[日本語] English
万見
- PDB-4qxi: Crystal structure of human AR complexed with NADP+ and AK198 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4qxi
タイトルCrystal structure of human AR complexed with NADP+ and AK198
要素Aldose reductaseアルドースレダクターゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / TIM barrel (TIMバレル) / Aldose reductase (アルドースレダクターゼ) / diabetes (糖尿病) / Halogenated compound (有機ハロゲン化合物) / Cytosolic (細胞質基質)
機能・相同性
機能・相同性情報


glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / アルドースレダクターゼ / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-レチノールデヒドロゲナーゼ ...glyceraldehyde oxidoreductase activity / Fructose biosynthesis / fructose biosynthetic process / L-glucuronate reductase activity / glycerol dehydrogenase (NADP+) activity / D/L-glyceraldehyde reductase / アルドースレダクターゼ / C21-steroid hormone biosynthetic process / Pregnenolone biosynthesis / NADP-レチノールデヒドロゲナーゼ / L-ascorbic acid biosynthetic process / アリルアルコールデヒドロゲナーゼ / allyl-alcohol dehydrogenase activity / metanephric collecting duct development / prostaglandin H2 endoperoxidase reductase activity / regulation of urine volume / all-trans-retinol dehydrogenase (NADP+) activity / renal water homeostasis / epithelial cell maturation / daunorubicin metabolic process / doxorubicin metabolic process / retinal dehydrogenase activity / aldose reductase (NADPH) activity / retinoid metabolic process / cellular hyperosmotic salinity response / electron transfer activity / carbohydrate metabolic process / negative regulation of apoptotic process / extracellular space / extracellular exosome / 核質 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIMバレル ...Aldo/keto reductase family putative active site signature. / Aldo/keto reductase family signature 1. / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family signature 2. / Aldo/keto reductase, conserved site / Aldo-keto reductase / NADP-dependent oxidoreductase domain / Aldo/keto reductase family / NADP-dependent oxidoreductase domain superfamily / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-I98 / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Aldo-keto reductase family 1 member B1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.867 Å
データ登録者Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Ruiz, F.X. / Fanfrlik, J. / Hobza, P. / Podjarny, A.D.
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: The Effect of Halogen-to-Hydrogen Bond Substitution on Human Aldose Reductase Inhibition.
著者: Fanfrlik, J. / Ruiz, F.X. / Kadlcikova, A. / Rezac, J. / Cousido-Siah, A. / Mitschler, A. / Haldar, S. / Lepsik, M. / Kolar, M.H. / Majer, P. / Podjarny, A.D. / Hobza, P.
履歴
登録2014年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月24日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: citation / database_2 / struct_site
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.title / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Aldose reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9943
ポリマ－35,8981
非ポリマー1,0962
水8,881493
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.403, 66.542, 47.311
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.34, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Aldose reductase / アルドースレダクターゼ / AR / Aldehyde reductase / Aldo-keto reductase family 1 member B1


分子量: 35898.340 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AKR1B1, ALDR1 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P15121, アルドースレダクターゼ
#2: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE / ニコチンアミドアデニンジヌクレオチドリン酸


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-I98 / {2-[(4-amino-2-fluorobenzyl)carbamoyl]-5-chlorophenoxy}acetic acid


分子量: 352.745 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H14ClFN2O4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 493 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS RESIDUE IS BASED ON GENBANK DATABASE AAA51714.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.17 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 50 mM ammonium citrate, 20% PEG 6000, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年4月3日
放射モノクロメーター: BARTELS MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.867→50 Å / Num. all: 219664 / Num. obs: 219664 / % possible obs: 87.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 6.31 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
0.87-0.930.356172.5
0.9-0.943.10.242175.3
0.94-0.983.50.163184.7
0.98-1.033.80.109191.2
1.03-1.14.10.076190.2
1.1-1.184.50.059188.8
1.18-1.34.90.053194.8
1.3-1.495.50.047191.4
1.49-1.877.10.041196
1.87-505.90.032189.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
PHENIX(phenix.refine: dev_1624)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1US0

1us0


解像度: 0.867→27.589 Å / SU ML: 0.06 / 交差検証法: R-free / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 位相誤差: 12.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1448 10612 4.86 %Random
Rwork0.1336 ---
all0.1341 219631 --
obs0.1341 219631 87.2 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.867→27.589 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2504 0 72 493 3069
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062781
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3173808
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8621066
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052423
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008483
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
0.8672-0.8770.25615040.22661022464
0.877-0.88730.21775830.19881150073
0.8873-0.89820.1976880.18071179075
0.8982-0.90950.1786150.16471214777
0.9095-0.92150.15186380.15031216378
0.9215-0.93410.15035320.1431150272
0.9341-0.94750.15346580.13651213377
0.9475-0.96160.14586820.12781384587
0.9616-0.97660.13967660.12661397589
0.9766-0.99270.13216800.12061441991
0.9927-1.00980.12836520.11441462491
1.0098-1.02810.12367230.11521457092
1.0281-1.04790.12337190.11061446892
1.0479-1.06930.11817650.10691438491
1.0693-1.09260.11197290.10381396488
1.0926-1.1180.10316430.10571247479
1.118-1.14590.11297370.10371477193
1.1459-1.17690.11868060.10691489795
1.1769-1.21150.11376860.10931508395
1.2115-1.25070.12567650.11481499495
1.2507-1.29540.12447800.11881513995
1.2954-1.34720.13467740.12171499595
1.3472-1.40850.13797390.1251489394
1.4085-1.48280.13575960.12851374786
1.4828-1.57570.13268670.12571463294
1.5757-1.69730.1347600.12991549197
1.6973-1.86810.14957210.13941538797
1.8681-2.13830.1619220.14571510996
2.1383-2.69370.17717630.15291362387
2.6937-27.60310.16016730.15371375087

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る