GLMU EXISTS AS A BIFUNCTIONAL ENZYME IN MANY BACTERIA INCLUDING MTU, CATALYSING TWO CONSECUTIVE ...GLMU EXISTS AS A BIFUNCTIONAL ENZYME IN MANY BACTERIA INCLUDING MTU, CATALYSING TWO CONSECUTIVE REACTIONS-FIRST, ACETYLTRANSFERASE REACTION CONVERTING ALPHA-D-GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE (GLCN1P)(NAG) TO N-ACETYL-ALPHA-D-GLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE (GLCNAC1P)(NDG).
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 1.7 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 2.1→31.2 Å / Num. obs: 13761 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 18.4 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 44.1
反射 シェル
解像度: 2.1→2.63 Å / 冗長度: 18.5 % / Rmerge(I) obs: 0.01 / Mean I/σ(I) obs: 16.5 / % possible all: 99.5
-
解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
REFMAC
5.6.0117
精密化
XDS
データ削減
SCALA
データスケーリング
精密化
構造決定の手法: 単波長異常分散 開始モデル: NONE 解像度: 2.1→50.13 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.937 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 10.319 / SU ML: 0.141 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.216 / ESU R Free: 0.198 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.26572
689
5 %
RANDOM
Rwork
0.21042
-
-
-
obs
0.21316
13072
97.24 %
-
溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK