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- PDB-4fnk: Crystal structure of the A/Hong Kong/1/1968 (H3N2) influenza viru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fnk
タイトルCrystal structure of the A/Hong Kong/1/1968 (H3N2) influenza virus hemagglutinin
要素(Hemagglutinin ...ヘマグルチニン) x 2
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質) / viral fusion protein / virus attachment and entry
機能・相同性
機能・相同性情報


viral budding from plasma membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / エンベロープ (ウイルス) / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Hemagglutinin Ectodomain; Chain B - #10 / Hemagglutinin Ectodomain; Chain B / Hemagglutinin (Ha1 Chain); Chain: A; domain 1 / Haemagglutinin, alpha/beta domain, HA1 chain / Haemagglutinin, influenzavirus A / Haemagglutinin, HA1 chain, alpha/beta domain superfamily / ヘマグルチニン / Haemagglutinin, influenzavirus A/B / Viral capsid/haemagglutinin protein / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ヘマグルチニン
類似検索 - 構成要素
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.901 Å
データ登録者Ekiert, D.C. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Nature / : 2012
タイトル: Cross-neutralization of influenza A viruses mediated by a single antibody loop.
著者: Damian C Ekiert / Arun K Kashyap / John Steel / Adam Rubrum / Gira Bhabha / Reza Khayat / Jeong Hyun Lee / Michael A Dillon / Ryann E O'Neil / Aleksandr M Faynboym / Michael Horowitz / ...著者: Damian C Ekiert / Arun K Kashyap / John Steel / Adam Rubrum / Gira Bhabha / Reza Khayat / Jeong Hyun Lee / Michael A Dillon / Ryann E O'Neil / Aleksandr M Faynboym / Michael Horowitz / Lawrence Horowitz / Andrew B Ward / Peter Palese / Richard Webby / Richard A Lerner / Ramesh R Bhatt / Ian A Wilson /
要旨: Immune recognition of protein antigens relies on the combined interaction of multiple antibody loops, which provide a fairly large footprint and constrain the size and shape of protein surfaces that ...Immune recognition of protein antigens relies on the combined interaction of multiple antibody loops, which provide a fairly large footprint and constrain the size and shape of protein surfaces that can be targeted. Single protein loops can mediate extremely high-affinity binding, but it is unclear whether such a mechanism is available to antibodies. Here we report the isolation and characterization of an antibody called C05, which neutralizes strains from multiple subtypes of influenza A virus, including H1, H2 and H3. X-ray and electron microscopy structures show that C05 recognizes conserved elements of the receptor-binding site on the haemagglutinin surface glycoprotein. Recognition of the haemagglutinin receptor-binding site is dominated by a single heavy-chain complementarity-determining region 3 loop, with minor contacts from heavy-chain complementarity-determining region 1, and is sufficient to achieve nanomolar binding with a minimal footprint. Thus, binding predominantly with a single loop can allow antibodies to target small, conserved functional sites on otherwise hypervariable antigens.
履歴
登録2012年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年9月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月3日Group: Database references
改定 1.22012年10月10日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemagglutinin HA1 chain
B: Hemagglutinin HA2 chain
C: Hemagglutinin HA1 chain
D: Hemagglutinin HA2 chain
E: Hemagglutinin HA1 chain
F: Hemagglutinin HA2 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,74630
ポリマ-166,6446
非ポリマー7,10124
30,7521707
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area41460 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area57230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.149, 151.458, 347.751
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-515-

HOH

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要素

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Hemagglutinin ... , 2種, 6分子 ACEBDF

#1: タンパク質 Hemagglutinin HA1 chain / Hemagglutinin receptor binding subunit HA1


分子量: 35506.949 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 27-345 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
: A/Hong Kong/1/1968 H3N2 / 遺伝子: HA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High Five / 参照: UniProt: Q91MA7
#2: タンパク質 Hemagglutinin HA2 chain / Hemagglutinin fusion subunit HA2


分子量: 20041.131 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 346-519 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
: A/Hong Kong/1/1968 H3N2 / 遺伝子: HA / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 株 (発現宿主): High Five / 参照: UniProt: Q91MA7

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, 5種, 16分子

#3: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 1715分子

#8: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#9: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#10: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1707 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

