[日本語] English
万見
- PDB-5jr0: Domain 4 Segment 6 of voltage-gated sodium channel Nav1.4 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jr0
タイトルDomain 4 Segment 6 of voltage-gated sodium channel Nav1.4
要素Sodium channel protein type 4 subunit alphaナトリウムチャネル
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / transmembrane (膜貫通型タンパク質) / alpha-helix (Αヘリックス) / protein fragment
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of skeletal muscle contraction by action potential / choline transport / membrane depolarization during action potential / voltage-gated monoatomic ion channel activity / voltage-gated sodium channel complex / voltage-gated sodium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / sodium ion transport / neuronal action potential / monoatomic cation transport ...regulation of skeletal muscle contraction by action potential / choline transport / membrane depolarization during action potential / voltage-gated monoatomic ion channel activity / voltage-gated sodium channel complex / voltage-gated sodium channel activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / sodium ion transport / neuronal action potential / monoatomic cation transport / sodium ion transmembrane transport / potassium ion transport / 神経繊維 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Voltage gated sodium channel, alpha-4 subunit, mammalian / Voltage-gated sodium channel alpha subunit, inactivation gate / Sodium ion transport-associated / Sodium ion transport-associated / Voltage gated sodium channel, alpha subunit / Voltage-gated cation channel calcium and sodium / IQ motif profile. / IQ motif, EF-hand binding site / Voltage-dependent channel domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Sodium channel protein type 4 subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法個体NMR / molecular dynamics
データ登録者Niitsu, A. / Egawa, A. / Ikeda, K. / Tachibana, K. / Fujiwara, T.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science 日本
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Veratridine binding to a transmembrane segment of mammalian sodium channel Nav1.4 determined by solid-state NMR
著者: Niitsu, A. / Egawa, A. / Ikeda, K. / Tachibana, K. / Fujiwara, T.
履歴
登録2016年5月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Sodium channel protein type 4 subunit alpha


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,0331
ポリマ－4,0331
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 1000structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド Sodium channel protein type 4 subunit alpha / ナトリウムチャネル / Mu-1 / SkM1 / Sodium channel protein skeletal muscle subunit alpha / Sodium channel protein type IV ...Mu-1 / SkM1 / Sodium channel protein skeletal muscle subunit alpha / Sodium channel protein type IV subunit alpha / Voltage-gated sodium channel subunit alpha Nav1.4


分子量: 4033.070 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1567-1594 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P15390

-
実験情報

-
実験

実験手法: 個体NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111anisotropic113C-13C dipolar-assisted rotational resonance
122anisotropic113C-13C dipolar-assisted rotational resonance
131anisotropic113C observation of 2H-selective 1H-depolarization

-
試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
liposome116 % U-13C I23, L17, V20 peptide, 69 % d-54 DMPC, waterLabel1water
liposome216 % U-13C G, I, F, L, V, A peptide, 69 % d-54 DMPC, waterLabel2water
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
16 %peptideU-13C I23, L17, V201
69 %DMPCd-541
16 %peptideU-13C G, I, F, L, V, A2
69 %DMPCd-542
試料状態イオン強度: 0 Not defined / Label: condition_1 / pH: 7.4 Not defined / 圧: 1 atm / 温度: 213 K

-
NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian Infinity Plus 700 / 製造業者: Varian / モデル: Infinity Plus 700 / 磁場強度: 700 MHz

-
解析

NMR software
名称開発者分類
CHARMMM. KARPLUS ET AL, HARVARD UNIVERSITY精密化
FELIX構造決定
DELTA構造決定
SPARKY構造決定
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 10

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る