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- PDB-4ynd: The Discovery of A-893, A New Cell-Active Benzoxazinone Inhibitor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ynd
タイトルThe Discovery of A-893, A New Cell-Active Benzoxazinone Inhibitor of Lysine Methyltransferase SMYD2
要素N-lysine methyltransferase SMYD2
キーワードTransferase/Inhibitor / Epigenetics (エピジェネティクス) / SMYD2 / H3K36 / p53 (P53遺伝子) / methyltransferase (メチルトランスフェラーゼ) / lysine (リシン) / Transferase-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / RNA polymerase II complex binding ...lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K36 methyltransferase activity / histone H3K4 trimethyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / histone H3 methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / RNA polymerase II complex binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / heart development / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
SMYD2, SET domain / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily ...SMYD2, SET domain / MYND finger / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger MYND-type profile. / Beta-clip-like / SET domain / Tetratricopeptide repeat domain / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Beta Complex / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4GQ / S-アデノシルメチオニン / N-lysine methyltransferase SMYD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.79 Å
データ登録者Sweis, R.F. / Wang, Z. / Algire, M. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Chiang, G.C. / Guo, J. / Jakob, C.G. / Kennedy, S. / Li, F. ...Sweis, R.F. / Wang, Z. / Algire, M. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Chiang, G.C. / Guo, J. / Jakob, C.G. / Kennedy, S. / Li, F. / Soni, N.B. / Vedadi, M. / Pappano, W.N.
引用ジャーナル: Acs Med.Chem.Lett. / 年: 2015
タイトル: Discovery of A-893, A New Cell-Active Benzoxazinone Inhibitor of Lysine Methyltransferase SMYD2.
著者: Sweis, R.F. / Wang, Z. / Algire, M. / Arrowsmith, C.H. / Brown, P.J. / Chiang, G.G. / Guo, J. / Jakob, C.G. / Kennedy, S. / Li, F. / Maag, D. / Shaw, B. / Soni, N.B. / Vedadi, M. / Pappano, W.N.
履歴
登録2015年3月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月8日Group: Database references
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase SMYD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,3786
ポリマ－53,2061
非ポリマー1,1725
水2,360131
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area20640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.796, 71.301, 118.930
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase SMYD2 / HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain- ...HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain-containing protein 2


分子量: 53205.793 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD2, KMT3C
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9NRG4, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, ヒストンメチルトランスフェラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-4GQ / N-cyclohexyl-N~3~-[2-(3,4-dichlorophenyl)ethyl]-N-(2-{[(2R)-2-hydroxy-2-(3-oxo-3,4-dihydro-2H-1,4-benzoxazin-8-yl)ethyl]amino}ethyl)-beta-alaninamide


分子量: 577.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H38Cl2N4O4
#4: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE / S-アデノシルメチオニン


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 131 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.53 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: The protein ligand complex was made using a slight molar excess of S adenomethionine (SAM) and A-893 from concentrated DMSO stocks. Co-crystals were grown using the hanging drop format with a ...詳細: The protein ligand complex was made using a slight molar excess of S adenomethionine (SAM) and A-893 from concentrated DMSO stocks. Co-crystals were grown using the hanging drop format with a 1:1 v/v drop composition of the protein complex: well solution (20% w/v PEG 10,000, 0.1 HEPES pH 7.5) at 17C.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→118.938 Å / Num. obs: 11772 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 52.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.155 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.79→2.796 Å / 冗長度: 6.8 % / Rmerge(I) obs: 0.563 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3S7B

3s7b


解像度: 2.79→45.67 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9056 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8321 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.397
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2532 552 4.72 %RANDOM
Rwork0.1979 ---
obs0.2004 11691 99.89 %-
原子変位パラメータBiso mean: 33.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.7307 Å20 Å20 Å2
2--5.3312 Å20 Å2
3----1.6005 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.324 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.79→45.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3433 0 69 131 3633
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0073582HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.934831HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1268SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes90HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes529HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3582HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.96
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion19.5
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion443SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4039SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.79→3.06 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2512 140 5.11 %
Rwork0.2168 2599 -
all0.2186 2739 -
obs--99.89 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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