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- PDB-6w9r: Crystal structure of an OTU deubiquitinase from Wolbachia pipient... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 6w9r
タイトルCrystal structure of an OTU deubiquitinase from Wolbachia pipientis wMel bound to ubiquitin
要素
  • OTU domain-containing protein wMelOTU
  • Ubiquitin
キーワードHYDROLASE / Deubiquitinase / Bacterial effector
機能・相同性
機能・相同性情報


Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex ...Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / p75NTR recruits signalling complexes / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / NF-kB is activated and signals survival / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / VLDLR internalisation and degradation / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Regulation of BACH1 activity / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Translesion synthesis by REV1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Josephin domain DUBs / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Translesion synthesis by POLI / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Regulation of TNFR1 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53 / Hh mutants are degraded by ERAD / Negative regulation of FGFR4 signaling / Activation of NF-kappaB in B cells / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / Negative regulation of FGFR1 signaling / EGFR downregulation / Degradation of GLI1 by the proteasome / Termination of translesion DNA synthesis / Hedgehog ligand biogenesis / G2/M Checkpoints / Defective CFTR causes cystic fibrosis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2
類似検索 - 分子機能
Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU domain / OTU domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) ...Cathepsin B; Chain A - #80 / OTU domain / OTU domain profile. / Cathepsin B; Chain A / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CITRATE ANION / Polyubiquitin-C / OTU domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Wolbachia pipientis wMel (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.82 Å
データ登録者Schubert, A.F. / Pruneda, J.N. / Komander, D.
資金援助 英国, European Union, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105192732 英国
European Research Council (ERC)309456European Union
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2020
タイトル: Identification and characterization of diverse OTU deubiquitinases in bacteria.
著者: Schubert, A.F. / Nguyen, J.V. / Franklin, T.G. / Geurink, P.P. / Roberts, C.G. / Sanderson, D.J. / Miller, L.N. / Ovaa, H. / Hofmann, K. / Pruneda, J.N. / Komander, D.
履歴
登録2020年3月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22023年10月18日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.country
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
M: Ubiquitin
N: Ubiquitin
O: Ubiquitin
P: Ubiquitin
Q: Ubiquitin
R: Ubiquitin
S: Ubiquitin
T: Ubiquitin
U: Ubiquitin
V: Ubiquitin
W: Ubiquitin
X: Ubiquitin
A: OTU domain-containing protein wMelOTU
B: OTU domain-containing protein wMelOTU
C: OTU domain-containing protein wMelOTU
D: OTU domain-containing protein wMelOTU
E: OTU domain-containing protein wMelOTU
F: OTU domain-containing protein wMelOTU
G: OTU domain-containing protein wMelOTU
H: OTU domain-containing protein wMelOTU
I: OTU domain-containing protein wMelOTU
J: OTU domain-containing protein wMelOTU
K: OTU domain-containing protein wMelOTU
L: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)335,41136
ポリマ－333,14124
非ポリマー2,26912
水65,4123631
1
M: Ubiquitin
A: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3660 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10760 Å2
手法PISA
2
N: Ubiquitin
B: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10630 Å2
手法PISA
3
O: Ubiquitin
F: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10790 Å2
手法PISA
4
P: Ubiquitin
D: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3560 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10980 Å2
手法PISA
5
Q: Ubiquitin
I: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3630 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10680 Å2
手法PISA
6
R: Ubiquitin
J: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3590 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10660 Å2
手法PISA
7
S: Ubiquitin
E: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3610 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10680 Å2
手法PISA
8
T: Ubiquitin
C: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3650 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10500 Å2
手法PISA
9
U: Ubiquitin
K: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3630 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area10510 Å2
手法PISA
10
V: Ubiquitin
L: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3620 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10640 Å2
手法PISA
11
W: Ubiquitin
G: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3500 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area10630 Å2
手法PISA
12
X: Ubiquitin
H: OTU domain-containing protein wMelOTU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9513
ポリマ－27,7622
非ポリマー1891
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3600 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area10570 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)136.925, 78.203, 280.425
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.570, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質
Ubiquitin


分子量: 8701.014 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#2: タンパク質
OTU domain-containing protein wMelOTU


