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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5brw | ||||||
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タイトル | Catalytic Improvement of an Artificial Metalloenzyme by Computational Design | ||||||
要素 | Carbonic anhydrase 2炭酸脱水酵素 | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / artificial metalloenzyme / lyase (リアーゼ) / imine reductase / transfer hydrogenase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / 分泌 / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / angiotensin-activated signaling pathway ...positive regulation of cellular pH reduction / positive regulation of dipeptide transmembrane transport / regulation of monoatomic anion transport / 分泌 / cyanamide hydratase / cyanamide hydratase activity / arylesterase activity / regulation of chloride transport / Reversible hydration of carbon dioxide / angiotensin-activated signaling pathway / positive regulation of synaptic transmission, GABAergic / regulation of intracellular pH / morphogenesis of an epithelium / 炭酸脱水酵素 / carbonate dehydratase activity / carbon dioxide transport / Erythrocytes take up oxygen and release carbon dioxide / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / neuron cellular homeostasis / one-carbon metabolic process / apical part of cell / 髄鞘 / extracellular exosome / zinc ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å | ||||||
データ登録者 | Heinisch, T. / Pellizzoni, M. / Duerrenberger, M. / Tinberg, C.E. / Koehler, V. / Klehr, J. / Haeussinger, D. / Baker, D. / Ward, T.R. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2015 タイトル: Improving the Catalytic Performance of an Artificial Metalloenzyme by Computational Design. 著者: Heinisch, T. / Pellizzoni, M. / Durrenberger, M. / Tinberg, C.E. / Kohler, V. / Klehr, J. / Haussinger, D. / Baker, D. / Ward, T.R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 5brw.cif.gz | 135 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb5brw.ent.gz | 104.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 5brw.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/br/5brw ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/br/5brw | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 29292.125 Da / 分子数: 1 / 変異: L140M, L197M, C205S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CA2 / プラスミド: pACA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P00918, 炭酸脱水酵素 | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-ZN / | ||||
#3: 化合物 | #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.42 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.9 / 詳細: 2.6 M ammonium sulfate, 50 mM Tris-HCl |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.3051 Å | |||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月18日 | |||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.3051 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.4→69.87 Å / Num. obs: 45248 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 5.5 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 12.4 / Num. measured all: 249894 | |||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / Rejects: 0
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-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 | |||||||||
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Phasing MR | Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3zp9 解像度: 1.4→69.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.981 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / WRfactor Rfree: 0.1748 / WRfactor Rwork: 0.1223 / FOM work R set: 0.8133 / SU B: 3.494 / SU ML: 0.058 / SU R Cruickshank DPI: 0.0677 / SU Rfree: 0.0663 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.068 / ESU R Free: 0.066 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 81.6 Å2 / Biso mean: 21.966 Å2 / Biso min: 8.14 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.4→69.87 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.4→1.436 Å / Total num. of bins used: 20
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