[日本語] English
万見
- PDB-4a3o: Crystal structure of the USP15 DUSP-UBL monomer -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4a3o
タイトルCrystal structure of the USP15 DUSP-UBL monomer
要素UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 15
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / negative regulation of antifungal innate immune response / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / ubiquitin-modified histone reader activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activity / transforming growth factor beta receptor binding / K48-linked deubiquitinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling ...regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to osmotic stress by p53 class mediator / negative regulation of antifungal innate immune response / protein K27-linked deubiquitination / positive regulation of RIG-I signaling pathway / ubiquitin-modified histone reader activity / monoubiquitinated protein deubiquitination / deubiquitinase activity / transforming growth factor beta receptor binding / K48-linked deubiquitinase activity / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / protein deubiquitination / SMAD binding / BMP signaling pathway / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / UCH proteinases / ubiquitinyl hydrolase 1 / cysteine-type deubiquitinase activity / nuclear body / Ub-specific processing proteases / cysteine-type endopeptidase activity / ミトコンドリア / タンパク質分解 / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
DUSP-like / DUSP-like / Ubiquitin-like domain, USP-type / ユビキチン様タンパク質 / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal ...DUSP-like / DUSP-like / Ubiquitin-like domain, USP-type / ユビキチン様タンパク質 / Peptidase C19, ubiquitin-specific peptidase, DUSP domain / DUSP-like superfamily / DUSP domain / DUSP domain profile. / Domain in ubiquitin-specific proteases. / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase, C-terminal / Ubiquitin-specific protease C-terminal / RNA 3'-terminal phosphate cyclase/enolpyruvate transferase, alpha/beta / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 2. / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase 15
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Elliott, P.R. / Liu, H. / Pastok, M.W. / Grossmann, G.J. / Rigden, D.J. / Clague, M.J. / Urbe, S. / Barsukov, I.L.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 2011
タイトル: Structural Variability of the Ubiquitin Specific Protease Dusp-Ubl Double Domains.
著者: Elliott, P.R. / Liu, H. / Pastok, M.W. / Grossmann, G.J. / Rigden, D.J. / Clague, M.J. / Urbe, S. / Barsukov, I.L.
履歴
登録2011年10月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年11月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 15
B: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2064
ポリマ－51,0222
非ポリマー1842
水4,702261
1
A: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6032
ポリマ－25,5111
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 15
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6032
ポリマ－25,5111
非ポリマー921
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.419, 100.419, 71.704
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (1, 0.00112, 0.001048), (0.00112, -1, 0.00028), (0.001048, -0.000278, -1)
ベクター: -0.05675, -0.05372, 46.41)

-
要素

#1: タンパク質 UBIQUITIN CARBOXYL-TERMINAL HYDROLASE 15 / USP15 DUSP-UBL / DEUBIQUITINATING ENZYME 15 / UBIQUITIN THIOLESTERASE 15 / UBIQUITIN-SPECIFIC- ...USP15 DUSP-UBL / DEUBIQUITINATING ENZYME 15 / UBIQUITIN THIOLESTERASE 15 / UBIQUITIN-SPECIFIC-PROCESSING PROTEASE 15 / UNPH-2 / UNPH4


分子量: 25510.793 Da / 分子数: 2 / 断片: DUSP-UBL, RESIDUES 4-233 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9Y4E8, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 261 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7 / 詳細: 1.9 M (NH4)2SO4, 100 MM HEPES PH 7.0, 200 MM KI

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I02 / 波長: 0.98
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→55.03 Å / Num. obs: 61255 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2.3 / 冗長度: 2.9 % / Biso Wilson estimate: 30.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.42 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 96.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3PV1

3pv1


解像度: 2.2→55.324 Å / SU ML: 0.31 / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 23.71 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2294 2039 5 %
Rwork0.2008 --
obs0.2023 40657 98.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 37.843 Å2 / ksol: 0.386 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.8084 Å20 Å20 Å2
2--2.8084 Å20 Å2
3----5.6168 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→55.324 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3446 0 12 261 3719
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083534
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0014785
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0411293
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067519
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004604
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2001-2.25130.26871000.24472306X-RAY DIFFRACTION87
2.2513-2.30760.30071230.24222576X-RAY DIFFRACTION99
2.3076-2.370.27621400.24172588X-RAY DIFFRACTION100
2.37-2.43970.25221390.22852583X-RAY DIFFRACTION100
2.4397-2.51850.27061190.22112646X-RAY DIFFRACTION100
2.5185-2.60850.26721520.22982557X-RAY DIFFRACTION100
2.6085-2.71290.29111400.23052618X-RAY DIFFRACTION100
2.7129-2.83640.23851440.23492563X-RAY DIFFRACTION100
2.8364-2.98590.25791250.22862628X-RAY DIFFRACTION100
2.9859-3.1730.22311510.21332590X-RAY DIFFRACTION100
3.173-3.41790.21981320.19182632X-RAY DIFFRACTION100
3.4179-3.76180.19011360.16572583X-RAY DIFFRACTION100
3.7618-4.3060.19821360.1572581X-RAY DIFFRACTION100
4.306-5.42430.19971450.15662602X-RAY DIFFRACTION100
5.4243-55.34140.1921570.19212565X-RAY DIFFRACTION99

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る