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- PDB-5e6m: Crystal structure of human wild type GlyRS bound with tRNAGly -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5e6m
タイトルCrystal structure of human wild type GlyRS bound with tRNAGly
要素
  • Glycine--tRNA ligase
  • tRNA(Gly)
キーワードLIGASE/RNA / Aminoacyl-tRNA syntheses / glycyl-tRNA synthetase (グリシンtRNAリガーゼ) / tRNA (転移RNA) / LIGASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial glycyl-tRNA aminoacylation / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / グリシンtRNAリガーゼ / glycine-tRNA ligase activity / Mitochondrial tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / 分泌 / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの ...mitochondrial glycyl-tRNA aminoacylation / bis(5'-nucleosyl)-tetraphosphatase (asymmetrical) activity / グリシンtRNAリガーゼ / glycine-tRNA ligase activity / Mitochondrial tRNA aminoacylation / diadenosine tetraphosphate biosynthetic process / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / 分泌 / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / transferase activity / protein dimerization activity / ミトコンドリアマトリックス / 神経繊維 / ミトコンドリア / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
グリシンtRNAリガーゼ / Glycyl-tRNA synthetase-like core domain / Glycyl-tRNA synthetase/DNA polymerase subunit gamma-2 / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) ...グリシンtRNAリガーゼ / Glycyl-tRNA synthetase-like core domain / Glycyl-tRNA synthetase/DNA polymerase subunit gamma-2 / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain / WHEP-TRS domain signature. / WHEP-TRS domain profile. / WHEP-TRS / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / S15/NS1, RNA-binding
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCYL-ADENOSINE-5'-PHOSPHATE / NICKEL (II) ION / : / リボ核酸 / RNA (> 10) / Glycine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.927 Å
データ登録者Xie, W. / Qin, X. / Deng, X. / Chen, L. / Liu, Y.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Sciences Foundation of China31100579 中国
Guangdong Innovative Research Team Program2011Y038 中国
The Fundamental Research Funds for the Central Universities15lgjc15 中国
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2016
タイトル: Crystal Structure of the Wild-Type Human GlyRS Bound with tRNA(Gly) in a Productive Conformation
著者: Qin, X. / Deng, X. / Chen, L. / Xie, W.
履歴
登録2015年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年9月14日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine--tRNA ligase
B: Glycine--tRNA ligase
C: tRNA(Gly)
E: tRNA(Gly)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,2329
ポリマ－205,2104
非ポリマー1,0225
水1,29772
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19720 Å2
ΔGint-132 kcal/mol
Surface area58510 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)206.864, 122.200, 84.727
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-822-

HOH

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要素

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タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 4分子 ABCE

#1: タンパク質 Glycine--tRNA ligase / Diadenosine tetraphosphate synthetase / AP-4-A synthetase / Glycyl-tRNA synthetase / GlyRS


分子量: 78704.828 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 55-739 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: HELA CELLS / 遺伝子: GARS / プラスミド: pET21b(+) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P41250, グリシンtRNAリガーゼ
#2: RNA鎖 tRNA(Gly)


分子量: 23899.998 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: GenBank: 174921

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非ポリマー , 4種, 77分子

#3: 化合物 ChemComp-GAP / GLYCYL-ADENOSINE-5'-PHOSPHATE / グリシン5′-アデニリル


分子量: 404.273 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H17N6O8P
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 72 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.8 % / 解説: rod crystals
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 32% PEG 600, 0.1 M NaCl, and 0.1 M MES (pH 6.5) with additives

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.997 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.997 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.927→50 Å / Num. obs: 46845 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 0.122 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 2.927→3.06 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.878 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 96.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4RK3

4rk3
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.927→49.558 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2431 2283 5.05 %Random selection
Rwork0.1935 ---
obs0.1959 45184 95.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.927→49.558 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7885 3160 61 72 11178
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00411643
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.85116506
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.7134753
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0551955
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041589
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.9275-2.99110.30851460.24882338X-RAY DIFFRACTION86
2.9911-3.06070.33891440.23992632X-RAY DIFFRACTION96
3.0607-3.13720.34141590.23232608X-RAY DIFFRACTION95
3.1372-3.2220.29751420.22062667X-RAY DIFFRACTION97
3.222-3.31680.27441580.20272651X-RAY DIFFRACTION96
3.3168-3.42390.29121290.19912664X-RAY DIFFRACTION96
3.4239-3.54620.27371480.19732665X-RAY DIFFRACTION96
3.5462-3.68810.28041310.20862681X-RAY DIFFRACTION96
3.6881-3.85590.24011330.18732707X-RAY DIFFRACTION97
3.8559-4.05910.26411360.17182704X-RAY DIFFRACTION97
4.0591-4.31330.21911390.16372714X-RAY DIFFRACTION97
4.3133-4.64610.19241660.15252687X-RAY DIFFRACTION97
4.6461-5.11330.18591300.15782723X-RAY DIFFRACTION97
5.1133-5.85220.22381460.17922749X-RAY DIFFRACTION97
5.8522-7.36920.22441250.21142832X-RAY DIFFRACTION98
7.3692-49.5650.23181510.22552879X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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