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- PDB-4apw: Alp12 filament structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4apw
タイトルAlp12 filament structure
要素ALP12
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / ALP12 / ACTIN-LIKE PROTEIN
機能・相同性Actin-like protein, N-terminal / Actin like proteins N terminal domain / ParM-like / ATPase, nucleotide binding domain / ALP_N domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種CLOSTRIDIUM TETANI (破傷風菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 19.7 Å
データ登録者Popp, D. / Narita, A. / Lee, L.J. / Ghoshdastider, U. / Xue, B. / Srinivasan, R. / Balasubramanian, M.K. / Tanaka, T. / Robinson, R.C.
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2012
タイトル: Novel actin-like filament structure from Clostridium tetani.
著者: David Popp / Akihiro Narita / Lin Jie Lee / Umesh Ghoshdastider / Bo Xue / Ramanujam Srinivasan / Mohan K Balasubramanian / Toshitsugu Tanaka / Robert C Robinson /
要旨: Eukaryotic F-actin is constructed from two protofilaments that gently wind around each other to form a helical polymer. Several bacterial actin-like proteins (Alps) are also known to form F-actin- ...Eukaryotic F-actin is constructed from two protofilaments that gently wind around each other to form a helical polymer. Several bacterial actin-like proteins (Alps) are also known to form F-actin-like helical arrangements from two protofilaments, yet with varied helical geometries. Here, we report a unique filament architecture of Alp12 from Clostridium tetani that is constructed from four protofilaments. Through fitting of an Alp12 monomer homology model into the electron microscopy data, the filament was determined to be constructed from two antiparallel strands, each composed of two parallel protofilaments. These four protofilaments form an open helical cylinder separated by a wide cleft. The molecular interactions within single protofilaments are similar to F-actin, yet interactions between protofilaments differ from those in F-actin. The filament structure and assembly and disassembly kinetics suggest Alp12 to be a dynamically unstable force-generating motor involved in segregating the pE88 plasmid, which encodes the lethal tetanus toxin, and thus a potential target for drug design. Alp12 can be repeatedly cycled between states of polymerization and dissociation, making it a novel candidate for incorporation into fuel-propelled nanobiopolymer machines.
履歴
登録2012年4月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02012年5月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月27日Group: Other
改定 1.22013年9月25日Group: Other
改定 1.32018年10月3日Group: Author supporting evidence / Data collection
カテゴリ: diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength ...diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-2068
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALP12
B: ALP12
C: ALP12
D: ALP12
E: ALP12
F: ALP12
G: ALP12
H: ALP12
I: ALP12
J: ALP12
K: ALP12
L: ALP12
M: ALP12
N: ALP12
O: ALP12
P: ALP12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)591,87116
ポリマ－591,87116
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
ALP12


分子量: 36991.953 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) CLOSTRIDIUM TETANI (破傷風菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q89A01

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: FILAMENT STRUCTURE OF AN ACTIN -LIKE PROTEIN, ALP12, IN CLOSTRIDIUM TETANI
タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO
染色タイプ: NEGATIVE / 染色剤: uranyl acetate
試料支持詳細: CARBON
急速凍結詳細: NEGATIVELY STAINED

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: HITACHI H7600 / 日付: 2011年9月6日
電子銃電子線源: LAB6 / 加速電圧: 100 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 40000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
画像スキャンデジタル画像の数: 31

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解析

EMソフトウェア名称: EOS / カテゴリ: ３次元再構成
CTF補正詳細: EACH SCANNED IMAGE
3次元再構成手法: SINGLE PARTICLE ANALYSIS単粒子解析法 / 解像度: 19.7 Å / 粒子像の数: 5582 / ピクセルサイズ（公称値）: 2.68 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.68 Å
詳細: SINGLE PARTICLE ANALYSIS USING EOS SOFTWARE PACKAGE SUBMISSION BASED ON EXPERIMENTAL DATA FROM EMDB EMD-2068. (DEPOSITION ID: 10712).
対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / 詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT PROTOCOL--X-RAY
原子モデル構築PDB-ID: 3JS6

3js6

精密化最高解像度: 19.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 19.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数40752 0 0 0 40752

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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