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- PDB-4e05: Anophelin from the malaria vector inhibits thrombin through a nov... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 400000
タイトルAnophelin from the malaria vector inhibits thrombin through a novel reverse-binding mechanism
要素
  • (Thrombinトロンビン) x 2
  • Salivary anti-thrombin peptide anophelin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


molecular function inhibitor activity / positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway ...molecular function inhibitor activity / positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / negative regulation of proteolysis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / 凝固・線溶系 / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / 凝固・線溶系 / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / 小胞体 / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Salivary thrombin inhibitor anophelin, mosquito / Thrombin inhibitor from mosquito / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily ...Salivary thrombin inhibitor anophelin, mosquito / Thrombin inhibitor from mosquito / Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
トロンビン / Salivary anti-thrombin peptide anophelin
類似検索 - 構成要素
生物種Anopheles albimanus (カ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.304 Å
データ登録者Figueiredo, A.C. / de Sanctis, D. / Gutierrez-Gallego, R. / Cereija, T.B. / Macedo-Ribeiro, S. / Fuentes-Prior, P. / Pereira, P.J.B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2012
タイトル: Unique thrombin inhibition mechanism by anophelin, an anticoagulant from the malaria vector.
著者: Figueiredo, A.C. / de Sanctis, D. / Gutierrez-Gallego, R. / Cereija, T.B. / Macedo-Ribeiro, S. / Fuentes-Prior, P. / Pereira, P.J.
履歴
登録2012年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年12月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年12月26日Group: Database references
改定 1.22013年1月9日Group: Database references
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Thrombin
H: Thrombin
I: Salivary anti-thrombin peptide anophelin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6645
ポリマ－40,4193
非ポリマー2442
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5380 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area13590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.180, 120.180, 77.810
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11L-406-

HOH

21H-771-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 HI

#2: タンパク質 Thrombin / トロンビン / Coagulation factor II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 1 / 断片: heavy chain (UNP residues 364-622) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, トロンビン
#3: タンパク質 Salivary anti-thrombin peptide anophelin


分子量: 6542.695 Da / 分子数: 1 / 断片: mature anophelin (UNP residues 23-83) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Anopheles albimanus (カ) / 遺伝子: anophelin / プラスミド: pTYB11 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566 / 参照: UniProt: Q9NJS1

-
タンパク質・ペプチド / 糖 , 2種, 2分子 L

#1: タンパク質・ペプチド Thrombin / トロンビン / Coagulation factor II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 1 / 断片: light chain (UNP residues 328-363) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00734, トロンビン
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 2種, 88分子

#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM HEPES, pH 7.5, 1.4 M tri-sodium citrate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年10月29日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.304→104.079 Å / Num. all: 28423 / Num. obs: 28423 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.304-2.434.10.6831.11679741130.68399
2.43-2.585.90.3951.92301638830.395100
2.58-2.756.30.2383.22311436830.238100
2.75-2.976.30.1415.22160934410.141100
2.97-3.266.30.08481972231500.084100
3.26-3.646.20.05610.21784428670.056100
3.64-4.216.20.04611.91556125210.046100
4.21-5.156.10.04313.11311021490.043100
5.15-7.295.90.04213.6993116760.042100
7.29-62.325.70.03914.153459400.03998.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALA3.3.16データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.7.2_869精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
DNAデータ収集
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3U69

3u69


解像度: 2.304→32.658 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU ML: 0.78 / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 22.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2014 1438 5.06 %RANDOM
Rwork0.1693 ---
obs0.1709 28396 99.74 %-
all-28423 --
溶媒の処理減衰半径: 0.73 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 61.86 Å2 / ksol: 0.371 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 193.35 Å2 / Biso mean: 63.1407 Å2 / Biso min: 32.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.4073 Å20 Å20 Å2
2---12.4073 Å2-0 Å2
3---24.8146 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.304→32.658 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2509 0 15 87 2611
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092591
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0593497
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.073364
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004451
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.093984
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.304-2.38660.34791450.31742651279699
2.3866-2.48210.33671460.298926552801100
2.4821-2.59510.30751410.256326972838100
2.5951-2.73180.24151570.215926822839100
2.7318-2.90290.2291500.186726722822100
2.9029-3.12680.19761380.185527072845100
3.1268-3.44120.22961570.174526782835100
3.4412-3.93840.18031370.148627112848100
3.9384-4.95920.14741280.124927452873100
4.9592-32.6610.17791390.15992760289999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1992-0.64411.05042.8546-0.50312.15890.13020.3886-0.0914-0.3377-0.1334-0.10910.04130.37580.02660.32770.00270.00970.39510.05120.369244.3012-1.20882.3464
22.401-0.90550.67343.1343-1.23172.08280.0754-0.0557-0.23440.03460.19290.7269-0.0183-0.2152-0.24840.2567-0.01130.00980.32180.09380.456131.4936-2.473310.5958
36.4717-2.609-2.63112.98233.09866.1860.07450.4884-0.8697-0.3273-0.08221.0130.4499-0.4990.1750.5355-0.0472-0.14160.35880.11390.544729.0802-7.86472.8042
46.52283.87875.51592.59343.18094.69930.7762-0.423-0.6516-0.75580.3431-2.88310.45692.7215-1.10240.78730.32040.24972.00960.00871.749162.4712-2.148-1.4531
51.8904-3.78611.41498.1606-1.87213.41360.10980.84921.7972-0.4177-0.1369-0.5567-0.1810.3157-0.02190.4108-0.0909-0.04240.39360.06360.463639.537211.60214.0227
69.64112.0365.83368.9161-0.06213.72820.4147-0.1825-1.30610.08750.39380.29560.68880.1156-0.93880.45120.0426-0.04720.4860.13670.737244.3496-16.601118.4342
75.80255.625-4.65375.4597-4.51363.7321.0354-0.91010.191.0431-0.48080.2343-0.38830.2584-0.66410.6182-0.04080.09320.5020.11870.670632.9571-8.578526.6877
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain H and resid 321:408)H321 - 408
2X-RAY DIFFRACTION2(chain H and resid 409:552)H409 - 552
3X-RAY DIFFRACTION3(chain H and resid 553:579)H553 - 579
4X-RAY DIFFRACTION4(chain I and resid 32:39)I32 - 39
5X-RAY DIFFRACTION5(chain I and resid 40:61)I40 - 61
6X-RAY DIFFRACTION6(chain L and resid 290:305)L290 - 305
7X-RAY DIFFRACTION7(chain L and resid 306:318)L306 - 318

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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