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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4wft | ||||||
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タイトル | Crystal structure of tRNA-dihydrouridine(20) synthase dsRBD domain | ||||||
要素 | tRNA-dihydrouridine(20) synthase [NAD(P)+]-like | ||||||
キーワード | RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RNA BINDING PROTEIN OXIDOREDUCTASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 tRNA-dihydrouridine20 synthase [NAD(P)+] / tRNA-dihydrouridine20 synthase activity / tRNA dihydrouridine synthesis / tRNA dihydrouridine synthase activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / protein kinase inhibitor activity / antiviral innate immune response / NADPH binding / PKR-mediated signaling / FMN binding ...tRNA-dihydrouridine20 synthase [NAD(P)+] / tRNA-dihydrouridine20 synthase activity / tRNA dihydrouridine synthesis / tRNA dihydrouridine synthase activity / tRNA modification in the nucleus and cytosol / protein kinase inhibitor activity / antiviral innate immune response / NADPH binding / PKR-mediated signaling / FMN binding / double-stranded RNA binding / flavin adenine dinucleotide binding / tRNA binding / 小胞体 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.7 Å | ||||||
データ登録者 | Bou-Nader, C. / Pecqueur, L. / Kamah, A. / Bregeon, D. / Golinelli-Pimpaneau, B. / Guimaraes, B.G. / Fontecave, M. / Hamdane, D. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2015 タイトル: An extended dsRBD is required for post-transcriptional modification in human tRNAs. 著者: Bou-Nader, C. / Pecqueur, L. / Bregeon, D. / Kamah, A. / Guerineau, V. / Golinelli-Pimpaneau, B. / Guimaraes, B.G. / Fontecave, M. / Hamdane, D. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4wft.cif.gz | 132.7 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4wft.ent.gz | 102 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4wft.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wf/4wft ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/wf/4wft | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 13728.697 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 338-450 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUS2, DUS2L / プラスミド: pET11d / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): STAR Codon Plus 参照: UniProt: Q9NX74, 酸化還元酵素; CH-CH結合に対し酸化酵素として働く; NADまたはNADPを用いる #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.85 % |
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結晶化 | 温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: Protein 20 mg/mL precipitant: HEPES 100 mM pH 6.5, sodium acetate 100 mM, PEG 2000 MME 30% |
-データ収集
回折 |
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放射光源 |
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検出器 |
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放射 |
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放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.7→39.74 Å / Num. all: 38156 / Num. obs: 38156 / % possible obs: 99.69 % / 冗長度: 4.51 % / Net I/σ(I): 22.06 | |||||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 1.69→1.75 Å / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.3364 / Mean I/σ(I) obs: 4.16 / % possible all: 97.65 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.7→39.738 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 18.48 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.7→39.738 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: -16.2405 Å / Origin y: -1.2345 Å / Origin z: 4.3064 Å
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精密化 TLSグループ | Selection details: all |