分子量: 19060.771 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Wolbachia pipientis wMel (バクテリア)
遺伝子: WD_0443 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q73HU7
#3: 化合物
ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3631 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG 6K, 0.1 M citrate pH 4.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.96861 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96861 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.82→27.29 Å / Num. obs: 247996 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 7.8 % / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.147 / Rpim(I) all: 0.056 / Rrim(I) all: 0.157 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.85-1.887.70.92493464121700.8490.3540.992.897.2
10.13-27.297.80.0591212015610.9980.0220.06318.494.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
XDSJan 10, 2014データ削減
Aimless0.2.8データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ, 6W9O

1ubq

6w9o


解像度: 1.82→27.29 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.47
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2081 12296 5.03 %
Rwork0.1664 --
obs0.1685 244560 92.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 114.34 Å2 / Biso mean: 24.3795 Å2 / Biso min: 6.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.82→27.29 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22609 0 156 3646 26411
Biso mean--29.67 34.48 -
残基数----2858
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.82-1.840.30464170.2427889830695
1.84-1.860.29294120.22987935834795
1.86-1.890.27844210.22417867828894
1.89-1.910.23793890.21347915830494
1.91-1.930.25643940.20887878827295
1.93-1.960.25734300.20377908833895
1.96-1.990.2614190.19227868828795
1.99-2.020.24553980.18387984838294
2.02-2.050.25734030.18867864826795
2.05-2.080.22434200.18037934835495
2.08-2.120.22493990.17287925832494
2.12-2.160.21254140.16897864827894
2.16-2.20.21464180.16297869828794
2.2-2.240.20464530.16297800825393
2.24-2.290.20744320.15977753818593
2.29-2.350.23124240.15927757818193
2.35-2.40.22664010.16397759816092
2.4-2.470.2254130.17137825823893
2.47-2.540.24653950.1737796819193
2.54-2.620.2293820.16967782816493
2.62-2.720.21714420.16557737817992
2.72-2.830.20384040.1587707811192
2.83-2.960.21443850.16317651803691
2.96-3.110.19644010.15697647804891
3.11-3.310.19354040.15077596800090
3.31-3.560.18664370.15257506794389
3.56-3.920.16573680.1427535790389
3.92-4.480.15624180.14067382780088
4.48-5.640.17544140.15287293770786
5.64-27.290.18483890.16957038742781
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3101-0.11470.53192.663-1.00341.39740.06890.03890.27220.0213-0.08910.2278-0.1547-0.03310.01770.10180.00430.010.0911-0.0060.1533-19.0794-3.748173.2665
21.3710.11960.34582.24440.19680.66660.0517-0.05780.18270.1246-0.1313-0.2312-0.07940.04540.06480.0674-0.0028-0.00280.11960.01230.151313.2418-0.7217136.6414
31.9452-0.3882-0.35251.3984-0.13441.3369-0.01350.22880.1203-0.0931-0.0752-0.24110.05510.18310.06970.0810.00260.01430.1270.04480.1516-31.3135-2.831451.3939
41.9411-0.2344-0.51531.4587-0.0511.46590.01310.13120.0567-0.1031-0.0062-0.30180.00010.2071-0.03430.07750.00180.0210.15280.01810.1601-33.11490.525121.6116
51.31940.01480.50492.8825-0.69291.4728-0.09060.03150.34970.0543-0.10180.0867-0.22430.02870.15470.19360.0036-0.07780.1349-0.01280.2477-16.9961-6.73083.3681
61.24170.13010.44061.67640.1140.95490.01040.00650.22180.0938-0.1306-0.2417-0.10660.06610.09760.0753-0.0009-0.02910.11340.02780.18315.208-3.916566.3252
73.00310.4528-0.45412.116-0.08571.6629-0.0672-0.33190.15120.08290.00680.46430.0201-0.3560.03710.16350.0175-0.00370.2295-0.03810.209728.9243-5.156518.4606
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90.24180.02520.30270.0803-0.12720.7855-0.07310.1035-0.4382-0.2128-0.2822-0.6538-0.01690.88380.20240.17210.08160.09440.44390.26360.564120.77117.654545.0544
