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万見
- PDB-5jdk: Crystal structure of the DNA binding domain of Sap1 in fission ye... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5jdk
タイトルCrystal structure of the DNA binding domain of Sap1 in fission yeast S.pombe
要素Switch-activating protein 1
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / DNA replication (DNA複製) / alpha-helix (Αヘリックス)
機能・相同性
機能・相同性情報


site-specific DNA replication termination / mitotic pre-replicative complex assembly / replication fork arrest at rDNA repeats / rDNA spacer replication fork barrier binding / gene conversion at mating-type locus / DNA binding, bending / chromosome segregation / sequence-specific double-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / クロマチン ...site-specific DNA replication termination / mitotic pre-replicative complex assembly / replication fork arrest at rDNA repeats / rDNA spacer replication fork barrier binding / gene conversion at mating-type locus / DNA binding, bending / chromosome segregation / sequence-specific double-stranded DNA binding / sequence-specific DNA binding / クロマチン / DNA binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
: / Switch activating protein 1, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Switch-activating protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 0.998 Å
データ登録者He, P. / Wang, T.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
MOST2013CB911500 中国
National Natural Science Foundation of China31300600 中国
引用ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2017
タイトル: Sap1 is a replication-initiation factor essential for the assembly of pre-replicative complex in the fission yeast Schizosaccharomyces pombe.
著者: Guan, L. / He, P. / Yang, F. / Zhang, Y. / Hu, Y. / Ding, J. / Hua, Y. / Zhang, Y. / Ye, Q. / Hu, J. / Wang, T. / Jin, C. / Kong, D.
履歴
登録2016年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年2月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月18日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Switch-activating protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2492
ポリマ－16,1571
非ポリマー921
水3,603200
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.840, 40.880, 70.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Switch-activating protein 1


分子量: 16156.630 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1-135 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: sap1, SPCC1672.02c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P40847
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 200 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 24.75 % / 解説: hexagonal prism, Rod
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.8
詳細: 200mM Trimethylamine N-oxide, 15-22% (w/v) PEG 2000MME

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンSSRF BL17U10.97915
SEALED TUBERIGAKU21.5418
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2013年11月5日
RIGAKU SATURN 944+2CCD2013年9月15日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si111SINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979151
21.54181
反射

Entry-ID: 5JDK

解像度 (Å)Num. obs% possible obs (%)Observed criterion σ(I)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-IDNet I/σ(I)
0.998-17.875824099.91.26.60.04916.88
2.06-26.668919922241.57
反射 シェル解像度: 0.998→1.034 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.598 / Mean I/σ(I) obs: 1.22 / % possible all: 98.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10.1_2155精密化
HKL-20000.98.691データ削減
CrystalClear1.44データスケーリング
PHENIX1.10.1位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 0.998→17.87 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 17.91
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1786 1997 3.43 %
Rwork0.1696 --
obs0.1699 58139 99.71 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.998→17.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数871 0 6 200 1077
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.006897
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9111203
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.824360
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.068131
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006154
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
0.998-1.0230.28811380.29673884X-RAY DIFFRACTION98
1.023-1.05060.28491400.26673941X-RAY DIFFRACTION100
1.0506-1.08150.26631410.24723973X-RAY DIFFRACTION100
1.0815-1.11640.22421400.21223977X-RAY DIFFRACTION100
1.1164-1.15630.19381410.18643948X-RAY DIFFRACTION100
1.1563-1.20260.19081420.18023995X-RAY DIFFRACTION100
1.2026-1.25730.20711420.18433970X-RAY DIFFRACTION100
1.2573-1.32360.2111430.17463998X-RAY DIFFRACTION100
1.3236-1.40650.17991420.16754007X-RAY DIFFRACTION100
1.4065-1.51510.18031420.15834002X-RAY DIFFRACTION100
1.5151-1.66740.16941440.15014027X-RAY DIFFRACTION100
1.6674-1.90850.16831450.16014056X-RAY DIFFRACTION100
1.9085-2.40370.15251460.15384113X-RAY DIFFRACTION100
2.4037-18.42310.1611510.15824251X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -21.3255 Å / Origin y: 1.9302 Å / Origin z: 79.2675 Å
111213212223313233
T0.0473 Å20.0005 Å20.002 Å2-0.0473 Å2-0.0004 Å2--0.0437 Å2
L0.2468 °20.1037 °20.1617 °2-0.5216 °2-0.0014 °2--0.4605 °2
S0.0069 Å °0.0253 Å °0.0536 Å °-0.0109 Å °-0.0135 Å °0.0173 Å °0.0052 Å °-0.0067 Å °0.0074 Å °
精密化 TLSグループSelection details: chain 'A'

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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