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万見
- PDB-4a4h: Solution structure of SPF30 Tudor domain in complex with asymmetr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a4h
タイトルSolution structure of SPF30 Tudor domain in complex with asymmetrically dimethylated arginine
要素SURVIVAL OF MOTOR NEURON-RELATED-SPLICING FACTOR 30
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA splicing, via transesterification reactions / カハール体 / mRNA Splicing - Major Pathway / spliceosomal complex / 転写後修飾 / nuclear speck / apoptotic process / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Survival motor neuron, Tudor domain / Survival motor neuron protein (SMN), Tudor domain / Tudor domain profile. / Tudor domain / Tudor domain / SH3 type barrels. - #140 / SH3 type barrels. / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NG,NG-DIMETHYL-L-ARGININE / Survival of motor neuron-related-splicing factor 30
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Tripsianes, K. / Madl, T. / Machyna, M. / Fessas, D. / Englbrecht, C. / Fischer, U. / Neugebauer, K.M. / Sattler, M.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2011
タイトル: Structural Basis for Dimethyl-Arginine Recognition by the Tudor Domains of Human Smn and Spf30 Proteins
著者: Tripsianes, K. / Madl, T. / Machyna, M. / Fessas, D. / Englbrecht, C. / Fischer, U. / Neugebauer, K.M. / Sattler, M.
履歴
登録2011年10月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年12月14日Group: Database references
改定 1.22011年12月28日Group: Other
改定 1.32013年11月6日Group: Atomic model / Derived calculations
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / struct_site
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SURVIVAL OF MOTOR NEURON-RELATED-SPLICING FACTOR 30
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,1382
ポリマ－6,9361
非ポリマー2021
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200LOWEST ENERGY
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 SURVIVAL OF MOTOR NEURON-RELATED-SPLICING FACTOR 30 / SPF30 / KDA SPLICING FACTOR SMNRP / SMN-RELATED PROTEIN / SURVIVAL MOTOR NEURON DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 1


分子量: 6935.511 Da / 分子数: 1 / 断片: TUDOR DOMAIN, RESIDUES 65-128 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O75940
#2: 化合物 ChemComp-DA2 / NG,NG-DIMETHYL-L-ARGININE / ADMA / ADMA


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 202.254 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N4O2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
11115N-EDITED 3D NOESY
221F1 15N/13C FILTERED
23115N- EDITED 3D NOESY
34113C- EDITED 3D NOESY (ALIPHATICS)
451F1 15N/13C FILTERED
46113C-EDITED 3D NOESY (ALIPHATICS)
57113C- EDITED 3D NOESY (AROMATICS)
681F1 15N/13C FILTERED
69113C-EDITED 3D NOESY (AROMATICS)
NMR実験の詳細Text: NONE

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試料調製

詳細内容: 93% WATER/7% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
150 mM6.5 1.0 atm298.0 K
250 mM6.5 1.0 atm298.0 K
350 mM6.5 1.0 atm298.0 K
450 mM6.5 1.0 atm298.0 K
550 mM6.5 1.0 atm298.0 K
650 mM6.5 1.0 atm298.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES,PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
TALOS構造決定
CYANA構造決定
CNS構造決定
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: THE SET OF NOE DISTANCE RESTRAINTS DERIVED FROM CYANA, TOGETHER WITH PHI AND PSI BACKBONE DIHEDRAL ANGLE RESTRAINTS DERIVED FROM TALOS BASED ON THE CHEMICAL SHIFTS WERE USED FOR WATER REFINEMENT USING CNS
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST ENERGY / 計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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