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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4g0d | ||||||
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タイトル | Human collagenase 3 (MMP-13) full form with peptides from pro-domain | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / protein-peptide complex / collagenase / cleavage with mmp3 / pro-peptide / metzincin / Zinc metalloprotease (金属プロテアーゼ) / collagen cleavage / collagen (コラーゲン) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / bone morphogenesis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation ...growth plate cartilage development / RUNX2 regulates genes involved in cell migration / endochondral ossification / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / bone morphogenesis / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / bone mineralization / Activation of Matrix Metalloproteinases / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / collagen binding / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / 細胞外マトリックス / metalloendopeptidase activity / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / タンパク質分解 / extracellular space / zinc ion binding / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.54 Å | ||||||
データ登録者 | Stura, E.A. / Vera, L. / Visse, R. / Nagase, H. / Dive, V. | ||||||
引用 | ジャーナル: Faseb J. / 年: 2013 タイトル: Crystal structure of full-length human collagenase 3 (MMP-13) with peptides in the active site defines exosites in the catalytic domain. 著者: Stura, E.A. / Visse, R. / Cuniasse, P. / Dive, V. / Nagase, H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4g0d.cif.gz | 363.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4g0d.ent.gz | 294.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4g0d.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g0/4g0d ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g0/4g0d | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 8分子 ABCDWXYZ
#1: タンパク質 | 分子量: 42284.617 Da / 分子数: 4 / 断片: Inactive full form (UNP residues 104-471) / 変異: E223A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP13 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P45452, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3109.209 Da / 分子数: 4 / 断片: pro-domain fragment (UNP residues 25-50) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MMP13 / プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P45452 |
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-非ポリマー , 7種, 982分子
#3: 化合物 | ChemComp-ZN / #4: 化合物 | ChemComp-CA / #5: 化合物 | ChemComp-CL / #6: 化合物 | ChemComp-PGO / #7: 化合物 | ChemComp-PEG / #8: 化合物 | ChemComp-GOL / #9: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
配列の詳細 | AFTER CLEAVAGE WITH PROTEASE MMP3 TO CUT OFF THE PRO-DOMAIN TO GIVE RISE TO THE MATURE (INACTIVE) ...AFTER CLEAVAGE WITH PROTEASE MMP3 TO CUT OFF THE PRO-DOMAIN TO GIVE RISE TO THE MATURE (INACTIVE) PROTEASE (E223A), A FRAGMENT OF THE PRO-PEPTIDE IS BOUND BACK ONTO THE INACTIVE PROTEASE. THUS CHAIN W BELONGS TO CHAIN A, CHAIN X TO CHAIN B, Y TO C AND Z TO CHAIN D. |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.92 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.89 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: slow cooling / pH: 7.5 詳細: propeptide impurity induces crystallization on cold storage Cryoprotectant: 10% PEG 10K, 5% di-ethylene glycol, 20% 1.2-propanediol, 5% glycerol, .2 M NaCl, 10% PCTP buffer 8:2 ratio, pH 7.5, ...詳細: propeptide impurity induces crystallization on cold storage Cryoprotectant: 10% PEG 10K, 5% di-ethylene glycol, 20% 1.2-propanediol, 5% glycerol, .2 M NaCl, 10% PCTP buffer 8:2 ratio, pH 7.5, SLOW COOLING, temperature 277.0K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.8726 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2011年1月31日 詳細: Pt coated mirrors in a Kirkpatrick-Baez (KB) geometry | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.8726 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 2.54→50 Å / Num. all: 69045 / Num. obs: 68894 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.05 % / Biso Wilson estimate: 39.978 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.258 / Rsym value: 0.224 / Net I/σ(I): 8.47 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 4FVL 解像度: 2.54→49.503 Å / SU ML: 0.37 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.99 / σ(I): -3 / 位相誤差: 25.11 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 28.877 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.54→49.503 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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