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万見
- PDB-5j9z: EGFR-T790M in complex with pyrazolopyrimidine inhibitor 1a -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5j9z
タイトルEGFR-T790M in complex with pyrazolopyrimidine inhibitor 1a
要素Epidermal growth factor receptor
キーワードTRANSFERASE / tyrosine kinase / covalent inhibitor / drug resistance
機能・相同性
機能・相同性情報


Complex I biogenesis / Respiratory electron transport / : / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / aerobic respiration / electron transfer activity / mitochondrial inner membrane
類似検索 - 分子機能
NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial / Zinc finger, CHCC-type / Zinc-finger domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle ...NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial / Zinc finger, CHCC-type / Zinc-finger domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-6HJ / NADH dehydrogenase [ubiquinone] iron-sulfur protein 6, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Becker, C. / Engel, J. / Rauh, D.
引用ジャーナル: Angew.Chem.Int.Ed.Engl. / 年: 2016
タイトル: Insight into the Inhibition of Drug-Resistant Mutants of the Receptor Tyrosine Kinase EGFR.
著者: Engel, J. / Becker, C. / Lategahn, J. / Keul, M. / Ketzer, J. / Muhlenberg, T. / Kollipara, L. / Schultz-Fademrecht, C. / Zahedi, R.P. / Bauer, S. / Rauh, D.
履歴
登録2016年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年8月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月7日Group: Database references
改定 1.22019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_remark / pdbx_data_processing_status ...database_PDB_remark / pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_symm_contact / struct_conn
Item: _database_PDB_remark.text
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5512
ポリマ－37,1491
非ポリマー4011
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area14890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)146.460, 146.460, 146.460
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number197
Space group name H-MI23

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 37149.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-6HJ / (R)-1-(3-(4-amino-3-(1-methyl-1H-indol-3-yl)-1H-pyrazolo[3,4-d]pyrimidin-1-yl)piperidin-1-yl)prop-2-en-1-one


分子量: 401.464 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H23N7O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100 mM MES, 900 mM - 1100 mM Na/K-tartrate / PH範囲: 7.0-7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.91884 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91884 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→46.31 Å / Num. obs: 18225 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 40.65 % / Biso Wilson estimate: 58.003 Å2 / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.137 / Net I/σ(I): 28.39
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.5-2.571.6472.761100
2.57-2.641.2493.781100
2.64-2.711.0434.591100
2.71-2.80.8585.61100
2.8-2.890.6647.461100
2.89-2.990.48610.491100
2.99-3.10.40812.71100
3.1-3.230.30217.15198.9
3.23-3.370.22722.681100
3.37-3.540.17128.91100
3.54-3.730.12836.591100
3.73-3.950.10344.871100
3.95-4.230.08454.241100
4.23-4.570.07460.121100
4.57-50.06566.691100
5-5.590.06860.661100
5.59-6.460.0760.71100
6.46-7.910.05774.511100
7.91-11.180.03999.891100
11.180.039101.65198.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0135精密化
XSCALENov. 2013データスケーリング
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
XDSNov. 2013データ削減
PHASER2.5.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3vjo

3vjo


解像度: 2.5→46.31 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 8.91 / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.276 / ESU R Free: 0.226
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2391 912 5 %RANDOM
Rwork0.1961 ---
obs0.1982 17313 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 200.63 Å2 / Biso mean: 60.698 Å2 / Biso min: 31.75 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→46.31 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2333 0 30 21 2384
Biso mean--53.26 50.74 -
残基数----291
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0192417
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0090.022377
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7751.9943272
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.7533.0045479
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4865288
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.09724.059101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.92215444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2681515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2364
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212631
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02515
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it5.5065.7571161
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other5.4995.7541160
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it8.4968.6021446
LS精密化 シェル解像度: 2.501→2.566 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 66 -
Rwork0.336 1250 -
all-1316 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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