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- PDB-5lp4: Penicillin-Binding Protein (PBP2) from Helicobacter pylori -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5lp4
タイトルPenicillin-Binding Protein (PBP2) from Helicobacter pylori
要素Penicillin-binding protein 2 (Pbp2)
キーワードHYDROLASE/ANTIBIOTIC / TRANSFERASE (転移酵素) / CELL WALL (細胞壁) / HYDROLASE-ANTIBIOTIC complex
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan L,D-transpeptidase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Penicillin-binding protein 2 / Penicillin-binding protein, dimerisation domain / Penicillin-binding Protein dimerisation domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain superfamily / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Penicillin-binding protein 2 (Pbp2)
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.03 Å
データ登録者Contreras-Martel, C. / Martins, A. / Ecobichon, C. / Maragno, D.M. / Mattei, P.J. / El Ghachi, M. / Boneca, I.G. / Dessen, A.
資金援助 フランス, ブラジル, 3件
組織認可番号国
French National Research Agency13-BSV8-0015-01 フランス
FAPESP11/52067-6 ブラジル
European Research Council202283 フランス
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Molecular architecture of the PBP2-MreC core bacterial cell wall synthesis complex.
著者: Contreras-Martel, C. / Martins, A. / Ecobichon, C. / Trindade, D.M. / Mattei, P.J. / Hicham, S. / Hardouin, P. / Ghachi, M.E. / Boneca, I.G. / Dessen, A.
履歴
登録2016年8月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02017年8月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年8月30日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: citation / struct / Item: _citation.title / _struct.title
改定 1.22017年10月18日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32018年1月24日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42024年1月10日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 2 (Pbp2)
B: Penicillin-binding protein 2 (Pbp2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,7225
ポリマ－135,4342
非ポリマー2883
水43224
1
A: Penicillin-binding protein 2 (Pbp2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,8132
ポリマ－67,7171
非ポリマー961
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Penicillin-binding protein 2 (Pbp2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,9093
ポリマ－67,7171
非ポリマー1922
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)71.397, 140.965, 81.297
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 0 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: LYS / Beg label comp-ID: LYS / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 45 - 588 / Label seq-ID: 45 - 588

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

-
要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 2 (Pbp2)


分子量: 67716.859 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori (strain ATCC 700392 / 26695) (ピロリ菌)
株: ATCC 700392 / 26695 / 遺伝子: HP_1565 / プラスミド: pACYDuet / 細胞株 (発現宿主): Novagen / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: O26085
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.26 % / 解説: Tiny needles
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 / 詳細: 1.4M (NH4)2SO4, 50MM HEPES-NA PH 7

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データ収集

回折平均測定温度: 273 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.979526 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979526 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.03→45.39 Å / Num. obs: 27837 / % possible obs: 90.8 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 37.46 Å2 / Rsym value: 0.12 / Net I/σ(I): 12.15
反射 シェル解像度: 3.03→3.21 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 3.01 / % possible all: 84.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
BALBES位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3PBN

3pbn


解像度: 3.03→45.39 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.871 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.831 / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.538 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28766 2766 9.9 %RANDOM
Rwork0.25097 ---
obs0.25467 25070 91.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 51.474 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.33 Å20 Å2-0.46 Å2
2---4.12 Å2-0 Å2
3---1.83 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 3.03→45.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8332 0 15 24 8371
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0198526
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.028338
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2681.97311534
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.819319208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.49251043
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.63725.144383
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.326151537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5811529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.21283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0219584
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.021929
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0813.6874184
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.0813.6874183
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.625.5265223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.625.5265224
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.8473.9134342
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.843.9054331
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.2775.7596294
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.9929.1859873
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.9929.1869874
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 66942 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.06 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 3.032→3.11 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 173 -
Rwork0.37 1556 -
obs--76.57 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5774-0.46680.31741.3915-0.82920.8362-0.0758-0.04650.02950.12330.09010.0552-0.109-0.085-0.01440.04310.0175-0.00740.1839-0.01650.0115-38.326-72.392317.534
20.5844-0.58420.43251.4312-0.64150.8637-0.0006-0.059-0.0674-0.01390.05490.17370.0645-0.0683-0.05430.0178-0.0340.00010.2076-0.02020.0298-24.7686-134.925335.2084
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A45 - 700
2X-RAY DIFFRACTION2B45 - 701

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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