101.7408-0.17640.4481.1196-0.5931.0947-0.0410.0153-0.293-0.0016-0.0306-0.24370.06420.22170.040.08820.01710.03530.15040.03910.204319.016110.982115.4665
111.222-0.09690.58381.03280.03031.36460.2239-0.0449-0.6488-0.86840.07380.37570.9073-0.3391-0.11810.6555-0.1237-0.22260.1602-0.03110.316-21.61184.82327.4706
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151.15190.3446-0.26781.4756-0.31941.1838-0.0930.1188-0.1451-0.19390.0797-0.08070.1484-0.0401-0.00350.1199-0.0139-0.0010.0872-0.03380.103243.9442-3.797173.8452
160.52230.0437-0.31991.22660.08851.1739-0.0797-0.0115-0.07160.0720.03010.0330.1418-0.01740.04560.07360.00890.01050.11750.02740.1221-49.6252-0.5404136.6895
171.31020.1249-0.0151.5809-0.28111.3534-0.04760.0924-0.1447-0.22460.0292-0.09050.1361-0.03050.00290.18180.0109-0.00810.1092-0.0370.118745.6746-6.68283.8701
181.1106-0.0819-0.24731.77870.0711.3323-0.0656-0.0393-0.1460.1940.00030.06990.1553-0.0840.03540.1004-0.00730.01830.11480.04340.1239-47.6988-3.847466.441
191.8165-0.13190.61181.4239-0.49681.8029-0.0143-0.36670.02570.02840.03070.104-0.0929-0.3316-0.0190.14740.0112-0.00440.2053-0.00990.0851-16.15820.559942.2559
201.1951-0.08110.11551.0133-0.19451.58860.0157-0.1814-0.0306-0.02580.01340.1058-0.0498-0.2051-0.01570.06980.00010.01580.10720.00460.0867-18.325223.4122112.1558
211.32150.1922-0.02631.0682-0.29971.61870.0695-0.09550.06960.2138-0.1511-0.1571-0.20140.30650.05830.2294-0.0191-0.08110.196-0.02310.1752-8.3965-20.134318.7573
221.0454-0.23590.12251.15950.08141.12380.06520.15740.0149-0.1519-0.10520.06360.007-0.10710.02150.08350.0156-0.0190.11760.01440.09615.9548-17.64251.3539
231.43080.3222-0.12211.8042-0.45681.6450.00110.1572-0.0663-0.3045-0.228-0.4042-0.13810.50940.16330.31250.00430.09230.29840.10510.222613.675321.163428.9685
241.2670.12160.15071.3542-0.29171.5364-0.05470.18920.0025-0.2373-0.0453-0.1835-0.0840.28740.03420.1617-0.01110.08890.15990.03720.111612.036624.623999.2651
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'M' and resid 1 through 76)M1 - 76
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'N' and resid 1 through 76)N1 - 76
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'O' and resid 1 through 76)O1 - 76
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'P' and resid 1 through 76)P1 - 76
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'Q' and resid 1 through 76)Q1 - 76
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'R' and resid 1 through 76)R1 - 76
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'S' and resid 1 through 76)S1 - 76
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'T' and resid 1 through 76)T1 - 76
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'U' and resid 1 through 76)U1 - 76
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'V' and resid 1 through 76)V1 - 76
11X-RAY DIFFRACTION11(chain 'W' and resid 1 through 76)W1 - 76
12X-RAY DIFFRACTION12(chain 'X' and resid 1 through 76)X1 - 76
13X-RAY DIFFRACTION13(chain 'A' and resid 39 through 200)A39 - 200
14X-RAY DIFFRACTION14(chain 'B' and resid 38 through 200)B38 - 200
15X-RAY DIFFRACTION15(chain 'C' and resid 38 through 200)C38 - 200
16X-RAY DIFFRACTION16(chain 'D' and resid 40 through 201)D40 - 201
17X-RAY DIFFRACTION17(chain 'E' and resid 39 through 200)E39 - 200
18X-RAY DIFFRACTION18(chain 'F' and resid 40 through 200)F40 - 200
19X-RAY DIFFRACTION19(chain 'G' and resid 39 through 201)G39 - 201
20X-RAY DIFFRACTION20(chain 'H' and resid 39 through 200)H39 - 200
21X-RAY DIFFRACTION21(chain 'I' and resid 40 through 200)I40 - 200
22X-RAY DIFFRACTION22(chain 'J' and resid 38 through 200)J38 - 200
23X-RAY DIFFRACTION23(chain 'K' and resid 40 through 200)K40 - 200
24X-RAY DIFFRACTION24(chain 'L' and resid 38 through 200)L38 - 200

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る