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- PDB-3uri: Endothiapepsin-DB5 complex. -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3uri
タイトルEndothiapepsin-DB5 complex.
要素
  • DB5 peptide
  • Endothiapepsinエンドチアペプシン
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / hydrolase-hydrolase inhibitor complex / aspartic proteinase mechanism (アスパラギン酸) / transition state analogue.
機能・相同性
機能・相同性情報


エンドチアペプシン / aspartic-type endopeptidase activity / タンパク質分解
類似検索 - 分子機能
Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Aspergillopepsin-like catalytic domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DB5 peptide / エンドチアペプシン
類似検索 - 構成要素
生物種Cryphonectria parasitica (クリ胴枯病)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Bailey, D. / Sanz-Aparicio, J. / Albert, A. / Cooper, J.B.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2012
タイトル: An analysis of subdomain orientation, conformational change and disorder in relation to crystal packing of aspartic proteinases.
著者: Bailey, D. / Carpenter, E.P. / Coker, A. / Coker, S. / Read, J. / Jones, A.T. / Erskine, P. / Aguilar, C.F. / Badasso, M. / Toldo, L. / Rippmann, F. / Sanz-Aparicio, J. / Albert, A. / ...著者: Bailey, D. / Carpenter, E.P. / Coker, A. / Coker, S. / Read, J. / Jones, A.T. / Erskine, P. / Aguilar, C.F. / Badasso, M. / Toldo, L. / Rippmann, F. / Sanz-Aparicio, J. / Albert, A. / Blundell, T.L. / Roberts, N.B. / Wood, S.P. / Cooper, J.B.
履歴
登録2011年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年4月25日Group: Database references
改定 1.22012年5月9日Group: Database references
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42015年12月16日Group: Atomic model
改定 1.52017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.62018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / pdbx_validate_rmsd_angle / pdbx_validate_torsion / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 999ASP A54 AND GLY A55 HAVE CYCLIZED TO FORM A SUCCINIMIDE, SUI A54.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Endothiapepsin
B: DB5 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8612
ポリマ－34,8612
非ポリマー00
水5,206289
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1420 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area12870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.020, 75.560, 42.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.02, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Endothiapepsin / エンドチアペプシン / Aspartate protease


分子量: 33795.840 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Cryphonectria parasitica (クリ胴枯病) / 参照: UniProt: P11838, エンドチアペプシン
#2: タンパク質・ペプチド DB5 peptide


タイプ: Peptide-likeペプチド / クラス: 酵素阻害剤酵素阻害剤 / 分子量: 1065.271 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 参照: DB5 peptide
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 289 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.11 %
結晶化温度: 298 K / 手法: batch method / pH: 4.5
詳細: 0.1M acetate buffer. 10-fold molar excess of inhibitor DB5 over enzyme. Enzyme concentration 2 mg/ml. 2.2M ammonium sulphate. , pH 4.5, Batch method, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: その他 / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS CAD4 / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1991年1月1日
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→10 Å / Num. all: 17168 / Num. obs: 10301 / % possible obs: 60 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.15

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectデータ収集
FFTモデル構築
SHELXL-97精密化
Cadralデータ削減
ROTAVATAAgrovataデータスケーリング
FFT位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.1→10 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: AUTHOR STATES THAT THE DATA ARE ONLY ABOUT 60% COMPLETE AS IT IS A VERY OLD DATASET THAT WAS COLLECTED ON A DIFFRACTOMETER AND THE CRYSTAL DIED BEFORE THE DATA COLLECTION WAS COMPLETED
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.2527 482 Random
Rwork0.1485 --
all0.1485 10301 -
obs0.1485 9712 -
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.178 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2453 0 0 289 2742
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.022

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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