, A. / Lonze, P. / Stump, H. / Hoffmann, H. / Schiell, M. / Kurz, M. / Toti, L. / Bauer, A. / Kallus, C. / Klemke-Jahn, C. / Czech, J. / Kramer, D. / Enke, H. / ...著者: Schreuder, H. / Liesum, A. / Lonze, P. / Stump, H. / Hoffmann, H. / Schiell, M. / Kurz, M. / Toti, L. / Bauer, A. / Kallus, C. / Klemke-Jahn, C. / Czech, J. / Kramer, D. / Enke, H. / Niedermeyer, T.H. / Morrison, V. / Kumar, V. / Bronstrup, M.
履歴
登録2016年8月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_conn_type
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp.type / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 2.12024年1月10日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Carboxypeptidase B
B: Carboxypeptidase B
C: Carboxypeptidase B
F: Anabaenopeptin C
G: Anabaenopeptin C
H: Anabaenopeptin C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,8979
ポリマ－106,7016
非ポリマー1963
水26,2481457
1
A: Carboxypeptidase B
F: Anabaenopeptin C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6323
ポリマ－35,5672
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1150 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area11880 Å2
手法PISA
2
B: Carboxypeptidase B
G: Anabaenopeptin C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6323
ポリマ－35,5672
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1120 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area11910 Å2
手法PISA
3
C: Carboxypeptidase B
H: Anabaenopeptin C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,6323
ポリマ－35,5672
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1130 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area11860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)124.960, 124.960, 48.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Carboxypeptidase B / カルボキシペプチダーゼB


分子量: 34739.859 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 111-416 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ) / 器官: pancreas膵臓 / 参照: UniProt: P09955, カルボキシペプチダーゼB
#2: タンパク質・ペプチド Anabaenopeptin C


分子量: 826.979 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Planktothrix rubescens (バクテリア) / 株: CBT287
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1457 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1 ul of a solution of 16 mg/ml CPB with 40 mM epsilon-amino caproic acid in water was equilibrated against 14-20% PEG8000 in 100 mM MES (pH 6.0) using a hanging drop Setup.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2006年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→48.12 Å / Num. obs: 42541 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 27.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.321 / % possible all: 99.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNX精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
CNX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NSA

1nsa


解像度: 2.2→48.12 Å / Data cutoff high absF: 10000 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 2127 5 %Random
Rwork0.152 ---
obs-42541 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.528 Å2-1.182 Å20 Å2
2--0.528 Å20 Å2
3----1.057 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7482 0 3 1457 8942
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2377 267 5 %
Rwork0.1914 5074 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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