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- PDB-4jev: N-acetylornithine aminotransferase from S. typhimurium complexed ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jev
タイトルN-acetylornithine aminotransferase from S. typhimurium complexed with gabaculine
要素Acetylornithine/succinyldiaminopimelate aminotransferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / PLP dependent fold type I subclass II aminotransferase
機能・相同性
機能・相同性情報


succinyldiaminopimelate transaminase / succinyldiaminopimelate transaminase activity / acetylornithine transaminase / N2-acetyl-L-ornithine:2-oxoglutarate 5-aminotransferase activity / arginine biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / pyridoxal phosphate binding / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Acetyl/Succinylornithine transaminase family, bacteria / Acetylornithine/Succinylornithine transaminase family / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...Acetyl/Succinylornithine transaminase family, bacteria / Acetylornithine/Succinylornithine transaminase family / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
酢酸塩 / 3-[O-PHOSPHONOPYRIDOXYL]--AMINO-BENZOIC ACID / Acetylornithine/succinyldiaminopimelate aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.67 Å
データ登録者Bisht, S. / Bharath, S.R. / Murthy, M.R.N.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Conformational transitions, ligand specificity and catalysis in N-acetylornithine aminotransferase: Implications on drug designing and rational enzyme engineering in omega aminotransferases.
著者: Bisht, S. / Bharath, S.R. / Murthy, M.R.N.
履歴
登録2013年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02014年3月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylornithine/succinyldiaminopimelate aminotransferase
B: Acetylornithine/succinyldiaminopimelate aminotransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,4118
ポリマ－91,5102
非ポリマー9016
水12,845713
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11900 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area24460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.660, 111.860, 65.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-857-

HOH

21B-716-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Acetylornithine/succinyldiaminopimelate aminotransferase / ACOAT / DapATase / Succinyldiaminopimelate transferase


分子量: 45754.957 Da / 分子数: 2 / 変異: A298T / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Salmonella typhimurium (サルモネラ菌)
株: LT2 / 遺伝子: argD, dapC, dtu, STM3468 / プラスミド: pRSET C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) Rosetta
参照: UniProt: P40732, acetylornithine transaminase, succinyldiaminopimelate transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PXG / 3-[O-PHOSPHONOPYRIDOXYL]--AMINO-BENZOIC ACID / 3-[[[2-メチル-3-ヒドロキシ-5-(ホスホノオキシメチル)-4-ピリジル]メチル]アミノ]安息香酸


分子量: 368.278 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H17N2O7P
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン / 酢酸塩


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 713 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.1 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 10% PEG 3350, 0.5M ammonium acetate, 0.1M Tris, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2009年1月8日 / 詳細: osmic mirrors
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.67→36.81 Å / Num. obs: 82245 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 14.45 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allDiffraction-ID% possible all
1.67-1.766.50.573.110882190.7
5.27-36.697.10.0545.32881199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.6.0117精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2PB0

2pb0


解像度: 1.67→36.69 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 1.688 / SU ML: 0.058 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.095 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.18807 4161 5.1 %RANDOM
Rwork0.16292 ---
obs0.16423 78025 99.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.257 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.31 Å20 Å20 Å2
2--0.6 Å20 Å2
3----0.29 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.67→36.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6054 0 60 713 6827
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.026295
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2581.9518554
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6545812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.0323.824272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.96415956
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7981531
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2947
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0214861
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.67→1.714 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.283 276 -
Rwork0.254 5079 -
obs--93.68 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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