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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4oa7 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Tankyrase1 in complex with IWR1 | ||||||
要素 | Tankyrase-1 | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / Tankyrase / inhibitor (酵素阻害剤) / IWR1 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of telomeric DNA binding / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / regulation of telomere maintenance via telomerase / XAV939 stabilizes AXIN / NAD+ ADP-ribosyltransferase / protein localization to chromosome, telomeric region / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein poly-ADP-ribosylation / 中心体マトリックス ...negative regulation of telomeric DNA binding / negative regulation of maintenance of mitotic sister chromatid cohesion, telomeric / regulation of telomere maintenance via telomerase / XAV939 stabilizes AXIN / NAD+ ADP-ribosyltransferase / protein localization to chromosome, telomeric region / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein poly-ADP-ribosylation / 中心体マトリックス / mitotic spindle pole / positive regulation of telomere capping / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / spindle assembly / mRNA transport / 核膜孔 / positive regulation of telomerase activity / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / nucleotidyltransferase activity / mitotic spindle organization / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / peptidyl-threonine phosphorylation / Wntシグナル経路 / Regulation of PTEN stability and activity / protein polyubiquitination / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein transport / histone binding / peptidyl-serine phosphorylation / 核膜 / chromosome, telomeric region / nuclear body / Ub-specific processing proteases / 細胞分裂 / ゴルジ体 / ゴルジ体 / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.301 Å | ||||||
データ登録者 | Zhang, X. / He, H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell.Biol. / 年: 2015 タイトル: Disruption of Wnt/ beta-Catenin Signaling and Telomeric Shortening Are Inextricable Consequences of Tankyrase Inhibition in Human Cells. 著者: Kulak, O. / Chen, H. / Holohan, B. / Wu, X. / He, H. / Borek, D. / Otwinowski, Z. / Yamaguchi, K. / Garofalo, L.A. / Ma, Z. / Wright, W. / Chen, C. / Shay, J.W. / Zhang, X. / Lum, L. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4oa7.cif.gz | 348.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4oa7.ent.gz | 287.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4oa7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oa/4oa7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/oa/4oa7 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24536.877 Da / 分子数: 4 / 断片: catalytic domain, UNP residues 1105-1313 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNKS, PARP5A, PARPL, TIN1, TINF1, TNKS1 / プラスミド: a modified pET28 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O95271, NAD+ ADP-ribosyltransferase #2: 化合物 | ChemComp-ZN / #3: 化合物 | ChemComp-2XS / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.13 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: 0.1 M Bis-Tris, 0.2 M MgCl2 and 25% PEG3350, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97915 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年10月24日 |
放射 | モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.97915 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 35730 / Num. obs: 35614 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 |
反射 シェル | 解像度: 2.3→2.34 Å / % possible all: 94.7 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB ENTRY 2RF5 解像度: 2.301→40.408 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.52 / 位相誤差: 32.37 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.301→40.408 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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