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万見
- PDB-4duu: The X-ray Crystal Structure of Full-Length type I Human Plasminogen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4duu
タイトルThe X-ray Crystal Structure of Full-Length type I Human Plasminogen
要素Plasminogenプラスミン
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / serine protease (セリンプロテアーゼ) / fibrinolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


プラスミン / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / 再生 (生物学) / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis ...プラスミン / trans-synaptic signaling by BDNF, modulating synaptic transmission / trophoblast giant cell differentiation / tissue remodeling / protein antigen binding / 再生 (生物学) / mononuclear cell migration / Signaling by PDGF / negative regulation of cell-cell adhesion mediated by cadherin / positive regulation of fibrinolysis / Dissolution of Fibrin Clot / negative regulation of cell-substrate adhesion / myoblast differentiation / biological process involved in interaction with symbiont / labyrinthine layer blood vessel development / muscle cell cellular homeostasis / Activation of Matrix Metalloproteinases / apolipoprotein binding / extracellular matrix disassembly / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / negative regulation of fibrinolysis / fibrinolysis / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / platelet alpha granule lumen / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinase binding / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / 凝固・線溶系 / Platelet degranulation / protein-folding chaperone binding / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / endopeptidase activity / protease binding / protein domain specific binding / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / glutamatergic synapse / enzyme binding / 細胞膜 / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Peptidase S1A, plasmin / divergent subfamily of APPLE domains / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / トリプシン / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.2 Å
データ登録者Law, R.H.P. / Caradoc-Davies, T. / Whisstock, J.C.
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2012
タイトル: The X-ray crystal structure of full-length human plasminogen
著者: Law, R.H.P. / Caradoc-Davies, T. / Cowieson, N. / Horvath, A.J. / Quek, A.J. / Encarnacao, J.A. / Steer, D. / Cowan, A. / Zhang, Q. / Lu, B.G.C. / Pike, R.N. / Smith, A.I. / Coughlin, P.B. / Whisstock, J.C.
履歴
登録2012年2月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年3月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月4日Group: Structure summary
改定 1.22013年6月26日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasminogen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,5441
ポリマ－88,5441
非ポリマー00
水63135
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)110.120, 110.120, 234.815
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Plasminogen / プラスミン / serine protease


分子量: 88544.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 組織: plasma / 参照: UniProt: P00747, プラスミン
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 35 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: 2M sodium formate, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.953697 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年8月3日 / 詳細: Silicon mirrors (adaptive and U-bent)
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator (Si111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.953697 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.2→99.7 Å / Num. obs: 5316 / % possible obs: 91.3 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 192.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.174 / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 6.8
反射 シェル解像度: 5.2→5.48 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.803 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 4134 / Rsym value: 0.361 / % possible all: 92.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DUR

4dur


解像度: 5.2→27.97 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.6437 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.5133 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 1.713 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3117 231 4.38 %RANDOM
Rwork0.2684 ---
obs0.2703 5275 88.61 %-
原子変位パラメータBiso max: 291.54 Å2 / Biso mean: 89.2779 Å2 / Biso min: 46.12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--19.2461 Å20 Å20 Å2
2---19.2461 Å20 Å2
3---38.4921 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.2→27.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5272 0 0 35 5307
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1818SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes133HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes793HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5431HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion698SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5207SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5431HARMONIC20.007
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7390HARMONIC20.82
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion0.93
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.67
LS精密化 シェル解像度: 5.2→5.48 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2867 62 4.15 %
Rwork0.244 1433 -
all0.2457 1495 -
obs--88.61 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.2245 Å / Origin y: -4.2719 Å / Origin z: 33.6256 Å
111213212223313233
T0.3809 Å20.029 Å2-0.1632 Å2-0.4328 Å2-0.039 Å2--0.3251 Å2
L0.2413 °2-0.8298 °2-0.9079 °2-2.6382 °22.5323 °2--2.714 °2
S-0.3649 Å °0.4757 Å °-0.1596 Å °-0.0751 Å °-0.0351 Å °0.5117 Å °-0.3374 Å °-0.3468 Å °0.4 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|3 - A|791 A|801 - A|835 }A3 - 791
2X-RAY DIFFRACTION1{ A|3 - A|791 A|801 - A|835 }A801 - 835

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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