配列の詳細HEMAGGLUTININ HA2 RESIDUE GLY 468 IS CORRECT (ALSO PRESENT IN PDB ENTRIES 3SDY AND 4FQL).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.39 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 2.0 M ammonium sulfate, 100 mM sodium cacodylate, pH 6.5, 200 mM sodium chloride, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1.066 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月17日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.066 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 215875 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.3 % / Rsym value: 0.15 / Net I/σ(I): 14.1
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.65 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.7.2_869)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2VIU
解像度: 1.901→43.064 Å / SU ML: 0.5 / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 16.81 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1885 10817 5.02 %
Rwork0.1616 --
obs0.1629 215391 99.42 %
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.124 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.5338 Å2-0 Å20 Å2
2---4.5309 Å20 Å2
3---1.9971 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.901→43.064 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11502 0 458 1707 13667
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01412805
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.42217463
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.7794849
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0881967
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0072252
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9012-1.92280.2943550.27696431X-RAY DIFFRACTION94
1.9228-1.94540.2743540.25786601X-RAY DIFFRACTION97
1.9454-1.96920.2553490.23726700X-RAY DIFFRACTION99
1.9692-1.99410.24043880.21646723X-RAY DIFFRACTION99
1.9941-2.02030.22563360.20476763X-RAY DIFFRACTION99
2.0203-2.0480.20413760.19046774X-RAY DIFFRACTION100
2.048-2.07730.21133870.18436718X-RAY DIFFRACTION100
2.0773-2.10830.22583360.1776831X-RAY DIFFRACTION100
2.1083-2.14120.19233380.16816819X-RAY DIFFRACTION100
2.1412-2.17630.19553400.16376770X-RAY DIFFRACTION100
2.1763-2.21380.19973730.16216782X-RAY DIFFRACTION100
2.2138-2.25410.19273580.15876797X-RAY DIFFRACTION100
2.2541-2.29740.19033490.15436833X-RAY DIFFRACTION100
2.2974-2.34430.18693430.14936772X-RAY DIFFRACTION100
2.3443-2.39530.18943790.14776809X-RAY DIFFRACTION100
2.3953-2.4510.18363590.15466791X-RAY DIFFRACTION100
2.451-2.51230.18753970.14776787X-RAY DIFFRACTION100
2.5123-2.58020.18293400.14546829X-RAY DIFFRACTION100
2.5802-2.65610.18733610.14556852X-RAY DIFFRACTION100
2.6561-2.74190.17273840.14556797X-RAY DIFFRACTION100
2.7419-2.83980.18933380.14796862X-RAY DIFFRACTION100
2.8398-2.95350.1853850.14596845X-RAY DIFFRACTION100
2.9535-3.08790.16183570.14176902X-RAY DIFFRACTION100
3.0879-3.25060.17913680.14536847X-RAY DIFFRACTION100
3.2506-3.45420.17713670.14636884X-RAY DIFFRACTION100
3.4542-3.72080.17193510.15126930X-RAY DIFFRACTION100
3.7208-4.0950.1653550.14326934X-RAY DIFFRACTION100
4.095-4.68690.14753570.13256948X-RAY DIFFRACTION100
4.6869-5.90260.17383540.16267037X-RAY DIFFRACTION100
5.9026-43.07490.23373830.22317206X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.49251.70920.93842.02711.21941.9481-0.09620.09560.0851-0.30010.08330.0402-0.29610.05710.05530.0995-0.0207-0.00210.09390.00420.14224.39165.2908-35.854
20.2331-0.6743-0.08382.16470.34510.08480.0044-0.01750.0840.16460.0785-0.54430.04350.0996-0.06420.12870.0317-0.04880.1468-0.02350.217334.8287-38.6047-41.1062
30.96980.03080.01261.7610.0491.07940.03130.0519-0.19050.0098-0.0358-0.07160.1946-0.16410.0140.09580.0238-0.03670.1401-0.0430.143926.5232-61.268-46.5073
40.4456-0.13350.02084.82842.08140.99440.01340.01870.0212-0.09840.0666-0.3218-0.04430.1274-0.02750.07150.00520.00830.1143-0.00570.142625.9189-15.128-39.6419
50.91580.83930.70691.92620.44791.63090.0518-0.09530.26790.0339-0.0041-0.1272-0.1730.13490.03370.1074-0.04490.01630.1559-0.03960.22327.436212.6868-27.5147
63.00253.94540.89126.65851.52331.35550.0178-0.0216-0.03580.25530.1352-0.35740.02740.1487-0.09610.0913-0.0051-0.01170.1383-0.01070.149926.5531-1.1361-23.0078
72.90090.80790.64662.2543-0.38321.14510.1312-0.17980.07310.36940.0671-0.2409-0.07720.1202-0.15220.18490.0521-0.03420.1772-0.02270.172622.0559-35.1309-42.4556
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230.17750.03130.00710.38350.22490.33830.01020.11990.0427-0.1552-0.02650.04120.0038-0.01360.040.17560.0475-0.04590.182-0.0210.03371.9755-31.727-65.3631
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250.4808-0.1997-0.21161.39890.84611.37940.07820.10890.0858-0.2743-0.0387-0.0099-0.26570.0335-0.03640.20340.0266-0.02840.20730.0030.09895.9626-32.7372-68.2631
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291.7735-1.0451-0.03451.5904-0.15872.2780.02370.12750.2463-0.521-0.03270.0465-0.16130.02150.04180.2070.0065-0.02560.1589-0.00620.12584.812-30.4507-54.5205
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精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 9:33)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 34:89)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 90:288)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resseq 289:326)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 1:30)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 31:55)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 56:75)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 76:158)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resseq 159:172)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resseq 9:33)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'C' and (resseq 34:89)
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'C' and (resseq 90:175)
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'C' and (resseq 176:195)
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15X-RAY DIFFRACTION15chain 'C' and (resseq 250:300)
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'C' and (resseq 301:325)
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'D' and (resseq 1:10)
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'D' and (resseq 11:22)
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'D' and (resseq 23:55)
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'D' and (resseq 56:75)
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'D' and (resseq 76:137)
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'D' and (resseq 138:171)
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'E' and (resseq 10:153)
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'E' and (resseq 154:249)
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'E' and (resseq 250:288)
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'E' and (resseq 289:326)
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'F' and (resseq 1:30)
28X-RAY DIFFRACTION28chain 'F' and (resseq 31:55)
29X-RAY DIFFRACTION29chain 'F' and (resseq 56:75)
30X-RAY DIFFRACTION30chain 'F' and (resseq 76:132)
31X-RAY DIFFRACTION31chain 'F' and (resseq 133:171)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る