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万見
- PDB-4m66: Crystal structure of the mouse RIP3 kinase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4m66
タイトルCrystal structure of the mouse RIP3 kinase domain
要素Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 3
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / kinase (キナーゼ) / protein phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of activation-induced cell death of T cells / regulation of CD8-positive, alpha-beta cytotoxic T cell extravasation / TRIF-mediated programmed cell death / execution phase of necroptosis / regulation of T cell mediated cytotoxicity / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / regulation of adaptive immune response / regulation of activated T cell proliferation / Regulation of necroptotic cell death ...RIPK1-mediated regulated necrosis / regulation of activation-induced cell death of T cells / regulation of CD8-positive, alpha-beta cytotoxic T cell extravasation / TRIF-mediated programmed cell death / execution phase of necroptosis / regulation of T cell mediated cytotoxicity / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / regulation of adaptive immune response / regulation of activated T cell proliferation / Regulation of necroptotic cell death / regulation of type II interferon production / programmed necrotic cell death / necroptotic signaling pathway / TRPチャネル / positive regulation of necroptotic process / regulation of reactive oxygen species metabolic process / T cell homeostasis / activation of protein kinase activity / non-canonical NF-kappaB signal transduction / necroptotic process / lymph node development / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / spleen development / reactive oxygen species metabolic process / thymus development / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / T cell differentiation in thymus / regulation of apoptotic process / defense response to virus / amyloid fibril formation / protein autophosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / protein-containing complex binding / シグナル伝達 / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
RHIM domain / RIP homotypic interaction motif / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. ...RHIM domain / RIP homotypic interaction motif / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.401 Å
データ登録者Xie, T. / Peng, W. / Yan, C. / Wu, J. / Shi, Y.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2013
タイトル: Structural Insights into RIP3-Mediated Necroptotic Signaling
著者: Xie, T. / Peng, W. / Yan, C. / Wu, J. / Gong, X. / Shi, Y.
履歴
登録2013年8月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年11月6日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 3
B: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4272
ポリマ－72,4272
非ポリマー00
水1,910106
1
A: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2131
ポリマ－36,2131
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2131
ポリマ－36,2131
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.224, 51.634, 107.288
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 132.99, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Receptor-interacting serine/threonine-protein kinase 3 / RIP-like protein kinase 3 / Receptor-interacting protein 3 / RIP-3 / mRIP3


分子量: 36213.328 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 1-313 / 変異: C111A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ripk3
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9QZL0, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.35 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.05M magnesium formate, 13% PEG 3350, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月6日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. all: 24609 / Num. obs: 24093 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 42.36 Å2
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CBASSデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.3_928)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ITH

4ith


解像度: 2.401→35.888 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.25 / FOM work R set: 0.7759 / SU ML: 0.34 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2576 1222 5.08 %random
Rwork0.2151 ---
all0.2173 24618 --
obs0.2173 24065 97.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 40.828 Å2 / ksol: 0.319 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 166.26 Å2 / Biso mean: 55.554 Å2 / Biso min: 22.04 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.972 Å2-0 Å2-10.6462 Å2
2--2.9845 Å2-0 Å2
3----7.511 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.401→35.888 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4177 0 0 106 4283
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084286
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1615821
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076659
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006744
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.8261584
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4011-2.49720.31571280.2542559268799
2.4972-2.61080.26991240.25832549267399
2.6108-2.74840.31141480.259625692717100
2.7484-2.92050.29691290.241125662695100
2.9205-3.14590.29981560.237325762732100
3.1459-3.46220.26751410.232925792720100
3.4622-3.96270.23451240.21272196232085
3.9627-4.99040.22171430.18032591273499
4.9904-35.89190.24731290.19892658278798
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 17.3987 Å / Origin y: 7.245 Å / Origin z: -19.7831 Å
111213212223313233
T0.2945 Å20.0618 Å20.0059 Å2-0.3266 Å20.0436 Å2--0.2966 Å2
L1.6365 °20.2383 °20.5567 °2-0.7438 °2-0.0497 °2--2.0538 °2
S0.0699 Å °0.0604 Å °-0.1387 Å °-0.0012 Å °-0.1221 Å °-0.2482 Å °0.129 Å °0.5306 Å °0.0258 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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