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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5gz8 | |||||||||
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タイトル | Crystal structure of catalytic domain of Protein O-mannosyl Kinase in ligand-free form | |||||||||
要素 | Protein O-mannose kinase | |||||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / Sugar Kinase / Dystroglycanopathy / O-mannosylation | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 glycoprotein-mannosyl O6-kinase / O-結合型グリコシル化 / carbohydrate kinase activity / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / carbohydrate phosphorylation / protein O-linked glycosylation / neuromuscular process / sensory perception of pain / brain development / learning or memory ...glycoprotein-mannosyl O6-kinase / O-結合型グリコシル化 / carbohydrate kinase activity / phosphotransferase activity, alcohol group as acceptor / carbohydrate phosphorylation / protein O-linked glycosylation / neuromuscular process / sensory perception of pain / brain development / learning or memory / protein kinase activity / protein phosphorylation / endoplasmic reticulum membrane / ATP binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Nagae, M. / Yamaguchi, Y. | |||||||||
資金援助 | 日本, 2件
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引用 | ジャーナル: Genes Cells / 年: 2017 タイトル: 3D structural analysis of protein O-mannosyl kinase, POMK, a causative gene product of dystroglycanopathy. 著者: Nagae, M. / Mishra, S.K. / Neyazaki, M. / Oi, R. / Ikeda, A. / Matsugaki, N. / Akashi, S. / Manya, H. / Mizuno, M. / Yagi, H. / Kato, K. / Senda, T. / Endo, T. / Nogi, T. / Yamaguchi, Y. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5gz8.cif.gz | 65.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5gz8.ent.gz | 50.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5gz8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gz/5gz8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/gz/5gz8 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 35213.105 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 45-349 / 変異: N66Q, N164Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Pomk, Sgk196 / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) 参照: UniProt: Q3TUA9, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ(アルコールにつなげるもの) |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.71 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1M Tris-HCl (pH 8.5), 23%(w/v) PEG 3350 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 95 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年6月25日 |
放射 | モノクロメーター: Si (111) double crystal monochromator プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→100 Å / Num. obs: 200696 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 9.8 % / Rsym value: 0.102 / Net I/σ(I): 18.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 10.3 % / Rmerge(I) obs: 0.631 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / % possible all: 99.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→39.456 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.81
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→39.456 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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