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- PDB-5gk9: Crystal structure of human HBO1 in complex with BRPF2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5gk9
タイトルCrystal structure of human HBO1 in complex with BRPF2
要素
  • BRD1 protein
  • Histone acetyltransferase KAT7
キーワードTRANSFERASE/METAL BINDING PROTEIN / HAT / TRANSFERASE-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K4 acetyltransferase activity / response to hydroxyurea / response to actinomycin D / response to dithiothreitol / response to anisomycin / histone H3K23 acetyltransferase activity / response to sorbitol / positive regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of DNA biosynthetic process / histone H4K5 acetyltransferase activity ...histone H3K4 acetyltransferase activity / response to hydroxyurea / response to actinomycin D / response to dithiothreitol / response to anisomycin / histone H3K23 acetyltransferase activity / response to sorbitol / positive regulation of hematopoietic stem cell proliferation / regulation of DNA biosynthetic process / histone H4K5 acetyltransferase activity / histone H4K8 acetyltransferase activity / DNA replication-dependent chromatin disassembly / histone H3K14 acetyltransferase activity / histone H4K12 acetyltransferase activity / natural killer cell differentiation / histone H4 acetyltransferase activity / internal peptidyl-lysine acetylation / regulation of nucleotide-excision repair / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / histone H3-K14 acetyltransferase complex / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / regulation of developmental process / MOZ/MORF histone acetyltransferase complex / regulation of hemopoiesis / stress-activated protein kinase signaling cascade / DNA replication origin binding / erythrocyte maturation / site of DNA damage / regulation of DNA replication / chromosome, centromeric region / response to immobilization stress / histone acetyltransferase complex / response to electrical stimulus / histone acetyltransferase activity / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / histone reader activity / positive regulation of erythrocyte differentiation / positive regulation of DNA replication / regulation of cell growth / transcription coregulator activity / positive regulation of protein localization to nucleus / 染色体 / HATs acetylate histones / histone binding / perikaryon / DNA複製 / regulation of cell cycle / nuclear speck / クロマチンリモデリング / DNA修復 / negative regulation of DNA-templated transcription / 樹状突起 / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Zinc finger, C2H2C-type superfamily / Zinc finger, C2HC type / Zinc finger, C2H2C-type / Zinc finger CCHHC-type profile. / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / BRPF2, ePHD domain ...Zinc finger, C2H2C-type superfamily / Zinc finger, C2HC type / Zinc finger, C2H2C-type / Zinc finger CCHHC-type profile. / MYST, zinc finger domain / MYST family zinc finger domain / Histone acetyltransferase domain, MYST-type / MOZ/SAS family / MYST-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / BRPF2, ePHD domain / BRPF2, PHD domain / Enhancer of polycomb-like, N-terminal / Enhancer of polycomb-like / PHD-finger / PHD-zinc-finger like domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / domain with conserved PWWP motif / PWWP domain / PWWP domain profile. / PWWP domain / Zinc finger, PHD-type, conserved site / Acyl-CoA N-acyltransferase / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / ブロモドメイン / Bromodomain profile. / bromo domain / ブロモドメイン / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / Histone acetyltransferase KAT7 / Bromodomain-containing protein 1 / BRD1 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Tao, Y. / Zhu, J. / Xu, S. / Ding, J.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2017
タイトル: Structural and mechanistic insights into regulation of HBO1 histone acetyltransferase activity by BRPF2.
著者: Tao, Y. / Zhong, C. / Zhu, J. / Xu, S. / Ding, J.
履歴
登録2016年7月4日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02017年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年12月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone acetyltransferase KAT7
B: BRD1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,1304
ポリマ－38,2552
非ポリマー8752
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area15410 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)126.470, 39.321, 87.666
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 122.100, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-815-

HOH

21B-104-

HOH

31B-105-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Histone acetyltransferase KAT7 / Histone acetyltransferase binding to ORC1 / Lysine acetyltransferase 7 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and ...Histone acetyltransferase binding to ORC1 / Lysine acetyltransferase 7 / MOZ / YBF2/SAS3 / SAS2 and TIP60 protein 2 / MYST-2


分子量: 32555.945 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 336-611 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KAT7, HBO1, HBOa, MYST2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O95251, ヒストンアセチルトランスフェラーゼ
#2: タンパク質・ペプチド BRD1 protein


分子量: 5699.317 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 31-80 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD1
発現宿主: Escherichia coli BL21-Gold(DE3)pLysS AG (大腸菌)
参照: UniProt: Q86X06, UniProt: O95696*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略) / アセチルCoA


分子量: 809.571 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.98 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Tacsimate Tris-HCl, PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9786 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月31日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray / 波長: 0.9786 Å
放射波長波長: 0.9786 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 14322 / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.522 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 97.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.2データ抽出
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2GIV

2giv


解像度: 2.4→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 9.036 / SU ML: 0.211 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.421 / ESU R Free: 0.273 / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 729 5.1 %RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.26 13593 97.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 131.28 Å2 / Biso mean: 49.289 Å2 / Biso min: 22.81 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.56 Å2-0 Å2-0.28 Å2
2--3.84 Å20 Å2
3----0.62 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2403 0 52 25 2480
Biso mean--40.13 37.63 -
残基数----289
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.022517
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.022406
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7771.9943402
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9543.0065559
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4925286
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.7623.604111
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.34715465
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8611513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2340.2365
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0212700
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02570
LS精密化 シェル解像度: 2.399→2.461 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.314 49 -
Rwork0.273 1000 -
all-1049 -
obs--94.85 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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