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万見
- PDB-5ksh: Crystal structure of penicillin-binding protein 2 from Neisseria ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ksh
タイトルCrystal structure of penicillin-binding protein 2 from Neisseria gonorrhoeae containing an A501T mutation associated with cephalosporin resistance
要素Penicillin-binding protein 2
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / CLASS B TRANSPEPTIDASE / PEPTIDOGLYCAN SYNTHESIS
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / FtsZ-dependent cytokinesis / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / division septum assembly / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / response to antibiotic ...peptidoglycan glycosyltransferase activity / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase / FtsZ-dependent cytokinesis / serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase activity / division septum assembly / penicillin binding / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / regulation of cell shape / response to antibiotic / proteolysis / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Beta-Lactamase - #330 / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI / Penicillin-binding protein, dimerisation domain / Penicillin-binding Protein dimerisation domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain superfamily / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain ...Beta-Lactamase - #330 / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Penicillin-binding protein 2a (Domain 2) / Peptidoglycan D,D-transpeptidase FtsI / Penicillin-binding protein, dimerisation domain / Penicillin-binding Protein dimerisation domain / Penicillin-binding protein, dimerisation domain superfamily / : / Penicillin-binding protein, transpeptidase / Penicillin binding protein transpeptidase domain / Beta-Lactamase / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable peptidoglycan D,D-transpeptidase PenA
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria gonorrhoeae (淋菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Fedarovich, A. / Davies, C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM066861-13 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2017
タイトル: Alanine 501 Mutations in Penicillin-Binding Protein 2 from Neisseria gonorrhoeae: Structure, Mechanism, and Effects on Cephalosporin Resistance and Biological Fitness.
著者: Tomberg, J. / Fedarovich, A. / Vincent, L.R. / Jerse, A.E. / Unemo, M. / Davies, C. / Nicholas, R.A.
履歴
登録2016年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年3月15日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Penicillin-binding protein 2
B: Penicillin-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)119,47917
ポリマ－118,0502
非ポリマー1,42915
水70339
1
A: Penicillin-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,5977
ポリマ－59,0251
非ポリマー5726
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Penicillin-binding protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,88210
ポリマ－59,0251
非ポリマー8579
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.600, 137.200, 229.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Penicillin-binding protein 2 / PBP-2


分子量: 59024.871 Da / 分子数: 2 / 変異: A501T, F504L, A510V, A516G, P551S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Neisseria gonorrhoeae (淋菌) / 遺伝子: penA / プラスミド: PMAL-C2KV/H6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): GW6011
参照: UniProt: P08149, serine-type D-Ala-D-Ala carboxypeptidase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 68 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.25
詳細: Grown over reservoirs containing 2.2M ammonium sulfate buffered with 100 mM Tris pH 8.25

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月19日
放射モノクロメーター: Si (220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→46 Å / Num. obs: 71874 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.988 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 97.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0103位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 3EQV

3eqv


解像度: 2.4→44.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 14.524 / SU ML: 0.155 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.22 / ESU R Free: 0.19 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.244 3632 5.1 %RANDOM
Rwork0.218 ---
obs0.219 71799 98.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso mean: 51.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.59 Å2-0 Å20 Å2
2---0.43 Å2-0 Å2
3----0.16 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.4→44.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6775 0 78 39 6892
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0196972
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7151.989445
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.685881
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.42923.454304
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.05151153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.8191560
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.21062
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215243
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7921.9593539
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.432.9314415
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.9972.1753433
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.33816.0889774
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.455 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 234 -
Rwork0.255 4543 -
obs--90.63 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.14430.89052.52680.54621.28773.3253-0.0429-0.18750.2567-0.0586-0.08730.0155-0.1044-0.13040.13020.0161-0.01020.01870.6493-0.04910.292238.7548.87724.791
22.69910.0509-0.30261.07190.32481.56270.0887-0.49170.26290.13880.0391-0.1241-0.07960.1664-0.12780.0357-0.01730.03120.6822-0.20010.263570.77357.98852.824
32.95032.2039-2.26652.1171-2.32772.62380.2187-0.30110.01190.33550.14070.2861-0.4157-0.1705-0.35940.25640.08150.14740.63360.23430.28456.14414.91246.552
41.41180.3587-0.50440.9252-0.36821.91380.0125-0.0537-0.19620.0989-0.0224-0.04850.05020.25040.010.01720.03550.00530.43730.01540.210280.58624.23316.443
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A53 - 239
2X-RAY DIFFRACTION2A240 - 573
3X-RAY DIFFRACTION3B65 - 239
4X-RAY DIFFRACTION4B240 - 573

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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