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- PDB-3pki: Human SIRT6 crystal structure in complex with ADP ribose -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3pki
タイトルHuman SIRT6 crystal structure in complex with ADP ribose
要素NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / SIRT6 (サーチュイン6) / ADP ribose (ADPリボース) / STRUCTURAL GENOMICS (構造ゲノミクス) / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


NAD-dependent histone H3K56 deacetylase activity / NAD-dependent histone H3K18 deacetylase activity / ketone biosynthetic process / NAD-dependent histone H3K9 deacetylase activity / protein delipidation / regulation of lipid catabolic process / NAD+- protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / chromosome, subtelomeric region ...NAD-dependent histone H3K56 deacetylase activity / NAD-dependent histone H3K18 deacetylase activity / ketone biosynthetic process / NAD-dependent histone H3K9 deacetylase activity / protein delipidation / regulation of lipid catabolic process / NAD+- protein-lysine ADP-ribosyltransferase activity / NAD-dependent protein demyristoylase activity / NAD-dependent protein depalmitoylase activity / chromosome, subtelomeric region / pericentric heterochromatin formation / NAD+-protein-arginine ADP-ribosyltransferase activity / positive regulation of protein localization to chromatin / DNA damage sensor activity / positive regulation of stem cell differentiation / positive regulation of blood vessel branching / NAD-dependent protein lysine deacetylase activity / protein localization to site of double-strand break / retrotransposon silencing / protein acetyllysine N-acetyltransferase / cardiac muscle cell differentiation / NAD-dependent histone deacetylase activity / positive regulation of chondrocyte proliferation / positive regulation of telomere maintenance / protein deacetylation / negative regulation of glucose import / TORC2 complex binding / lncRNA binding / negative regulation of glycolytic process / negative regulation of protein localization to chromatin / DNA repair-dependent chromatin remodeling / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of gene expression, epigenetic / regulation of double-strand break repair via homologous recombination / negative regulation of protein import into nucleus / positive regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of stem cell proliferation / regulation of protein secretion / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / site of DNA damage / NAD+-protein ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of cellular senescence / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of lipid metabolic process / NAD+ ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / nucleosome binding / NAD+ binding / positive regulation of fat cell differentiation / negative regulation of gluconeogenesis / pericentric heterochromatin / regulation of protein localization to plasma membrane / response to UV / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / nucleotidyltransferase activity / positive regulation of protein export from nucleus / determination of adult lifespan / circadian regulation of gene expression / 塩基除去修復 / protein destabilization / regulation of circadian rhythm / positive regulation of insulin secretion / chromatin DNA binding / Pre-NOTCH Transcription and Translation / transcription corepressor activity / positive regulation of fibroblast proliferation / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / glucose homeostasis / site of double-strand break / positive regulation of cold-induced thermogenesis / Processing of DNA double-strand break ends / damaged DNA binding / クロマチンリモデリング / negative regulation of cell population proliferation / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / クロマチン / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / 小胞体 / protein homodimerization activity / zinc ion binding / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Rubrerythrin, domain 2 - #200 / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / Rubrerythrin, domain 2 / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Single Sheet / ロスマンフォールド ...Rubrerythrin, domain 2 - #200 / Sirtuin family / Sir2 family / Sirtuin family, catalytic core domain / Sirtuin catalytic domain profile. / TPP-binding domain / Rubrerythrin, domain 2 / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Single Sheet / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-AR6 / NAD-dependent protein deacylase sirtuin-6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.04 Å
データ登録者Pan, P.W. / Dong, A. / Qiu, W. / Loppnau, P. / Wang, J. / Ravichandran, M. / Bochkarev, A. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. ...Pan, P.W. / Dong, A. / Qiu, W. / Loppnau, P. / Wang, J. / Ravichandran, M. / Bochkarev, A. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Arrowsmith, C.H. / Min, J. / Edwards, A.M. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2011
タイトル: Structure and biochemical functions of SIRT6.
著者: Pan, P.W. / Feldman, J.L. / Devries, M.K. / Dong, A. / Edwards, A.M. / Denu, J.M.
履歴
登録2010年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年2月1日Group: Database references
改定 1.32017年11月8日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
B: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
C: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
D: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
E: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
F: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)240,59867
ポリマ－234,6406
非ポリマー5,95861
水16,916939
1
A: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,21210
ポリマ－39,1071
非ポリマー1,1059
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,02012
ポリマ－39,1071
非ポリマー91311
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,11614
ポリマ－39,1071
非ポリマー1,00913
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0209
ポリマ－39,1071
非ポリマー9138
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,30811
ポリマ－39,1071
非ポリマー1,20110
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,92411
ポリマ－39,1071
非ポリマー81710
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
A: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
B: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
C: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,34736
ポリマ－117,3203
非ポリマー3,02733
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9080 Å2
ΔGint-165 kcal/mol
Surface area35470 Å2
手法PISA
8
D: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
E: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
F: NAD-dependent deacetylase sirtuin-6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,25131
ポリマ－117,3203
非ポリマー2,93128
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9620 Å2
ΔGint-189 kcal/mol
Surface area35050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.367, 90.200, 90.180
Angle α, β, γ (deg.)118.09, 91.39, 115.80
Int Tables number1
Space group name H-MP1

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
NAD-dependent deacetylase sirtuin-6 / SIR2-like protein 6


分子量: 39106.707 Da / 分子数: 6 / 変異: K265E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SIRT6, SIR2L6 / プラスミド: PET28-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) CODON(+) PRARE
参照: UniProt: Q8N6T7, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用

-
非ポリマー , 5種, 1000分子

#2: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 26 / 由来タイプ: 合成
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-AR6 / [(2R,3S,4R,5R)-5-(6-AMINOPURIN-9-YL)-3,4-DIHYDROXY-OXOLAN-2-YL]METHYL [HYDROXY-[[(2R,3S,4R,5S)-3,4,5-TRIHYDROXYOXOLAN-2-YL]METHOXY]PHOSPHORYL] HYDROGEN PHOSPHATE / Adenosine-5-Diphosphoribose


分子量: 559.316 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#5: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 939 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.7 %
結晶化温度: 297 K / pH: 5.8
詳細: 2M NH4SO4, 2%PEG400, 0.1M BIS-TRIS pH5.8, temperature 297K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2009年10月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.03→50 Å / Num. all: 118501 / Num. obs: 118501 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.5 % / Biso Wilson estimate: 29.47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 14.6
反射 シェル解像度: 2.03→2.07 Å / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.956 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 5734 / Rsym value: 0.956 / % possible all: 97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SBC-Collectcollectデータ収集
MOLREP位相決定
BUSTER2.8.0精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3K35

3k35


解像度: 2.04→29.87 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9385 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9221 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2131 5783 5 %RANDOM
Rwork0.1827 ---
obs0.1842 115679 --
原子変位パラメータBiso mean: 33.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.4528 Å25.9642 Å22.7355 Å2
2---1.1849 Å21.976 Å2
3---6.6377 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.242 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.04→29.87 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12761 0 363 939 14063
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01135161.5
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.94184512
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d45392
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes2602
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes19745
X-RAY DIFFRACTIONt_it1328220
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd65
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.48
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.13
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion17665
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact160144
LS精密化 シェル解像度: 2.04→2.09 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2531 400 4.75 %
Rwork0.2233 8024 -
all0.2247 8424 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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