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- PDB-4l3l: Crystal structures of human p70S6K1 kinase domain (Zinc anomalous) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4l3l
タイトルCrystal structures of human p70S6K1 kinase domain (Zinc anomalous)
要素RPS6KB1 proteinP70-S6 Kinase 1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Protein kinase (プロテインキナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


long-chain fatty acid import into cell / response to electrical stimulus involved in regulation of muscle adaptation / skeletal muscle atrophy / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / regulation of glucose import / ribosomal protein S6 kinase activity / response to L-leucine / cellular response to nutrient / phosphatidylinositol-mediated signaling / response to glucagon ...long-chain fatty acid import into cell / response to electrical stimulus involved in regulation of muscle adaptation / skeletal muscle atrophy / positive regulation of skeletal muscle tissue growth / regulation of glucose import / ribosomal protein S6 kinase activity / response to L-leucine / cellular response to nutrient / phosphatidylinositol-mediated signaling / response to glucagon / response to testosterone / positive regulation of smooth muscle cell migration / MTOR / mTORC1-mediated signalling / germ cell development / positive regulation of translational initiation / skeletal muscle contraction / behavioral fear response / response to tumor necrosis factor / response to glucose / long-term memory / response to mechanical stimulus / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of TORC1 signaling / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / cellular response to dexamethasone stimulus / positive regulation of mitotic cell cycle / response to nutrient levels / positive regulation of translation / protein phosphatase 2A binding / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / PDZ domain binding / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / peptide binding / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / G1/S transition of mitotic cell cycle / modulation of chemical synaptic transmission / response to toxic substance / cellular response to growth factor stimulus / cellular response to type II interferon / cellular response to insulin stimulus / 遊走 / postsynapse / peptidyl-serine phosphorylation / response to ethanol / mitochondrial outer membrane / response to lipopolysaccharide / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / neuron projection / response to xenobiotic stimulus / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / glutamatergic synapse / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / 細胞膜 / シグナル伝達 / ミトコンドリア / 核質 / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
リボソームタンパク質S6キナーゼ / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...リボソームタンパク質S6キナーゼ / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-5FI / Ribosomal protein S6 kinase beta-1 / Ribosomal protein S6 kinase beta-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Wang, J. / Zhong, C. / Ding, J.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2013
タイトル: Crystal structures of S6K1 provide insights into the regulation mechanism of S6K1 by the hydrophobic motif
著者: Wang, J. / Zhong, C. / Wang, F. / Qu, F. / Ding, J.
履歴
登録2013年6月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references
改定 1.22017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RPS6KB1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,7933
ポリマ－34,3371
非ポリマー4562
水1,09961
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.408, 69.408, 143.378
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細biological unit is monomer

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要素

#1: タンパク質 RPS6KB1 protein / P70-S6 Kinase 1 / Ribosomal protein S6 kinase beta-1 / Ribosomal protein S6 kinase / 70kDa / polypeptide 1 / isoform CRA_c


分子量: 34337.094 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 88-375 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPS6KB1, hCG_1815774 / プラスミド: pFastBacHTB
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Spodoptera frugiperda / 参照: UniProt: Q7Z721, UniProt: P23443*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-5FI / 2-{[4-(5-ethylpyrimidin-4-yl)piperazin-1-yl]methyl}-5-(trifluoromethyl)-1H-benzimidazole / PF-4708671


分子量: 390.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H21F3N6
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 61 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.88 % / Mosaicity: 0.452 °
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 2.5M sodium formate, 0.1M HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 1.2826 Å
検出器タイプ: CCD ADSC unsupported-q315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年5月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2826 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 8.9 % / Av σ(I) over netI: 22.51 / 数: 181839 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Χ2: 1.82 / D res high: 2.1 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 20480 / % possible obs: 96.3
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
4.525084.510.082.337.3
3.594.5284.910.0962.87.3
3.143.5996.910.1082.5158.4
2.853.1499.110.1131.9939.1
2.652.8599.810.1341.8149.3
2.492.6510010.1661.79.4
2.372.4910010.21.6079.4
2.262.3710010.2561.4899.4
2.182.2610010.3261.3369.4
2.12.1810010.431.1439.4
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 20480 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 8.9 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Χ2: 1.817 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.1-2.189.40.4320731.1431100
2.18-2.269.40.32620521.3361100
2.26-2.379.40.25620721.4891100
2.37-2.499.40.221091.6071100
2.49-2.659.40.16620861.71100
2.65-2.859.30.13421011.814199.8
2.85-3.149.10.11320951.993199.1
3.14-3.598.40.10820712.515196.9
3.59-4.527.30.09618452.8184.9
4.52-507.30.0819762.33184.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3A62

3a62


解像度: 2.1→46.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.933 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 10.031 / SU ML: 0.121 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.19 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2467 1033 5.1 %RANDOM
Rwork0.2065 ---
obs0.2085 20329 95.78 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 142.45 Å2 / Biso mean: 56.1127 Å2 / Biso min: 27.32 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.71 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.71 Å20 Å2
3---1.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→46.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2305 0 29 61 2395
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0192388
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2361.9883221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1265290
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.26423.5100
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.82615434
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.2231514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2349
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0211771
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr9.32632388
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free0535
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded19.46852403
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.154 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.271 79 -
Rwork0.203 1411 -
all-1490 -
obs--97.96 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -12.0547 Å / Origin y: 20.0145 Å / Origin z: 4.8641 Å
111213212223313233
T0.0755 Å2-0.0026 Å20.0015 Å2-0.09 Å20.0019 Å2--0.0072 Å2
L0.1176 °2-0.0858 °20.0422 °2-0.3563 °2-0.0111 °2--0.0238 °2
S-0.0061 Å °0.0023 Å °0.0262 Å °0.0144 Å °-0.0016 Å °-0.0373 Å °-0.018 Å °0.0196 Å °0.0077 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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