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- PDB-3u6v: Crystal Structure Analysis of L23A mutant of human GST A1-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u6v
タイトルCrystal Structure Analysis of L23A mutant of human GST A1-1
要素Glutathione S-transferase A1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Glutathione Transferase (グルタチオン-S-トランスフェラーゼ) / thioredoxin (チオレドキシン) / conserved residues / hydrophobic core (疎水効果)
機能・相同性
機能・相同性情報


異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / linoleic acid metabolic process / 薬物代謝 / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process ...異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; C=C結合の転位 / glutathione derivative biosynthetic process / steroid delta-isomerase activity / linoleic acid metabolic process / 薬物代謝 / glutathione peroxidase activity / Azathioprine ADME / Heme degradation / NFE2L2 regulating anti-oxidant/detoxification enzymes / prostaglandin metabolic process / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / 酸化還元酵素; 過酸化物を電子受容体にする; ペルオキシダーゼ / glutathione metabolic process / epithelial cell differentiation / xenobiotic metabolic process / fatty acid binding / extracellular exosome / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, alpha class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione transferase family / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione S-transferase A1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Fanucchi, S. / Achilonu, I.A. / Khoza, T.N. / Fernandes, M.A. / Gildenhuys, S. / Dirr, H.W.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal Structure Analysis of L23A mutant of human GST A1-1
著者: Khoza, T.N. / Fanucchi, S. / Achilonu, I.A. / Fernandes, M.A. / Dirr, H.W.
履歴
登録2011年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年10月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase A1
B: Glutathione S-transferase A1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,2562
ポリマ－51,2562
非ポリマー00
水4,486249
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area19770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.195, 94.125, 51.571
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.530, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-306-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase A1 / / GST HA subunit 1 / GST class-alpha member 1 / GST-epsilon / GSTA1-1 / GTH1


分子量: 25628.041 Da / 分子数: 2 / 変異: L23A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GSTA1 / プラスミド: pKHA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P08263, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 249 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Tris, 20% PEG 3350, 2 mM DTT, 0.02% azide, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月5日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 7.51 % / Av σ(I) over netI: 140.51 / 数: 183184 / Rsym value: 0.317 / D res high: 2.194 Å / Num. obs: 24385 / % possible obs: 99.59
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRsym value
2.192.2710.916
2.272.3611.018
2.362.4710.955
2.472.610.895
2.62.7610.804
2.762.9810.628
2.983.2810.384
3.283.7510.271
3.754.7310.19
反射解像度: 2.194→68.57 Å / Num. obs: 24385 / % possible obs: 99.59 % / 冗長度: 7.51 % / Biso Wilson estimate: 29.7 Å2 / Rsym value: 0.317 / Net I/σ(I): 140.514
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rsym valueDiffraction-ID
2.194-2.2720.9161
2.272-2.3631.0181
2.363-2.4710.9551
2.471-2.6010.8951
2.601-2.7640.8041
2.764-2.9770.6281
2.977-3.2770.3841
3.277-3.7510.2711
3.751-4.7260.191
4.7260.1421

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRRfactor: 37.93 / Model details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å51.52 Å
Translation2.5 Å51.52 Å
Phasing dm手法: Solvent flattening and Histogram matching / 反射: 24378
Phasing dm shell
解像度 (Å)Delta phi finalFOM 反射
8.12-10032.60.68512
6.41-8.1236.90.786503
5.59-6.41330.811511
5.06-5.5929.60.844525
4.66-5.0628.30.836560
4.34-4.6625.80.846621
4.07-4.3426.30.831659
3.85-4.0728.50.806697
3.67-3.8526.40.804726
3.5-3.6729.50.785771
3.36-3.531.30.768792
3.23-3.36330.764820
3.12-3.2334.30.754876
3.02-3.1237.40.726896
2.93-3.0235.80.734917
2.84-2.9336.80.742951
2.76-2.8439.40.738976
2.69-2.7638.70.7371025
2.63-2.6938.30.7151010
2.56-2.6338.70.7331036
2.51-2.5638.60.7111100
2.45-2.5138.20.71083
2.4-2.4540.30.691166
2.35-2.442.20.6481108
2.31-2.3544.60.6251197
2.27-2.3143.70.6521196
2.2-2.2752.10.562144

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SAINTV7.34Aデータスケーリング
SAINTV7.34Aデータ削減
PHASER2.1.4位相決定
直接法6.1位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→51.52 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.866 / WRfactor Rfree: 0.2715 / WRfactor Rwork: 0.2048 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / FOM work R set: 0.7736 / SU B: 18.578 / SU ML: 0.209 / SU R Cruickshank DPI: 0.3109 / SU Rfree: 0.2542 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.254 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2884 1245 5.1 %RANDOM
Rwork0.2173 ---
obs0.221 24378 99.52 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 103.54 Å2 / Biso mean: 30.1988 Å2 / Biso min: 6.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å2-0.02 Å2
2---0.3 Å20 Å2
3---0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→51.52 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3339 0 0 249 3588
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223408
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7042.0064587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9595412
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.76824.207145
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.01615668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5011520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1120.2506
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0212496
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7951.52072
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.37923344
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.47131336
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.6824.51243
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.252 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.385 78 -
Rwork0.284 1625 -
all-1703 -
obs--93.93 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.43920.2186-0.3112.6555-0.83931.6336-0.05280.1440.0579-0.10580.18930.2310.0748-0.4196-0.13640.0418-0.0044-0.03440.13620.02160.0384-33.911919.8889-4.6862
21.72340.0863-0.41961.67590.26922.348-0.06250.1688-0.0511-0.15980.0069-0.17230.10980.00970.05550.03010.00170.0090.0213-0.01240.053-12.119421.5004-15.5929
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 208
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 210

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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