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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3sze | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the passenger domain of the E. coli autotransporter EspP | ||||||
要素 | Serine protease espP | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / parallel beta-helix / serine protease (セリンプロテアーゼ) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cell outer membrane / ペリプラズム / serine-type endopeptidase activity / 細胞膜 / タンパク質分解 / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å | ||||||
データ登録者 | Khan, S. / Mian, H.S. / Sandercock, L.E. / Battaile, K.P. / Lam, R. / Chirgadze, N.Y. / Pai, E.F. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2011 タイトル: Crystal Structure of the Passenger Domain of the Escherichia coli Autotransporter EspP. 著者: Khan, S. / Mian, H.S. / Sandercock, L.E. / Chirgadze, N.Y. / Pai, E.F. | ||||||
履歴 |
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Remark 700 | SHEET DETERMINATION METHOD: AUTHOR DETERMINED |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3sze.cif.gz | 373.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3sze.ent.gz | 302.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3sze.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sz/3sze ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/sz/3sze | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 105535.258 Da / 分子数: 1 / 断片: passenger domain, UNP residues 56-1023 / 変異: S263A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli O157:H7 (大腸菌) / 株: EDL933 / 遺伝子: ECO57PM78, espP, L7020 / プラスミド: pB9-5-S263A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) 参照: UniProt: Q7BSW5, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.29 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: 18 22% PEG 4000, 0.1M HEPES, 0.05 0.15M tri-lithium citrate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9002 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月23日 |
放射 | モノクロメーター: bent Ge(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9002 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→85.13 Å / Num. all: 43770 / Num. obs: 43730 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.109 / Net I/σ(I): 13.99 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.486 / Mean I/σ(I) obs: 3.86 / % possible all: 99.8 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.5→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.909 / SU B: 15.943 / SU ML: 0.178 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(I): 13.99 / ESU R Free: 0.252 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 32.213 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.502→2.567 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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