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- PDB-4uya: Structure of MLK4 kinase domain with ATPgammaS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4uya
タイトルStructure of MLK4 kinase domain with ATPgammaS
要素MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE MLK4
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / MIXED-LINEAGE KINASE / ATP-BINDING / NUCLEOTIDE-BINDING / PHOSPHOPROTEIN / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / SH3 DOMAIN (SH3ドメイン) / LEUCINE ZIPPER 1 (ロイシンジッパー)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / MAPキナーゼキナーゼキナーゼ / MAP kinase kinase kinase activity / protein autophosphorylation / protein kinase activity / protein phosphorylation / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Mitogen-activated protein (MAP) kinase kinase kinase, MLK1-4 / Variant SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 ...Mitogen-activated protein (MAP) kinase kinase kinase, MLK1-4 / Variant SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / Mitogen-activated protein kinase kinase kinase 21
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Read, J.A. / Brassington, C. / Pollard, H.K. / Phillips, C. / Green, I. / Overmann, R. / Collier, M.
引用ジャーナル: Cancer Res. / 年: 2016
タイトル: Recurrent Mlk4 Loss-of-Function Mutations Suppress Jnk Signaling to Promote Colon Tumorigenesis.
著者: Marusiak, A.A. / Stephenson, N.L. / Baik, H. / Trotter, E.W. / Li, Y. / Blyth, K. / Mason, S. / Chapman, P. / Puto, L.A. / Read, J.A. / Brassington, C. / Pollard, H.K. / Phillips, C. / Green, ...著者: Marusiak, A.A. / Stephenson, N.L. / Baik, H. / Trotter, E.W. / Li, Y. / Blyth, K. / Mason, S. / Chapman, P. / Puto, L.A. / Read, J.A. / Brassington, C. / Pollard, H.K. / Phillips, C. / Green, I. / Overman, R. / Collier, M. / Testoni, E. / Miller, C. / Hunter, T. / Sansom, O.J. / Brognard, J.
履歴
登録2014年8月29日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年12月16日Group: Database references
改定 1.22016年3月2日Group: Database references
改定 1.32019年4月24日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE MLK4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,0454
ポリマ－38,4731
非ポリマー5723
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.011, 35.163, 70.022
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 96.33, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 MITOGEN-ACTIVATED PROTEIN KINASE KINASE KINASE MLK4 / MIXED LINEAGE KINASE 4


分子量: 38473.230 Da / 分子数: 1
断片: KINASE DOMAIN WITH N-TERMINAL LEUCINE ZIPPER 1, UNP RESIDUES 115-451
変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PROTEIN DEPHOSPHORYLATED / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株 (発現宿主): Sf21
発現宿主: SPODOPTERA FRUGIPERDA (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q5TCX8, MAPキナーゼキナーゼキナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER (AGS): ALSO KNOWN AS ATPGAMMAS
配列の詳細A214G AND LOOP DELETION OF 215-229 TO REMOVE KINASE INSERT DOMAIN S303A AND T307A TO PREVENT ...A214G AND LOOP DELETION OF 215-229 TO REMOVE KINASE INSERT DOMAIN S303A AND T307A TO PREVENT ACTIVATION LOOP PHOSPHORYLATION

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.71 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97625
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年7月18日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97625 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→56 Å / Num. obs: 6917 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 102.64 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.14 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.8→3.2 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.78 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.6精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3DTC

3dtc


解像度: 2.8→56.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.909 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8712 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.397
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2606 353 5.11 %RANDOM
Rwork0.2011 ---
obs0.2043 6903 98.68 %-
原子変位パラメータBiso mean: 82.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.0133 Å20 Å211.6424 Å2
2---1.8682 Å20 Å2
3----15.1451 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.397 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→56.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2011 0 33 39 2083
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0092090HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.152859HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d652SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes32HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes308HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it2090HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.44
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion24.18
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion284SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2357SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.8→3.13 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3599 98 5.1 %
Rwork0.2355 1823 -
all0.2418 1921 -
obs--98.68 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 16.6583 Å / Origin y: 0.0219 Å / Origin z: 18.6332 Å
111213212223313233
T-0.1272 Å20.0317 Å20.0543 Å2--0.2559 Å2-0.061 Å2---0.3692 Å2
L7.8609 °22.017 °21.067 °2-1.6333 °20.4806 °2--0.9634 °2
S-0.1007 Å °-0.6814 Å °0.3813 Å °-0.0408 Å °-0.0153 Å °-0.1127 Å °-0.1775 Å °0.0563 Å °0.116 Å °
精密化 TLSグループSelection details: CHAIN A

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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