[日本語] English
万見
- PDB-3py7: Crystal structure of full-length Bovine Papillomavirus oncoprotei... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3py7
タイトルCrystal structure of full-length Bovine Papillomavirus oncoprotein E6 in complex with LD1 motif of paxillin at 2.3A resolution
要素maltose-binding periplasmic protein,paxillin LD1,protein E6 chimera
キーワードVIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / vinculin binding / neuropilin binding / signal complex assembly / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / detection of maltose stimulus / maltose binding ...: / Localization of the PINCH-ILK-PARVIN complex to focal adhesions / Regulation of cytoskeletal remodeling and cell spreading by IPP complex components / vinculin binding / neuropilin binding / signal complex assembly / microtubule associated complex / growth hormone receptor signaling pathway / detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / endothelial cell migration / Smooth Muscle Contraction / GAB1 signalosome / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / stress fiber / positive regulation of stress fiber assembly / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / substrate adhesion-dependent cell spreading / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / : / beta-catenin binding / cellular response to reactive oxygen species / VEGFA-VEGFR2 Pathway / 遊走 / cell-cell junction / lamellipodium / outer membrane-bounded periplasmic space / 細胞皮質 / protein phosphatase binding / host cell cytoplasm / ペリプラズム / 細胞接着 / focal adhesion / DNA-templated transcription / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / DNA damage response / host cell nucleus / regulation of DNA-templated transcription / シグナル伝達 / DNA binding / zinc ion binding / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Paxillin / : / : / Paxillin family / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. ...Paxillin / : / : / Paxillin family / E6 early regulatory protein / E6 superfamily / Early Protein (E6) / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltotriose / Protein E6 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Paxillin
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
bovine papillomavirus type 1 (パピローマウイルス)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.288 Å
データ登録者Cavarelli, J.
引用ジャーナル: Science / 年: 2013
タイトル: Structural basis for hijacking of cellular LxxLL motifs by papillomavirus E6 oncoproteins.
著者: Zanier, K. / Charbonnier, S. / Sidi, A.O. / McEwen, A.G. / Ferrario, M.G. / Poussin-Courmontagne, P. / Cura, V. / Brimer, N. / Babah, K.O. / Ansari, T. / Muller, I. / Stote, R.H. / Cavarelli, ...著者: Zanier, K. / Charbonnier, S. / Sidi, A.O. / McEwen, A.G. / Ferrario, M.G. / Poussin-Courmontagne, P. / Cura, V. / Brimer, N. / Babah, K.O. / Ansari, T. / Muller, I. / Stote, R.H. / Cavarelli, J. / Vande Pol, S. / Trave, G.
履歴
登録2010年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年2月20日Group: Database references
改定 1.22017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_asym.entity_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年2月21日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: maltose-binding periplasmic protein,paxillin LD1,protein E6 chimera
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,3894
ポリマ－57,7541
非ポリマー6353
水3,351186
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)105.051, 123.090, 94.594
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

-
要素

#1: タンパク質 maltose-binding periplasmic protein,paxillin LD1,protein E6 chimera


分子量: 57753.816 Da / 分子数: 1
変異: D108A,K109A,K265A,E385A,K388A,D389A (maltose-binding periplasmic protein)
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) bovine papillomavirus type 1 (パピローマウイルス), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: malE,PXN,E6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: P49023, UniProt: P06931
#2: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltotriose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 栄養素栄養素 / 分子量: 504.438 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltotriose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,3,2/[a2122h-1a_1-5]/1-1-1/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 186 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細CHAIN A IS A TRIPLE CHIMERA: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN (UNP RESIDUES 27-392), ENGINEERED ...CHAIN A IS A TRIPLE CHIMERA: MALTOSE-BINDING PERIPLASMIC PROTEIN (UNP RESIDUES 27-392), ENGINEERED LINKER, PAXILLIN LD1 (UNP RESIDUES 1-10), ENGINEERED LINKER, PROTEIN E6

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.54 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 1.6 M ammonium sulfate, 2% PEG2000 MME 0.1 M HEPES sodium, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 290K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.072
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年7月1日
放射モノクロメーター: Silicon (1 1 1) channel-cut / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.072 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.288→40 Å / Num. all: 28033 / Num. obs: 27781 / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 45.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 33.6
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.275 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique all: 1380 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.288→39.953 Å / SU ML: 0.27 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2248 1376 5.01 %
Rwork0.1866 --
obs0.1885 27450 97.91 %
all-28036 -
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 42.427 Å2 / ksol: 0.344 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.7787 Å20 Å2-0 Å2
2--5.5863 Å20 Å2
3----0.8076 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.288→39.953 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3877 0 36 186 4099
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0074002
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9265432
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0361471
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.064602
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005699
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2876-2.36930.29661100.21292405X-RAY DIFFRACTION91
2.3693-2.46420.23651480.20652531X-RAY DIFFRACTION97
2.4642-2.57630.29031380.21962571X-RAY DIFFRACTION98
2.5763-2.71210.25251220.21912621X-RAY DIFFRACTION99
2.7121-2.8820.26961270.21482639X-RAY DIFFRACTION99
2.882-3.10440.26541590.21352628X-RAY DIFFRACTION100
3.1044-3.41670.25561440.2032628X-RAY DIFFRACTION100
3.4167-3.91070.20111220.17322696X-RAY DIFFRACTION100
3.9107-4.92570.17011500.14462681X-RAY DIFFRACTION100
4.9257-39.95920.21831560.18852674X-RAY DIFFRACTION96
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9692-0.6042-0.16831.05260.08440.63430.01320.03910.1227-0.05080.00960.0139-0.0394-0.025700.2448-0.0345-0.02180.28880.01670.268635.164937.09699.8181
20.45930.2097-0.03910.3414-0.02020.4754-0.0352-0.1135-0.07680.0031-0.00450.1420.0949-0.0113-00.3553-0.01210.04360.2665-0.01570.333440.73610.51628.8751
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1residues 3:382 and chain AA3 - 382
2X-RAY DIFFRACTION2residues 397:516 and chain AA397 - 516

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る