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- PDB-4jbj: Structural mimicry for functional antagonism -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4jbj
タイトルStructural mimicry for functional antagonism
要素Interferon-activable protein 202
キーワードDNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) / OB fold / ds DNA
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / cellular response to interferon-beta / activation of innate immune response / negative regulation of innate immune response / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / protein homooligomerization / double-stranded DNA binding / protein homotetramerization / molecular adaptor activity / 炎症 ...negative regulation of AIM2 inflammasome complex assembly / cellular response to interferon-beta / activation of innate immune response / negative regulation of innate immune response / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / protein homooligomerization / double-stranded DNA binding / protein homotetramerization / molecular adaptor activity / 炎症 / 自然免疫系 / 核小体 / 核質 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
HIN-200/IF120x / HIN-200 family / HIN-200/IF120x domain / HIN-200 A and B domains profile. / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Interferon-activable protein 202
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.692 Å
データ登録者Ru, H. / Ni, X. / Ma, F. / Zhao, L. / Ding, W. / Hung, L.-W. / Shaw, N. / Cheng, G. / Liu, Z.-J.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2013
タイトル: Structural basis for termination of AIM2-mediated signaling by p202
著者: Ru, H. / Ni, X. / Zhao, L. / Crowley, C. / Ding, W. / Hung, L.-W. / Shaw, N. / Cheng, G. / Liu, Z.-J.
履歴
登録2013年2月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interferon-activable protein 202
B: Interferon-activable protein 202


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,4102
ポリマ－45,4102
非ポリマー00
水61334
1
A: Interferon-activable protein 202


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7051
ポリマ－22,7051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Interferon-activable protein 202


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,7051
ポリマ－22,7051
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.949, 70.749, 76.823
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.47, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Interferon-activable protein 202 / Ifi-202 / Interferon-inducible protein p202 / Lupus susceptibility protein p202


分子量: 22705.160 Da / 分子数: 2 / 断片: HINa domain, UNP residues 42-242 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ifi202a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9R002
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THIS SEQUECE WAS CAUSED BY STRAIN AKR.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.12 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.05M ammonium sulfate, 0.05M Bis-Tris, 30%(v/v) pentaerythritol ethoxylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年1月12日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.692→50 Å / Num. all: 17603 / Num. obs: 17058 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASES位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.8.1_1168)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JBM

4jbm


解像度: 2.692→35.374 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / FOM work R set: 0.7571 / SU ML: 0.33 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.63 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2719 1689 9.9 %RANDOM
Rwork0.2288 ---
all0.231 17603 --
obs0.2331 17058 96.45 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 193.17 Å2 / Biso mean: 68.2579 Å2 / Biso min: 31.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.692→35.374 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3163 0 0 34 3197
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043223
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9754320
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066479
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004543
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.5761232
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.6921-2.77130.34871280.27681151127988
2.7713-2.86070.34861410.28631290143197
2.8607-2.96290.35481420.27671285142797
2.9629-3.08140.40241400.27531278141898
3.0814-3.22160.27251440.26781276142098
3.2216-3.39130.29881320.25491304143698
3.3913-3.60360.28751420.23141292143498
3.6036-3.88150.29611560.2251286144298
3.8815-4.27150.24531470.20651281142897
4.2715-4.88830.22331340.17871301143597
4.8883-6.15340.22721380.20221263140194
6.1534-35.37750.2151450.22341362150799
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.8675 Å / Origin y: 7.0159 Å / Origin z: 95.4815 Å
111213212223313233
T0.3647 Å20.0188 Å20.0286 Å2-0.3681 Å20.0236 Å2--0.3867 Å2
L-0.0311 °20.0299 °20.076 °2-0.0064 °20.1032 °2--0.7072 °2
S0.0199 Å °-0.0085 Å °-0.0179 Å °-0.0583 Å °0.0457 Å °-0.0221 Å °-0.1186 Å °-0.1314 Å °0 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1ALLA2 - 199
2X-RAY DIFFRACTION1ALLB2 - 199
3X-RAY DIFFRACTION1ALLA201 - 219
4X-RAY DIFFRACTION1ALLB201 - 215

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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